致谢 | 第6-7页 |
摘要 | 第7-8页 |
abstract | 第8页 |
第一章 引言 | 第14-33页 |
1.1 蛋白质化学合成的历史 | 第14页 |
1.2 蛋白质固相合成的发展 | 第14-15页 |
1.3 蛋白质肽片段连接反应 | 第15-19页 |
1.4 自然化学连接反应及其发展 | 第19-29页 |
1.4.1 自然化学连接反应 | 第19-20页 |
1.4.2 自然化学连接反应中N端Cys的改进 | 第20-27页 |
1.4.3 自然化学连接反应中C端硫酯的改进 | 第27-29页 |
1.5 一锅法蛋白质片段连接 | 第29-31页 |
1.6 小结与展望 | 第31-33页 |
第二章 多肽酰肼法用于Nesiritide的合成 | 第33-42页 |
2.1 引言 | 第33-34页 |
2.2 Nesiritide的合成 | 第34-36页 |
2.2.1 Nesiritide肽片段的合成 | 第34页 |
2.2.2 Nesiritide肽片段的连接 | 第34-36页 |
2.3 Nesiritide的复性 | 第36-37页 |
2.4 化学合成Nesiritide与市场化Nesiritide的比对 | 第37-38页 |
2.5 小结与展望 | 第38页 |
2.6 实验部分 | 第38-42页 |
2.6.1 仪器与试剂 | 第38-39页 |
2.6.2 酰肼树脂的合成 | 第39页 |
2.6.3 Nesiritide 1a的合成 | 第39页 |
2.6.4 Nesiritide 1b的合成 | 第39-40页 |
2.6.5 Nesiritide 1c的合成 | 第40页 |
2.6.6 Nesiritide 1a与1b的连接 | 第40页 |
2.6.7 Nesiritide 2a与1c的连接 | 第40页 |
2.6.8 线性Nesiritide的复性 | 第40-42页 |
第三章 新型硫代羧酸制备方法用于生物毒素Trifolitoxin的合成以及LC3蛋白的标记 | 第42-53页 |
3.1 引言 | 第42-43页 |
3.2 新型硫代羧酸制备方法的研究 | 第43-47页 |
3.2.1 新型硫代羧酸制备方法的发现 | 第43-45页 |
3.2.2 新型硫代羧酸制备方法最优化条件筛选 | 第45-46页 |
3.2.3 新型硫代羧酸制备方法中不同位点的测试 | 第46-47页 |
3.3 新型硫代羧酸制备方法用于生物毒素Trifolitoxin的合成 | 第47-48页 |
3.4 新型硫代羧酸制备方法用于LC3蛋白的标记 | 第48-49页 |
3.5 小结与展望 | 第49-50页 |
3.6 实验部分 | 第50-53页 |
3.6.1 仪器与试剂 | 第50页 |
3.6.2 酰肼树脂的合成 | 第50页 |
3.6.3 多肽片段的合成 | 第50页 |
3.6.4 H-Leu-Tyr-Arg-Ala-Gly-SH的合成 | 第50-51页 |
3.6.5 硫醇的添加与否对硫代羧酸形成的影响 | 第51页 |
3.6.6 不同氨基酸合成硫代羧酸效率的比较 | 第51页 |
3.6.7 新型硫代羧酸制备方法用于生物毒素Trifolitoxin的合成 | 第51页 |
3.6.8 新型硫代羧酸制备方法用于LC3蛋白的修饰 | 第51-53页 |
第四章 新型硫醇试剂用于一锅法泛素蛋白的合成 | 第53-62页 |
4.1 引言 | 第53-54页 |
4.2 新型硫醇试剂(MTG)的研究 | 第54-56页 |
4.2.1 MTG用于肽片段连接动力学的测试 | 第54-55页 |
4.2.2 MTG用于肽片段一锅连接-脱硫的测试 | 第55-56页 |
4.3 MTG用于三片段泛素的合成 | 第56-59页 |
4.4 MTG用于二片段泛素的合成 | 第59-60页 |
4.5 小结与展望 | 第60页 |
4.6 实验部分 | 第60-62页 |
4.6.1 仪器与试剂 | 第60-61页 |
4.6.2 酰肼树脂的合成 | 第61页 |
4.6.3 多肽片段的合成 | 第61页 |
4.6.4 Tfa-Thz的合成 | 第61-62页 |
参考文献 | 第62-67页 |
附图:质谱图 | 第67-90页 |
攻读硕士学位期间的学术活动及成果情况 | 第90页 |