| 中文摘要 | 第1-6页 |
| 英文摘要 | 第6-7页 |
| 前 言 | 第7-8页 |
| 文献综述 | 第8-27页 |
| 1 IL-2的分子生物学研究进展 | 第8-10页 |
| 1．1 IL-2的基因结构和表达调控 | 第8页 |
| 1．2 IL-2分子的结构和功能 | 第8-10页 |
| 2． IL-2受体（IL-2R） | 第10-14页 |
| 2．1 α链 | 第11-12页 |
| 2．2 IL-2β链 | 第12页 |
| 2．3 IL-2Rγ | 第12-14页 |
| 3 重组IL-2的研究进展 | 第14-19页 |
| 3．1 大肠杆菌表达体系 | 第14-15页 |
| 3．2 酵母表达体系 | 第15页 |
| 3．3 哺乳动物细胞表达系统 | 第15-18页 |
| 3．4 昆虫细胞表达体系 | 第18-19页 |
| 4 重组IL-2的纯化 | 第19-22页 |
| 4．1 rIL-2的特性与纯化的原则 | 第19页 |
| 4．2 rIL-2纯化的具体途径 | 第19-22页 |
| 4．2．1 细菌细胞壁和细胞膜的破碎 | 第19-20页 |
| 4．2．2 包涵体的制备和溶解 | 第20页 |
| 4．2．3 还原型rIL-2的氧化复性 | 第20-21页 |
| 4．2．4 rIL-2的分离纯化 | 第21-22页 |
| 参考文献 | 第22-27页 |
| 实验部分 | 第27-56页 |
| 第一章 MTT比色法检测山羊IL-2方法的建立 | 第27-35页 |
| 1 材料和方法 | 第27-29页 |
| 2 结果 | 第29-31页 |
| 3 讨论 | 第31-33页 |
| 参考文献 | 第33-35页 |
| 第二章 山羊IL-2的克隆、鉴定及序列分析 | 第35-47页 |
| 1 材料和方法 | 第35-37页 |
| 2 结果与分析 | 第37-41页 |
| 3 讨论 | 第41-44页 |
| 参考文献 | 第44-47页 |
| 第三章 山羊IL-2基因在大肠杆菌的表达及其生物学活性检测 | 第47-56页 |
| 1 材料与方法 | 第47-49页 |
| 2 结果 | 第49-52页 |
| 3 讨论 | 第52-54页 |
| 参考文献 | 第54-56页 |
| 全文结论 | 第56-57页 |
| 致 谢 | 第57-58页 |
| 附录 | 第58-63页 |