| 摘要 | 第1-4页 |
| ABSTRACT | 第4-8页 |
| 第一章 文献综述 | 第8-20页 |
| ·热休克蛋白简介 | 第8-9页 |
| ·热休克蛋白 90 晶体结构国内外研究现状 | 第9-11页 |
| ·热休克蛋白 90 小分子抑制剂国内外研究现状 | 第11-15页 |
| ·计算机辅助药物设计简介 | 第15-20页 |
| ·同源模建 | 第16页 |
| ·分子动力学 | 第16-18页 |
| ·分子对接 | 第18页 |
| ·基于片段的药物设计 | 第18-20页 |
| 第二章 热休克蛋白 90 中结构水重要性及 double-flap 机理研究 | 第20-40页 |
| ·材料与方法 | 第21-23页 |
| ·材料搜集 | 第21-22页 |
| ·分子动力学体系的构建 | 第22-23页 |
| ·热休克蛋白 90 结构水保守性分析 | 第23-24页 |
| ·热休克蛋白 90 中结构水重要性研究 | 第24-34页 |
| ·热休克蛋白 90 蛋白受体的 RMSD 值分析 | 第24-26页 |
| ·热休克蛋白 90 蛋白受体的氢键分析 | 第26-29页 |
| ·热休克蛋白 90 蛋白受体的结合能分析 | 第29-31页 |
| ·热休克蛋白 90 蛋白受体的能量分解分析 | 第31-34页 |
| ·热休克蛋白 90 中 double-flap 机理研究 | 第34-39页 |
| ·蛋白复合体系结构稳定性分析 | 第35-37页 |
| ·蛋白受体氨基酸残基 L107 与 F138 的门户变化 | 第37-39页 |
| ·本章小结 | 第39-40页 |
| 第三章 热休克蛋白 90 抑制剂的筛选与设计 | 第40-55页 |
| ·材料与方法 | 第41-44页 |
| ·小分子三维结构数据库的建立 | 第42-43页 |
| ·分子对接 | 第43-44页 |
| ·结果与讨论 | 第44-53页 |
| ·本章小结 | 第53-55页 |
| 第四章 类热休克蛋白 90 的同源模建与应用 | 第55-68页 |
| ·人类热休克蛋白 90 的同源模建 | 第55-64页 |
| ·材料与方法 | 第55-56页 |
| ·模型的建立 | 第56页 |
| ·模建蛋白空间结构的优化及评估 | 第56-57页 |
| ·分子对接 | 第57-58页 |
| ·结果与讨论 | 第58-64页 |
| ·抑制剂小分子的筛选 | 第64-66页 |
| ·小分子三维数据库的建立 | 第64页 |
| ·分子对接 | 第64-65页 |
| ·结果与讨论 | 第65-66页 |
| ·本章小结 | 第66-68页 |
| 第五章 结论与展望 | 第68-69页 |
| 参考文献 | 第69-76页 |
| 发表论文和参加科研情况说明 | 第76-77页 |
| 附录 | 第77-79页 |
| 致谢 | 第79页 |
