| 中文摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 中英文缩略词 | 第11-12页 |
| 第1章 绪论 | 第12-25页 |
| 1.1 抗体的研究进展 | 第12-19页 |
| 1.1.1 抗体的结构和功能 | 第12-13页 |
| 1.1.2 抗体的发展历程 | 第13-16页 |
| 1.1.3 抗体在疾病治疗中的应用 | 第16-19页 |
| 1.2 乙型肝炎免疫治疗的研究进展 | 第19-21页 |
| 1.3 结构生物学的研究进展 | 第21-23页 |
| 1.3.1 蛋白质结构的预测 | 第21-22页 |
| 1.3.2 计算机模拟的分子对接技术 | 第22页 |
| 1.3.3 结构生物学对抗体工程的影响 | 第22-23页 |
| 1.4 立题依据 | 第23-25页 |
| 第2章 乙肝表面抗体亲和力成熟的实验研究 | 第25-47页 |
| 2.1 实验材料 | 第25-26页 |
| 2.1.1 实验仪器 | 第25页 |
| 2.1.2 实验材料 | 第25-26页 |
| 2.1.3 引物 | 第26页 |
| 2.2 实验方法 | 第26-33页 |
| 2.2.1 利用 Discovery Studio 计算机模拟平台对乙肝表面抗体进行改造和优化 | 第26-27页 |
| 2.2.2 高亲和力抗体突变体重组表达载体的构建 | 第27-29页 |
| 2.2.3 重组抗体在酵母中的表达和亲和力鉴定 | 第29-33页 |
| 2.3 实验结果 | 第33-44页 |
| 2.3.1 乙型肝炎表面抗体结构模拟突变，初步分析及序列选择 | 第33-34页 |
| 2.3.2 以 1WZ4 为模板，利用同源模建的方法构建序列已知的MHBs Ag 的 123‐145 位氨基酸结构 | 第34-35页 |
| 2.3.3 利用同源模建的方法构建抗体结构 | 第35-36页 |
| 2.3.4 利用能量最小化对构建得到的 MHBs Ag 以及抗体结构进行充分优化 | 第36-37页 |
| 2.3.5 预测目标病毒 MHBs Ag 与抗体 CDR 区可能的相互作用模式 | 第37页 |
| 2.3.6 目标病毒 MHBs Ag‐抗体的相互作用模式进行优选 | 第37-38页 |
| 2.3.7 利用能量最小化对该相互作用模式进行充分优化 | 第38-39页 |
| 2.3.8 分析相互作用模式特征，找到参与相互作用的关键氨基酸 | 第39-41页 |
| 2.3.9 关键氨基酸位点饱和突变后对抗体结合能力的影响 | 第41-42页 |
| 2.3.10 重链及轻链抗体突变体重组表达载体的构建 | 第42页 |
| 2.3.11 轻链抗体转化酵母的基因鉴定 | 第42-43页 |
| 2.3.12 完整抗体突变体转化酵母的基因鉴定 | 第43页 |
| 2.3.13 重组抗体突变体亲和活性的变化 | 第43-44页 |
| 2.4 讨论 | 第44-47页 |
| 第3章 研究总结 | 第47-48页 |
| 参考文献 | 第48-54页 |
| 作者简介 | 第54-55页 |
| 致谢 | 第55页 |
