| 中文摘要 | 第10-12页 |
| ABSTRACT | 第12-13页 |
| 第一章 文献综述 | 第14-27页 |
| 1.1 CYP450的概述及命名 | 第14-15页 |
| 1.2 CYP450催化反应的一般机制 | 第15-18页 |
| 1.3 CYP125简介及其与唑类药物的结合 | 第18-22页 |
| 1.3.1 CYP125的晶体结构 | 第18页 |
| 1.3.2 CYP125的生理功能及配体结合的动力学机理 | 第18-20页 |
| 1.3.3 CYP125与唑类药物的关系 | 第20-21页 |
| 1.3.4 CYP125与咪唑类、三唑类唑类药物的结合 | 第21-22页 |
| 1.4 研究溶液中CYP450光学性质及构象的光谱学方法 | 第22-26页 |
| 1.4.1 紫外-可见光分光光度法测定物质的相互作用 | 第22-23页 |
| 1.4.2 圆二色光谱法测定CYP450蛋白的二级结构 | 第23-26页 |
| 1.5 本论文研究的目的和意义 | 第26-27页 |
| 第二章 Fe~(2+)对Rhodococcus sp. R04 CYP125A18的光学特性的影响 | 第27-37页 |
| 2.1 材料 | 第27-28页 |
| 2.1.1 菌株和载体 | 第27页 |
| 2.1.2 培养基 | 第27-28页 |
| 2.1.3 主要酶、化学试剂和仪器设备 | 第28页 |
| 2.2 方法 | 第28-30页 |
| 2.2.1 CYP125A18、CYP125A18-Fe的表达与纯化 | 第28-29页 |
| 2.2.2 CYP125A18、CYP125A18-Fe与CO的结合 | 第29页 |
| 2.2.3 CYP125A18、CYP125A18-Fe与固醇的结合 | 第29页 |
| 2.2.4 数据统计分析 | 第29-30页 |
| 2.3 结果 | 第30-34页 |
| 2.3.1 蛋白纯化 | 第30页 |
| 2.3.2 CYP125A18、CYP125A18-Fe的紫外可见光谱分析 | 第30-32页 |
| 2.3.3 CYP125A18、CYP125A18-Fe与4-胆甾烯-3-酮的结合 | 第32-34页 |
| 2.4 讨论 | 第34-37页 |
| 第三章 Fe~(2+)对Rhodococcus sp. R04 CYP125A18二级结构的影响 | 第37-46页 |
| 3.1 材料 | 第38-39页 |
| 3.1.1 主要的酶和化学试剂 | 第38页 |
| 3.1.2 主要的仪器设备 | 第38-39页 |
| 3.2 方法 | 第39页 |
| 3.2.1 CYP125A18、CYP125A18-Fe的圆二色光谱测定 | 第39页 |
| 3.2.2 4-胆甾烯-3-酮、唑类药物与CYP125A18、CYP125A18-Fe蛋白结合后的复合物的圆二色光谱测定 | 第39页 |
| 3.3 结果 | 第39-44页 |
| 3.3.1 CYP125A18、CYP125A18-Fe的圆二色光谱 | 第39-40页 |
| 3.3.2 CYP125A18、CYP125A18-Fe与4-胆甾烯-3-酮结合后的圆二色光谱 | 第40-41页 |
| 3.3.3 CYP125A18、CYP125A18-Fe与咪唑类、三唑类药物结合后的圆二色光谱 | 第41-44页 |
| 3.4 讨论 | 第44-46页 |
| 第四章 Rhodococcus sp. R04 CYP125A18与唑类药物的互作分析 | 第46-56页 |
| 4.1 材料与方法 | 第46-47页 |
| 4.1.1 材料 | 第46页 |
| 4.1.2 CYP125A18、CYP125A18-Fe与唑类药物的滴定 | 第46-47页 |
| 4.1.3 数据统计分析 | 第47页 |
| 4.2 结果 | 第47-54页 |
| 4.2.1 CYP125A18与唑类药物的滴定 | 第47-51页 |
| 4.2.2 CYP125A18-Fe与唑类药物的滴定 | 第51-54页 |
| 4.3 讨论 | 第54-56页 |
| 小结 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-64页 |
| 攻读学位期间取得的研究成果 | 第64-65页 |
| 致谢 | 第65-66页 |
| 个人简况及联系方式 | 第66-68页 |
