| 致谢 | 第4-9页 |
| 英文缩写词表 | 第9-10页 |
| 摘要 | 第10-11页 |
| 文献综述 | 第11-22页 |
| 1.1 不动杆菌的发现 | 第11页 |
| 1.2 生长与培养特性 | 第11-12页 |
| 1.3 流行病学调查 | 第12-15页 |
| 1.4 鲍曼不动杆菌的毒力因素 | 第15-18页 |
| 1.5 鲍曼不动杆菌诊断方法研究进展 | 第18-21页 |
| 1.6 小结 | 第21-22页 |
| 试验研究 | 第22-58页 |
| 试验一 禽源鲍曼不动杆菌的分离鉴定 | 第22-29页 |
| 1.1 材料 | 第22-23页 |
| 1.1.1 病料来源及实验动物 | 第22页 |
| 1.1.2 培养基和主要试剂 | 第22-23页 |
| 1.2 方法 | 第23-24页 |
| 1.2.1 病原菌的分离培养与纯化 | 第23页 |
| 1.2.2 细菌生化鉴定 | 第23页 |
| 1.2.3 特异性基因检测 | 第23页 |
| 1.2.4 细菌药敏试验 | 第23页 |
| 1.2.5 小鼠致病性试验 | 第23-24页 |
| 1.3 结果 | 第24-26页 |
| 1.3.1 细菌培养特性和镜检结果 | 第24-25页 |
| 1.3.2 生化试验结果 | 第25页 |
| 1.3.3 特异性基因检测 | 第25页 |
| 1.3.4 药敏试验结果 | 第25-26页 |
| 1.3.5 小鼠致病性试验 | 第26页 |
| 1.4 讨论 | 第26-29页 |
| 试验二 禽源鲍曼不动杆菌的系统发育分析 | 第29-42页 |
| 2.1 材料 | 第29-30页 |
| 2.1.1 菌株 | 第29页 |
| 2.1.2 主要仪器 | 第29页 |
| 2.1.3 主要试剂 | 第29-30页 |
| 2.2 方法 | 第30-31页 |
| 2.2.1 引物设计 | 第30页 |
| 2.2.2 细菌DNA的提取 | 第30页 |
| 2.2.3 管家基因的PCR扩增 | 第30-31页 |
| 2.2.4 管家基因的序列测定和分析 | 第31页 |
| 2.2.5 基于管家基因的系统发育树构建和同源性分析 | 第31页 |
| 2.3 结果 | 第31-38页 |
| 2.3.1 管家基因的PCR扩增 | 第31-32页 |
| 2.3.2 PCR扩增产物的鉴定和测序结果 | 第32页 |
| 2.3.3 基于4个管家基因的系统发育分析 | 第32-35页 |
| 2.3.4 基于4个管家基因的同源性分析 | 第35-38页 |
| 2.4 讨论 | 第38-42页 |
| 试验三 禽源鲍曼不动杆菌OmpA基因的原核表达和免疫原性分析 | 第42-52页 |
| 3.1 材料 | 第42-43页 |
| 3.1.1 菌株，质粒和试验动物 | 第42页 |
| 3.1.2 主要仪器 | 第42-43页 |
| 3.1.3 主要试剂 | 第43页 |
| 3.2 方法 | 第43-45页 |
| 3.2.1 引物的设计与合成 | 第43页 |
| 3.2.2 细菌DNA的提取 | 第43页 |
| 3.2.3 OmpA基因的扩增及序列分析 | 第43-44页 |
| 3.2.4 原核表达载体的构建 | 第44页 |
| 3.2.5 重组蛋白的表达 | 第44页 |
| 3.2.6 重组蛋白的纯化 | 第44-45页 |
| 3.2.7 多克隆抗体的制备 | 第45页 |
| 3.2.8 Western blot分析 | 第45页 |
| 3.3 结果 | 第45-51页 |
| 3.3.1 目的基因的扩增 | 第45-46页 |
| 3.3.2 目的基因序列分析 | 第46-47页 |
| 3.3.3 重组质粒pET28a-OmpA的双酶切鉴定 | 第47-48页 |
| 3.3.4 重组蛋白的表达与纯化 | 第48-50页 |
| 3.3.5 Western blot分析 | 第50-51页 |
| 3.4 讨论 | 第51-52页 |
| 试验四 基于禽源鲍曼不动杆菌OmpA蛋白的间接ELISA方法的建立及应用 | 第52-58页 |
| 4.1.材料 | 第52-53页 |
| 4.1.1 抗原与血清 | 第52页 |
| 4.1.2 主要试剂和耗材 | 第52页 |
| 4.1.3 主要仪器设备 | 第52页 |
| 4.1.4 ELISA所需的试剂 | 第52-53页 |
| 4.2 方法 | 第53-54页 |
| 4.2.1 阳性血清的制备 | 第53页 |
| 4.2.2 抗原的纯化 | 第53页 |
| 4.2.3 最佳抗原包被浓度和血清最佳稀释度的确定 | 第53-54页 |
| 4.2.4 最佳包板时间和温度的确定 | 第54页 |
| 4.2.5 最佳二抗稀释比例的确定 | 第54页 |
| 4.2.6 间接ELISA临界值判断标准的确定 | 第54页 |
| 4.2.7 间接ELISA的特异性分析 | 第54页 |
| 4.2.8 间接ELISA的重复性试验 | 第54页 |
| 4.2.9 间接ELISA的初步应用 | 第54页 |
| 4.3 结果 | 第54-56页 |
| 4.3.1 OmpA重组蛋白的纯化 | 第54-55页 |
| 4.3.2 最佳抗原包被浓度和血清最佳稀释度 | 第55页 |
| 4.3.3 最佳抗原包被时间和温度 | 第55页 |
| 3.3.4 最佳二抗稀释比例 | 第55页 |
| 4.3.5 临界值判断标准的确定 | 第55页 |
| 4.3.6 特异性分析 | 第55-56页 |
| 4.3.7 重复性试验 | 第56页 |
| 4.3.8 初步应用 | 第56页 |
| 4.4 讨论 | 第56-58页 |
| 全文总结 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-72页 |
| 附：作者读研期间发表文章 | 第72-73页 |
| ABSTRACT | 第73-74页 |
