| 中文摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4-5页 |
| 第一章 前言 | 第8-22页 |
| 1.1 多梳蛋白家族PcG简介 | 第8页 |
| 1.2 PRC1简介 | 第8-9页 |
| 1.2.1 PRC1的基本组成和功能 | 第8-9页 |
| 1.2.2 PRC2和PRC1介导的组蛋白修饰及招募机制 | 第9页 |
| 1.3 CBX蛋白结构与功能研究进展 | 第9-19页 |
| 1.3.1 CBX蛋白的保守功能结构域 | 第9-17页 |
| 1.3.2 CBX蛋白在ESC分化中的生理意义 | 第17-18页 |
| 1.3.3 CBX蛋白表达失稳造成发育缺陷及癌变 | 第18-19页 |
| 1.4 CBX2与CBX7的剪接体的研究进展 | 第19-20页 |
| 1.5 本研究的目的与意义 | 第20-22页 |
| 第二章 材料与方法 | 第22-39页 |
| 2.1 主要实验材料 | 第22-30页 |
| 2.1.1 菌株与动物细胞 | 第22页 |
| 2.1.2 质粒与表达载体 | 第22页 |
| 2.1.3 实验仪器、试剂与缓冲液 | 第22-30页 |
| 2.2 实验方法 | 第30-39页 |
| 2.2.1 细胞培养 | 第30页 |
| 2.2.2 磷酸钙转染法 | 第30-31页 |
| 2.2.3 稳转细胞系的构建 | 第31页 |
| 2.2.4 载体构建 | 第31-35页 |
| 2.2.5 Western Blotting | 第35-36页 |
| 2.2.6 mRNA的提取及其反转录 | 第36-37页 |
| 2.2.7 原核蛋白诱导表达及纯化 | 第37页 |
| 2.2.8 抗体亲和纯化 | 第37-39页 |
| 第三章 实验结果 | 第39-51页 |
| 3.1 不同CBX蛋白之间的相互作用 | 第39-41页 |
| 3.1.1 BiFC实验体系构建 | 第39-40页 |
| 3.1.2 应用BiFC研究CBX蛋白之间的互作 | 第40-41页 |
| 3.2 CBX蛋白之间的互作位点 | 第41-45页 |
| 3.2.1 CD与PC结构域对CBX蛋白互作的影响 | 第41-43页 |
| 3.2.2 ATH或ATHL结构域对CBX蛋白互作的影响 | 第43-45页 |
| 3.2.3 CBX7Δ(70-78aa)过表达稳转细胞系的构建 | 第45页 |
| 3.3 鼠源CBX7的剪接体mCbx7 C的克隆及多克隆抗体的制备纯化 | 第45-51页 |
| 3.3.1 mCbx7 C的克隆 | 第45-46页 |
| 3.3.2 mCBX7 C抗原的制备及其多克隆抗体的纯化 | 第46-51页 |
| 第四章 讨论 | 第51-54页 |
| 4.1 不同CBX蛋白之间的相互作用 | 第51-52页 |
| 4.2 ATH或ATHL对CBX蛋白互作的影响 | 第52-53页 |
| 4.3 CBX7剪接体的结构及功能研究 | 第53-54页 |
| 第五章 结论与展望 | 第54-55页 |
| 5.1 结论 | 第54页 |
| 5.2 展望 | 第54-55页 |
| 参考文献 | 第55-63页 |
| 英文缩略词表 | 第63-64页 |
| 在读期间研究成果 | 第64-65页 |
| 致谢 | 第65页 |
