碳纳米管固定D-氨基酸氧化酶和过氧化氢酶的研究
| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第一章 绪论 | 第14-32页 |
| 1.1 固定化酶的概述 | 第14-18页 |
| 1.1.1 固定化酶的背景 | 第14-15页 |
| 1.1.2 固定方法 | 第15-16页 |
| 1.1.3 固定的载体 | 第16-17页 |
| 1.1.4 固定化酶的应用 | 第17-18页 |
| 1.1.5 固定化的优势 | 第18页 |
| 1.2 CNT固定酶 | 第18-22页 |
| 1.2.1 CNT固定酶的概述 | 第18-19页 |
| 1.2.2 非共价键固定酶 | 第19-21页 |
| 1.2.3 共价连接 | 第21-22页 |
| 1.3 DAAO的研究进展 | 第22-25页 |
| 1.3.1 DAAO的简介 | 第22-23页 |
| 1.3.2 结构 | 第23-24页 |
| 1.3.3 DAAO的固定 | 第24-25页 |
| 1.4 CAT的研究进展 | 第25-28页 |
| 1.4.1 过氧化氢酶的概述 | 第25-26页 |
| 1.4.2 过氧化氢酶的结构 | 第26-28页 |
| 1.4.3 过氧化氢酶的固定化 | 第28页 |
| 1.5 DAAO和CAT的共同作用 | 第28-29页 |
| 1.5.1 协同作用 | 第28-29页 |
| 1.5.2 共固定化的研究 | 第29页 |
| 1.6 论文主要内容及意义 | 第29-32页 |
| 第二章 D氨基酸氧化酶及过氧化氢酶的表达纯化 | 第32-40页 |
| 2.1 前言 | 第32页 |
| 2.2 实验材料和方法 | 第32-37页 |
| 2.2.1 实验仪器 | 第32-33页 |
| 2.2.2 实验材料 | 第33-34页 |
| 2.2.3 实验试剂 | 第34页 |
| 2.2.4 试验方法 | 第34-37页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第37-39页 |
| 2.3.1 DAAO-ELP的表达和纯化 | 第37-38页 |
| 2.3.2 CAT-ELP的表达和纯化 | 第38-39页 |
| 2.4 本章小结 | 第39-40页 |
| 第三章 酶的交联及两酶的协同作用的研究 | 第40-52页 |
| 3.1 前言 | 第40页 |
| 3.2 实验材料和方法 | 第40-45页 |
| 3.2.1 实验仪器 | 第40-41页 |
| 3.2.2 实验材料 | 第41-42页 |
| 3.2.3 实验试剂 | 第42页 |
| 3.2.4 试验方法 | 第42-45页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第45-50页 |
| 3.3.1 CNT吸附蛋白质外观及稳定性表征 | 第45-46页 |
| 3.3.2 丙酮酸标曲的测定 | 第46-47页 |
| 3.3.3 DAAO-ELP以及固定酶的酶活 | 第47-49页 |
| 3.3.4 两个酶的协同作用 | 第49-50页 |
| 3.4 本章小结 | 第50-52页 |
| 第四章 载体及固定化酶的表征 | 第52-68页 |
| 4.1 前言 | 第52页 |
| 4.2 实验仪器与方法 | 第52-54页 |
| 4.2.1 实验仪器 | 第52页 |
| 4.2.2 实验方法 | 第52-54页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第54-66页 |
| 4.3.1 透射电镜(TEM)分析 | 第54页 |
| 4.3.2 紫外—可见光谱分析 | 第54-55页 |
| 4.3.3 红外光谱(FT-IR)分析 | 第55-58页 |
| 4.3.4 X-射线光电子能谱(XPS)分析 | 第58-61页 |
| 4.3.5 拉曼光谱(Raman)分析 | 第61-64页 |
| 4.3.6 圆二色谱(CD)分析 | 第64-66页 |
| 4.4 本章小结 | 第66-68页 |
| 第五章 结论与展望 | 第68-70页 |
| 5.1 结论 | 第68-69页 |
| 5.2 展望 | 第69-70页 |
| 参考文献 | 第70-74页 |
| 致谢 | 第74-76页 |
| 发表及接受的学术论文 | 第76-78页 |
| 作者和导师简介 | 第78-79页 |
| 硕士研究生学位论文答辩委员会决议书 | 第79-80页 |
