| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第一章 绪论 | 第12-24页 |
| 1.1 疟疾 | 第12-13页 |
| 1.2 恶性疟原虫裂殖子表面蛋白2(MSP2) | 第13-14页 |
| 1.3 侧翼无序区段对有序区段的影响 | 第14-15页 |
| 1.4 淀粉样纤维形成蛋白与膜相互作用的机制 | 第15-19页 |
| 1.5 生物膜与模拟膜 | 第19-22页 |
| 1.6 研究目的和意义 | 第22页 |
| 1.7 研究内容和技术路线 | 第22-24页 |
| 第二章 材料与方法 | 第24-33页 |
| 2.1 实验仪器与试剂 | 第24-27页 |
| 2.1.1 主要实验仪器 | 第24-25页 |
| 2.1.2 质粒与菌株 | 第25页 |
| 2.1.3 培养基与各种缓冲溶液的配制 | 第25-27页 |
| 2.1.3.1 各种培养基配制 | 第25页 |
| 2.1.3.2 各种溶液及缓冲液配制 | 第25-26页 |
| 2.1.3.2.1 溶液配制 | 第25页 |
| 2.1.3.2.2 镍柱纯化相关缓冲液的配制 | 第25-26页 |
| 2.1.3.2.3 蛋白质SDS-PAGE的各种试剂配制 | 第26页 |
| 2.1.3.3 抗生素及诱导剂的配制 | 第26-27页 |
| 2.2 不同长度的3D7-MSP2的获得 | 第27页 |
| 2.3 全长3D7-MSP2重组质粒的构建,表达和纯化 | 第27-29页 |
| 2.3.1 全长3D7-MSP2重组质粒的构建 | 第27-28页 |
| 2.3.2 3D7-MSP2-pET32a重组质粒的转化 | 第28页 |
| 2.3.3 重组3D7-MSP2蛋白的表达和纯化 | 第28-29页 |
| 2.3.3.1 重组3D7-MSP2蛋白的试表达及最优表达条件的确定 | 第28页 |
| 2.3.3.2 重组3D7-MSP2的纯化 | 第28-29页 |
| 2.4 模拟膜脂质体(SUV)的制备 | 第29页 |
| 2.5 纳米盘(Nanodisc)的制备 | 第29-30页 |
| 2.6 蛋白单体及其聚集体制备 | 第30页 |
| 2.7 蛋白聚集动力学的监测 | 第30-31页 |
| 2.8 淀粉样纤维聚集体形态检测 | 第31页 |
| 2.9 淀粉样纤维聚集体的二级结构的检测 | 第31页 |
| 2.10 小肽或蛋白对膜结构影响的检测 | 第31-32页 |
| 2.11 不同长度MSP2的构象的检测 | 第32-33页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第33-48页 |
| 3.1 全长3D7-MSP2重组质粒的构建,表达和纯化 | 第33-35页 |
| 3.1.1 全长3D7-MSP2重组质粒的构建 | 第33页 |
| 3.1.2 融合蛋白的表达和纯化 | 第33-35页 |
| 3.2 SUV和Nanodisc的组装和纯化 | 第35页 |
| 3.3 SUV和Nanodisc的透射电镜表征 | 第35-36页 |
| 3.4 中间可变区和C端区段对3D7-MSP2聚集的影响 | 第36-38页 |
| 3.4.1 不同长度3D7-MSP2片段的聚集动力学 | 第36-37页 |
| 3.4.2 不同长度3D7-MSP2片段的聚集体形态 | 第37-38页 |
| 3.5 中间可变区和C端区段对3D7-MSP2与膜相互作用的影响 | 第38-43页 |
| 3.5.1 不同长度3D7-MSP2片段在不同膜环境下的聚集 | 第39-42页 |
| 3.5.1.1 不同长度3D7-MSP2片段在不同膜环境下的聚集动力学 | 第39-40页 |
| 3.5.1.2 不同长度3D7-MSP2片段在不同膜环境下的聚集体形态 | 第40-41页 |
| 3.5.1.3 不同长度3D7-MSP2片段在不同膜环境下的结构 | 第41-42页 |
| 3.5.2 不同长度3D7-MSP2片段对膜的作用 | 第42-43页 |
| 3.6 MSP2中间可变区和C端区段对N端区段构象的影响 | 第43-46页 |
| 讨论 | 第46-48页 |
| 第四章 结论与展望 | 第48-50页 |
| 参考文献 | 第50-55页 |
| 附录 | 第55-56页 |
| 致谢 | 第56页 |
