摘要 | 第3-5页 |
Abstract | 第5-6页 |
主要符号对照表 | 第10-12页 |
第1章 引言 | 第12-28页 |
1.1 蛋白与蛋白相互作用 | 第13-15页 |
1.2 蛋白之间相互作用的抑制剂 | 第15-18页 |
1.2.1 小分子药物 | 第15-17页 |
1.2.2 生物制剂 | 第17页 |
1.2.3 多肽抑制剂 | 第17-18页 |
1.3 多肽的结构以及其稳定性策略概论 | 第18-19页 |
1.3.1 多肽的结构 | 第18-19页 |
1.3.2 稳定多肽的策略 | 第19页 |
1.4 α-螺旋多肽的稳定性策略 | 第19-24页 |
1.4.1 二硫键侧链稳定策略 | 第21-22页 |
1.4.2 酰胺键侧链稳定策略 | 第22-23页 |
1.4.3 全烃键侧链稳定策略 | 第23-24页 |
1.5 手性中心引入修饰策略 | 第24-26页 |
1.6 立题依据及研究思路 | 第26-28页 |
第2章 非天然氨基酸的合成与表征 | 第28-36页 |
2.1 引言 | 第28-29页 |
2.2 实验仪器与试剂 | 第29-30页 |
2.2.1 实验仪器与材料 | 第29页 |
2.2.2 实验试剂 | 第29-30页 |
2.3 实验部分 | 第30-35页 |
2.3.1 消旋侧链的合成 | 第30页 |
2.3.2 手性R型侧链合成 | 第30-31页 |
2.3.3 S1的合成 | 第31-32页 |
2.3.4 S2的合成 | 第32页 |
2.3.5 S3的合成 | 第32-33页 |
2.3.6 S4的合成 | 第33页 |
2.3.7 S6的合成 | 第33-35页 |
2.4 结果与讨论 | 第35页 |
2.4.1 侧链的合成 | 第35页 |
2.4.2 主链氨基酸部分的合成 | 第35页 |
2.5 小结 | 第35-36页 |
第3章 订书钉肽的合成与表征 | 第36-70页 |
3.1 引言 | 第36-37页 |
3.2 实验仪器与试剂 | 第37-38页 |
3.2.1 实验仪器与材料 | 第37页 |
3.2.2 实验试剂 | 第37-38页 |
3.2.3 实验试剂配制 | 第38页 |
3.3 多肽合成与表征 | 第38-42页 |
3.3.1 多肽固相合成方法(SPPS) | 第38-40页 |
3.3.2 烯烃复分解反应 | 第40页 |
3.3.3 多肽修饰 | 第40页 |
3.3.4 多肽的纯化 | 第40-42页 |
3.4 HPLC图谱与MS鉴定图谱 | 第42-68页 |
3.4.1 FITC-Beta-Ala-ITF-mS_5-DLL-mS_5 (2-Ph)-YYGP-NH_2 | 第43-47页 |
3.4.2 Ac-mS_5-AAA-(R)-mS_5(2-Ph)-NH_2 | 第47-50页 |
3.4.3 Ac-mS_5-AAA-mS_5 (2-Ph)-NH_2 | 第50-56页 |
3.4.4 Ac-mS_5 (2-Ph)-AAA-mS_5-NH_2 | 第56-59页 |
3.4.5 FITC-Beta-Ala-ITF-S_5-DLL-mS_5(2-Ph)-YYGP-NH_2 | 第59-63页 |
3.4.6 FITC-Beta-Ala-ITF-S_5-DLL-S_5-YYGP-NH_2 | 第63-65页 |
3.4.7 FITC-Beta-Ala-ITF-mS_5(2-Ph)-DLL-S_5-YYGP-NH_2 | 第65-68页 |
3.5 多肽浓度的测定 | 第68-69页 |
3.6 结果与分析 | 第69页 |
3.7 小结 | 第69-70页 |
第4章 订书钉肽的结构性质分析 | 第70-88页 |
4.1 引言 | 第70-71页 |
4.2 实验仪器与试剂 | 第71页 |
4.2.1 实验仪器与材料 | 第71页 |
4.2.2 实验试剂 | 第71页 |
4.3 实验部分 | 第71-75页 |
4.3.1 多肽结构的鉴定实验 | 第71-73页 |
4.3.2 订书钉多肽穿膜性能鉴定实验 | 第73页 |
4.3.3 订书钉多肽四种构型的稳定性鉴定实验 | 第73-75页 |
4.4 结果与讨论 | 第75-87页 |
4.4.1 多肽结构的鉴定 | 第75-81页 |
4.4.2 订书钉多肽穿膜性能鉴定 | 第81-85页 |
4.4.3 订书钉多肽四种构型的稳定性鉴定 | 第85-87页 |
4.5 小结 | 第87-88页 |
第5章 总结与展望 | 第88-90页 |
参考文献 | 第90-96页 |
致谢 | 第96-98页 |
已发表和待发表的论文目录 | 第98页 |