| 摘要 | 第5-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第一章 绪论 | 第11-44页 |
| 1.1 有丝分裂及着丝粒区域简介 | 第11页 |
| 1.2 内层着丝粒主要蛋白组份及功能 | 第11-24页 |
| 1.2.1 Aurora B激酶及CPC复合物 | 第11-21页 |
| 1.2.2 微管解聚酶MCAK | 第21-22页 |
| 1.2.3 蛋白磷酸酶PP2A | 第22-23页 |
| 1.2.4 Shugoshin蛋白 | 第23-24页 |
| 1.3 动粒内板主要组份及功能 | 第24-27页 |
| 1.3.1 CENP-A | 第24-25页 |
| 1.3.2 CCAN复合物 | 第25-27页 |
| 1.4 动粒外板主要组份及功能 | 第27-30页 |
| 1.4.1 KMN网络 | 第27-30页 |
| 1.4.1.1 Mis12复合物 | 第27-28页 |
| 1.4.1.2 KNL1 | 第28页 |
| 1.4.1.3 Ndc80复合物 | 第28-30页 |
| 1.5 动粒纤维冠主要组份及功能 | 第30-38页 |
| 1.5.1 Ska复合物 | 第30-31页 |
| 1.5.2 RZZ复合物 | 第31-32页 |
| 1.5.3 检验点蛋白 | 第32-35页 |
| 1.5.3.1 Mps1激酶 | 第32-33页 |
| 1.5.3.2 Bub1、BubR1和Bub3 | 第33-34页 |
| 1.5.3.3 Mad1和Mad2蛋白 | 第34-35页 |
| 1.5.4 dynein和dynactin | 第35-36页 |
| 1.5.5 动粒马达蛋白CENP-E | 第36-38页 |
| 1.6 动粒蛋白质网络解析及意义 | 第38-41页 |
| 1.7 乙酰化转移酶、去乙酰酶与有丝分裂 | 第41-44页 |
| 1.7.1 乙酰化转移酶 | 第41-42页 |
| 1.7.2 去乙酰酶 | 第42页 |
| 1.7.3 乙酰转移酶、去乙酰化酶与有丝分裂 | 第42-44页 |
| 第二章 材料与方法 | 第44-59页 |
| 2.1 实验材料 | 第44-48页 |
| 2.1.1 载体 | 第44页 |
| 2.1.2 质粒 | 第44-45页 |
| 2.1.3 细胞株 | 第45-46页 |
| 2.1.4 菌种 | 第46页 |
| 2.1.5 抗体 | 第46页 |
| 2.1.6 试剂 | 第46-48页 |
| 2.2 实验方法 | 第48-59页 |
| 第三章 SKAP蛋白的生物学解析 | 第59-95页 |
| 3.1 SKAP定位于动粒纤维冠层 | 第59-63页 |
| 3.2 SKAP动粒定位区域位于C端 | 第63-67页 |
| 3.3 SKAP敲低导致有丝分裂异常 | 第67-71页 |
| 3.4 SKAP敲低导致微管动态性下降 | 第71-74页 |
| 3.5 中期SKAP定位于跟随动粒并介导动粒与生长微管的动态连接 | 第74页 |
| 3.6 SKAP蛋白的动粒定位依赖于NDC80复合物 | 第74-77页 |
| 3.7 SKAP的动粒定位依赖于微管 | 第77-82页 |
| 3.8 AURORA B激酶活性负调SKAP动粒定位 | 第82-87页 |
| 3.9 AURORA B激酶通过HEC1磷酸化部分调控了SKAP的动粒定位 | 第87-90页 |
| 3.10 AURORA B激酶可能通过调节动粒微管连接调控SKAP动粒定位 | 第90页 |
| 3.11 讨论 | 第90-95页 |
| 3.11.1 SKAP增强与动粒连接微管的动态性 | 第90-92页 |
| 3.11.2 SKAP定位于具有稳定微管连接的动粒上 | 第92页 |
| 3.11.3 稳定性、动态性与动粒上力的产生 | 第92-95页 |
| 第四章 乙酰化转移酶TIP60有丝分裂期生物学功能解析 | 第95-124页 |
| 4.1 TIP60敲低导致有丝分裂进程异常 | 第95-98页 |
| 4.2 TIP60有丝分裂期定位于动粒外层 | 第98-106页 |
| 4.3 TIP60动粒定位的依赖性分析 | 第106-110页 |
| 4.4 MAD2过表达使TIP60动粒定位减弱并造成有丝分裂缺陷 | 第110-116页 |
| 4.5 TIP60的抑制影响AURORA B激酶的活性 | 第116-117页 |
| 4.6 讨论 | 第117-124页 |
| 参考文献 | 第124-143页 |
| 致谢 | 第143-144页 |
| 在读期间发表的学术论文与取得的其他研究成果 | 第144页 |
