| 摘要 | 第6-8页 |
| Abstract | 第8-9页 |
| 缩略词表 | 第10-11页 |
| 1 综述 | 第11-20页 |
| 1.1 植物类受体蛋白激酶的分类 | 第11-12页 |
| 1.2 类受体蛋白激酶生物学功能的研究 | 第12-13页 |
| 1.3 类受体蛋白激酶作用机理的研究 | 第13-15页 |
| 1.3.1 动物体中受体蛋白激酶作用机制的研究 | 第13-14页 |
| 1.3.2 植物体中类受体蛋白激酶作用机制的研究 | 第14-15页 |
| 1.4 蛋白质磷酸化修饰 | 第15-16页 |
| 1.5 磷酸化蛋白的分类 | 第16-17页 |
| 1.6 蛋白质磷酸化的检测方法 | 第17-19页 |
| 1.7 本研究的目的与意义 | 第19-20页 |
| 2 实验材料与方法 | 第20-27页 |
| 2.1 实验材料 | 第20-21页 |
| 2.2 试验方法 | 第21-27页 |
| 3 结果与分析 | 第27-42页 |
| 3.1 Zm STKR的系统进化分析 | 第27-28页 |
| 3.2 基因的时空表达分析 | 第28-31页 |
| 3.2.1 RNA质量与完整性检测 | 第28-29页 |
| 3.2.2 Zm STKR表达模式分析 | 第29-30页 |
| 3.2.3 Zm STKR在Ye478和SL57-6 两材料间的表达分析 | 第30-31页 |
| 3.3 Zm STKR与穗部发育相关基因的表达分析 | 第31-34页 |
| 3.4 全长c DNA克隆 | 第34页 |
| 3.5 Zm STKR的亚细胞定位 | 第34-36页 |
| 3.6 蛋白的磷酸化分析 | 第36-42页 |
| 3.6.1 基因突变体位点的确定 | 第36-37页 |
| 3.6.2 重组突变体片段扩增 | 第37-38页 |
| 3.6.3 表达载体的构建 | 第38-39页 |
| 3.6.4 融合蛋白的表达、纯化 | 第39-41页 |
| 3.6.5 western杂交 | 第41页 |
| 3.6.6 融合蛋白的磷酸化分析 | 第41-42页 |
| 4 讨论 | 第42-47页 |
| 4.1 Zm STKR同源基因PERK的功能研究 | 第42-44页 |
| 4.2 Zm STKR基因时空表达模式分析 | 第44-45页 |
| 4.3 Zm STKR基因作用方式分析 | 第45-46页 |
| 4.4 本实验不足之处及后续完善工作 | 第46-47页 |
| 参考文献 | 第47-56页 |
| 附录 | 第56-65页 |
| 致谢 | 第65页 |