| 摘要 | 第1-7页 |
| ABSTRACT | 第7-9页 |
| 第一章 文献综述 | 第9-17页 |
| 1 关于蜡梅 | 第9-10页 |
| 2 关于β-葡萄糖苷酶 | 第10-12页 |
| 3 β-葡萄糖苷酶的分离纯化 | 第12-15页 |
| 4 β-葡萄糖苷酶的理化性质 | 第15-16页 |
| 5 课题研究的内容及意义 | 第16-17页 |
| 第二章 蜡梅花中β-葡萄糖苷酶的活性分析 | 第17-27页 |
| 1 材料与方法 | 第17-20页 |
| 1．1 材料 | 第17-18页 |
| 1．2 方法 | 第18-20页 |
| 1．2．1 含水量的测定 | 第18页 |
| 1．2．2 β-葡萄糖苷酶粗酶液提取 | 第18页 |
| 1．2．3 β-葡萄糖苷酶活性测定 | 第18页 |
| 1．2．4 β-葡萄糖苷酶提取条件的优化 | 第18-19页 |
| 1．2．5 β-葡萄糖苷酶活性分析条件的优化 | 第19页 |
| 1．2．6 蜡梅品种间β-葡萄糖苷酶活性的比较 | 第19页 |
| 1．2．7 蜡梅花开放不同时期 β-葡萄糖苷酶的活性比较 | 第19-20页 |
| 1．2．8 酶活力的计算 | 第20页 |
| 2 结果与分析 | 第20-24页 |
| 2．1 对硝基苯酚标准曲线的绘制 | 第20-21页 |
| 2．2 β-葡萄糖苷酶提取条件的优化 | 第21-22页 |
| 2．3 β-葡萄糖苷酶活性分析条件的优化 | 第22-24页 |
| 2．4 蜡梅品种间β-葡萄糖苷酶的活性比较 | 第24页 |
| 2．5 蜡梅花开放不同时期β-葡萄糖苷酶的活性比较 | 第24页 |
| 3 讨论 | 第24-26页 |
| 4 结论 | 第26-27页 |
| 第三章 β-葡萄糖苷酶的分离纯化及酶学性质研究 | 第27-48页 |
| 1 材料与方法 | 第27-34页 |
| 1．1 材料 | 第27-28页 |
| 1．2 实验方法 | 第28-34页 |
| 1．2．1 β-葡萄糖苷酶活性测定 | 第28页 |
| 1．2．2 β-葡萄糖苷酶酶活性计算 | 第28-29页 |
| 1．2．3 蛋白质含量的测定 | 第29页 |
| 1．2．4 β-葡萄糖苷酶的提取和硫酸铵分级沉淀 | 第29-30页 |
| 1．2．5 β-葡萄糖苷酶的 CM-52纤维素柱层析 | 第30页 |
| 1．2．6 β-葡萄糖苷酶的Sephadex G-100柱层析 | 第30-31页 |
| 1．2．7 β-葡萄糖苷酶纯度的鉴定 | 第31-33页 |
| 1．2．8 β-葡萄糖苷酶的性质分析 | 第33-34页 |
| 2 结果与分析 | 第34-46页 |
| 2．1 β-葡萄糖苷酶的分离纯化 | 第34-40页 |
| 2．1．1 β-葡萄糖苷酶的硫酸铵分级沉淀 | 第34-35页 |
| 2．1．2 β-葡萄糖苷酶的 CM-52纤维素柱层析 | 第35-37页 |
| 2．1．3 β-葡萄糖苷酶的Sephadex G-100柱层析 | 第37-38页 |
| 2．1．4 β-葡萄糖苷酶的纯度鉴定 | 第38-39页 |
| 2．1．5 纯化方案的评价 | 第39-40页 |
| 2．2 β-葡萄糖苷酶的动力学特性分析 | 第40-46页 |
| 2．2．1 温度对酶活性的影响 | 第40-41页 |
| 2．2．2 酶的热稳定性研究 | 第41页 |
| 2．2．3 pH值对酶活性的影响 | 第41-42页 |
| 2．2．4 酶的pH稳定性研究 | 第42-43页 |
| 2．2．5 分子量的测定 | 第43-44页 |
| 2．2．6 金属离子和某些抑制剂对酶活性的影响 | 第44页 |
| 2．2．7 酶水解pNPG动力学常数的测定 | 第44-45页 |
| 2．2．8 酶的保存稳定性 | 第45-46页 |
| 3 讨论 | 第46-47页 |
| 4 结论 | 第47-48页 |
| 参考文献 | 第48-53页 |
| 致谢 | 第53页 |
