| 本论文创新点 | 第6-10页 |
| 摘要 | 第10-12页 |
| Abstract | 第12页 |
| 第一章 研究背景 | 第13-42页 |
| 第一节 蛋白质的磷酸化修饰 | 第13-24页 |
| 一、蛋白质磷酸化的研究历程 | 第13-18页 |
| 1. 蛋白质磷酸化的发现 | 第13-15页 |
| 2. 蛋白激酶的基因组学 | 第15-16页 |
| 3. 磷酸化蛋白质组学 | 第16-18页 |
| 二、磷酸化的调控机制及功能 | 第18-22页 |
| 1. 磷酸化的调控机制 | 第18-20页 |
| 2. 磷酸化对蛋白功能的调控 | 第20-22页 |
| 三、磷酸化对疾病的影响 | 第22-24页 |
| 第二节 酪氨酸激酶 | 第24-42页 |
| 一、受体酪氨酸激酶 | 第24-29页 |
| 1. 酪氨酸磷酸化以及受体酪氨酸激酶家族 | 第24-26页 |
| 2. 受体酪氨酸激酶的激活及信号通路 | 第26-29页 |
| 二、非受体酪氨酸激酶 | 第29-42页 |
| 1. 非受体酪氨酸激酶家族与结构域 | 第29-32页 |
| 2. Src激酶家族和Csk | 第32-36页 |
| 3. AbI激酶家族 | 第36-42页 |
| 第二章 酪氨酸激酶Csk对eEF2的磷酸化增加eEF2功能性剪切后小片段的形成 | 第42-69页 |
| 第一节 选题背景 | 第42-44页 |
| 第二节 实验材料与方法 | 第44-51页 |
| 一、细胞系与细胞培养 | 第44页 |
| 二、质粒与转染试剂 | 第44-45页 |
| 三、抗体与荧光染料 | 第45页 |
| 四、常用生化试剂与溶液 | 第45页 |
| 五、质粒构建与点突变 | 第45-47页 |
| 六、质粒转染与RNA干扰 | 第47-48页 |
| 七、细胞质与细胞核组分分离 | 第48页 |
| 八、免疫共沉淀 | 第48-49页 |
| 九、Western Blot | 第49页 |
| 十、免疫荧光实验 | 第49页 |
| 十一、PI单染检测细胞周期 | 第49-50页 |
| 十二、Annexin-FITC/PI双染检测细胞凋亡 | 第50-51页 |
| 第三节 实验结果与分析 | 第51-66页 |
| 一、Csk对eEF2的磷酸化 | 第51-52页 |
| 二、eEF2存在不同形式的剪切片段且Csk影响剪切片段的形成 | 第52-56页 |
| 三、eEF2存在SUMO化且SUMO化同样能够增强eEF2的剪切 | 第56-59页 |
| 四、Csk对eEF2的磷酸化和eEF2的SUMO化之间存在信号交谈 | 第59-61页 |
| 五、eEF2剪切后小片段导致细胞核异倍体的增多 | 第61-65页 |
| 六、eEF2剪切后小片段抑制自噬的发生 | 第65-66页 |
| 第四节 讨论 | 第66-69页 |
| 第三章 酪氨酸激酶AbI与Gα13的相互作用和功能 | 第69-97页 |
| 第一节 选题背景 | 第69-72页 |
| 第二节 实验材料与方法 | 第72-77页 |
| 一、细胞系与细胞培养 | 第72页 |
| 二、质粒与转染试剂 | 第72页 |
| 三、抗体与荧光染料 | 第72页 |
| 四、质粒构建与点突变 | 第72-74页 |
| 五、质粒转染与RNA干扰 | 第74-75页 |
| 六、免疫共沉淀 | 第75页 |
| 七、Western Blot | 第75页 |
| 八、免疫荧光实验 | 第75-76页 |
| 九、胶内酶解与质谱鉴定 | 第76页 |
| 十、体外激酶实验 | 第76-77页 |
| 十一、荧光素酶报告基因实验 | 第77页 |
| 第三节 实验结果与分析 | 第77-91页 |
| 一、AbI和Gα_(13)的相互作用和共定位 | 第77-80页 |
| 二、Gα_(13)能够被AbI磷酸化 | 第80-82页 |
| 三、Tyr176位点的磷酸化影响Gα_(13)在细胞膜上的定位 | 第82-85页 |
| 四、Gα_(13)的酪氨酸磷酸化不影响Gα_(13)-RhoA信号通路 | 第85-87页 |
| 五、AbI影响Gα_(13)与其它蛋白的相互作用 | 第87-89页 |
| 六、Gα_(13)缺失影响AbI激酶的激活 | 第89-91页 |
| 第四节 讨论 | 第91-97页 |
| 英文缩略词表 | 第97-98页 |
| 参考文献 | 第98-125页 |
| 攻博期间发表的科研成果目录 | 第125-127页 |
| 待发表文章 | 第125-127页 |
| 致谢 | 第127页 |
