| 摘要 | 第3-4页 |
| abstract | 第4-5页 |
| 主要符号对照表 | 第9-11页 |
| 第1章 引言 | 第11-27页 |
| 1.1 多肽与蛋白质的合成 | 第11-16页 |
| 1.1.1 多肽的固相合成(SPPS) | 第12-14页 |
| 1.1.2 自然化学连接(NCL)与多肽和蛋白硫酯 | 第14-16页 |
| 1.2 MUC1糖肽的合成与免疫 | 第16-20页 |
| 1.2.1 MUC1与肿瘤免疫 | 第16-18页 |
| 1.2.2 疫苗的设计与合成 | 第18-20页 |
| 1.3 朊病毒的合成 | 第20-26页 |
| 1.3.1 朊病毒与传染性海绵状脑病 | 第20页 |
| 1.3.2 朊病毒的结构特征 | 第20-23页 |
| 1.3.3 朊病毒的化学合成 | 第23-26页 |
| 1.4 问题的提出和论文的主要研究内容 | 第26-27页 |
| 1.4.1 科学问题 | 第26页 |
| 1.4.2 本论文主要内容 | 第26-27页 |
| 第2章 基于MUC1糖肽与Toll样受体配体脂肽的疫苗合成和评价 | 第27-53页 |
| 2.1 本章引言 | 第27-28页 |
| 2.2 疫苗的合成 | 第28-36页 |
| 2.2.1 糖基化氨基酸结构单元的合成 | 第28-32页 |
| 2.2.2 MUC1相关糖肽的合成 | 第32-34页 |
| 2.2.3 Toll样受体配体脂肽的合成 | 第34-35页 |
| 2.2.4 疫苗的合成 | 第35-36页 |
| 2.3 疫苗的评价 | 第36-39页 |
| 2.3.1 疫苗的小鼠免疫与血清中抗体滴度的测定 | 第36-38页 |
| 2.3.2 血清中的抗体分型测定 | 第38页 |
| 2.3.3 血清中抗体与模型肿瘤细胞结合能力的测定 | 第38-39页 |
| 2.4 实验部分 | 第39-51页 |
| 2.4.1 试剂与仪器 | 第39页 |
| 2.4.2 化合物合成 | 第39-50页 |
| 2.4.3 免疫效果评价试验 | 第50-51页 |
| 2.5 实验结果与讨论 | 第51-52页 |
| 2.6 本章小结 | 第52-53页 |
| 第3章 Prion蛋白的表达 | 第53-67页 |
| 3.1 本章引言 | 第53-54页 |
| 3.2 鼠源Prion蛋白的结构和合成策略 | 第54页 |
| 3.3 基因的提取和质粒构建 | 第54-56页 |
| 3.3.1 Prion蛋白90-230片段的基因改造和质粒构建 | 第54-56页 |
| 3.3.2 用于制备Prion蛋白硫酯片段的基因改造和质粒构建 | 第56页 |
| 3.4 蛋白和重组截断蛋白的表达 | 第56页 |
| 3.5 表达蛋白的纯化 | 第56-57页 |
| 3.6 实验部分 | 第57-65页 |
| 3.6.1 试剂与仪器 | 第57页 |
| 3.6.2 果蝇全基因自DNA的提取 | 第57-58页 |
| 3.6.3 Prnp基因的扩繁与改造 | 第58-60页 |
| 3.6.4 鼠源Prion蛋白的表达与包涵体蛋白的纯化 | 第60-61页 |
| 3.6.5 蛋白产物信息 | 第61-65页 |
| 3.7 实验结果与讨论 | 第65-66页 |
| 3.8 本章小结 | 第66-67页 |
| 第4章 鼠源Prion相关多肽和糖肽的合成 | 第67-94页 |
| 4.1 本章引言 | 第67页 |
| 4.2 多肽及糖肽的合成方法 | 第67-79页 |
| 4.2.1 异肽键结构单元的制备方法 | 第68-69页 |
| 4.2.2 Prion蛋白相关糖基化氨基酸结构单元的合成 | 第69-72页 |
| 4.2.3 含有多糖修饰的氨基酸结构单元的制备 | 第72-74页 |
| 4.2.4 合成Prion蛋白相关多肽和糖肽 | 第74-79页 |
| 4.3 实验部分 | 第79-92页 |
| 4.3.1 试剂与仪器 | 第79页 |
| 4.3.2 异肽键结构单元 | 第79-80页 |
| 4.3.3 单糖修饰的氨基酸结构单元 | 第80-83页 |
| 4.3.4 多糖修饰的氨基酸结构单元 | 第83-85页 |
| 4.3.5 多肽 | 第85-87页 |
| 4.3.6 多肽酰肼和多肽硫酯 | 第87-92页 |
| 4.4 实验结果与讨论 | 第92-93页 |
| 4.5 本章小结 | 第93-94页 |
| 第5章 鼠源Prion蛋白的合成 | 第94-111页 |
| 5.1 本章引言 | 第94页 |
| 5.2 蛋白的合成策略 | 第94-105页 |
| 5.2.1 Prion的合成路线的设计 | 第94-97页 |
| 5.2.2 定点修饰法从重组蛋白制备蛋白酰肼。 | 第97-102页 |
| 5.2.3 Prion蛋白的合成 | 第102-105页 |
| 5.3 实验部分 | 第105-109页 |
| 5.3.1 试剂与仪器 | 第105-106页 |
| 5.3.2 表达蛋白修饰物 | 第106-108页 |
| 5.3.3 合成Prion蛋白 | 第108-109页 |
| 5.4 实验结果和讨论 | 第109-110页 |
| 5.5 本章小结 | 第110-111页 |
| 第6章 结论 | 第111-112页 |
| 参考文献 | 第112-121页 |
| 致谢 | 第121-123页 |
| 重要化合物的核磁谱图 | 第123-128页 |
| 个人简历、在学期间发表的学术论文与研究成果 | 第128页 |
