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发展蛋白质化学合成新方法用于重要蛋白的合成与修饰

致谢第6-7页
摘要第7-8页
abstract第8页
第一章 引言第14-33页
    1.1 蛋白质化学合成的历史第14页
    1.2 蛋白质固相合成的发展第14-15页
    1.3 蛋白质肽片段连接反应第15-19页
    1.4 自然化学连接反应及其发展第19-29页
        1.4.1 自然化学连接反应第19-20页
        1.4.2 自然化学连接反应中N端Cys的改进第20-27页
        1.4.3 自然化学连接反应中C端硫酯的改进第27-29页
    1.5 一锅法蛋白质片段连接第29-31页
    1.6 小结与展望第31-33页
第二章 多肽酰肼法用于Nesiritide的合成第33-42页
    2.1 引言第33-34页
    2.2 Nesiritide的合成第34-36页
        2.2.1 Nesiritide肽片段的合成第34页
        2.2.2 Nesiritide肽片段的连接第34-36页
    2.3 Nesiritide的复性第36-37页
    2.4 化学合成Nesiritide与市场化Nesiritide的比对第37-38页
    2.5 小结与展望第38页
    2.6 实验部分第38-42页
        2.6.1 仪器与试剂第38-39页
        2.6.2 酰肼树脂的合成第39页
        2.6.3 Nesiritide 1a的合成第39页
        2.6.4 Nesiritide 1b的合成第39-40页
        2.6.5 Nesiritide 1c的合成第40页
        2.6.6 Nesiritide 1a与1b的连接第40页
        2.6.7 Nesiritide 2a与1c的连接第40页
        2.6.8 线性Nesiritide的复性第40-42页
第三章 新型硫代羧酸制备方法用于生物毒素Trifolitoxin的合成以及LC3蛋白的标记第42-53页
    3.1 引言第42-43页
    3.2 新型硫代羧酸制备方法的研究第43-47页
        3.2.1 新型硫代羧酸制备方法的发现第43-45页
        3.2.2 新型硫代羧酸制备方法最优化条件筛选第45-46页
        3.2.3 新型硫代羧酸制备方法中不同位点的测试第46-47页
    3.3 新型硫代羧酸制备方法用于生物毒素Trifolitoxin的合成第47-48页
    3.4 新型硫代羧酸制备方法用于LC3蛋白的标记第48-49页
    3.5 小结与展望第49-50页
    3.6 实验部分第50-53页
        3.6.1 仪器与试剂第50页
        3.6.2 酰肼树脂的合成第50页
        3.6.3 多肽片段的合成第50页
        3.6.4 H-Leu-Tyr-Arg-Ala-Gly-SH的合成第50-51页
        3.6.5 硫醇的添加与否对硫代羧酸形成的影响第51页
        3.6.6 不同氨基酸合成硫代羧酸效率的比较第51页
        3.6.7 新型硫代羧酸制备方法用于生物毒素Trifolitoxin的合成第51页
        3.6.8 新型硫代羧酸制备方法用于LC3蛋白的修饰第51-53页
第四章 新型硫醇试剂用于一锅法泛素蛋白的合成第53-62页
    4.1 引言第53-54页
    4.2 新型硫醇试剂(MTG)的研究第54-56页
        4.2.1 MTG用于肽片段连接动力学的测试第54-55页
        4.2.2 MTG用于肽片段一锅连接-脱硫的测试第55-56页
    4.3 MTG用于三片段泛素的合成第56-59页
    4.4 MTG用于二片段泛素的合成第59-60页
    4.5 小结与展望第60页
    4.6 实验部分第60-62页
        4.6.1 仪器与试剂第60-61页
        4.6.2 酰肼树脂的合成第61页
        4.6.3 多肽片段的合成第61页
        4.6.4 Tfa-Thz的合成第61-62页
参考文献第62-67页
附图:质谱图第67-90页
攻读硕士学位期间的学术活动及成果情况第90页

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