| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第1章 绪论 | 第10-18页 |
| 1.1 环境问题和有机胺类污染概述 | 第10-11页 |
| 1.2 环己胺及其应用 | 第11-13页 |
| 1.3 胺氧化酶的分类及特点 | 第13-14页 |
| 1.4 环己胺氧化酶的研究进展 | 第14-15页 |
| 1.5 环己胺的微生物降解机理 | 第15-16页 |
| 1.6 本课题研究的内容和意义 | 第16-18页 |
| 第2章 实验研究 | 第18-36页 |
| 2.1 实验材料 | 第18-20页 |
| 2.1.1 菌种与质粒 | 第18页 |
| 2.1.2 主要仪器设备 | 第18页 |
| 2.1.3 主要试剂及溶液配制 | 第18-20页 |
| 2.1.4 培养基 | 第20页 |
| 2.2 实验方法 | 第20-36页 |
| 2.2.1 环己胺降解菌生长的测定 | 第20页 |
| 2.2.2 分光光度法检测环己胺的标准曲线的绘制 | 第20-21页 |
| 2.2.3 假单胞菌NyZ12降解环己胺的能力及其胺氧化酶是诱导型和组成型表达实验研究 | 第21页 |
| 2.2.4 五个胺氧化酶基因克隆到pUC18，降解环己胺的实验研究 | 第21-23页 |
| 2.2.5 荧光定量PCR检测五个胺氧化酶基因的表达水平 | 第23-26页 |
| 2.2.6 将amo2631、amo4207、amo5539、amo0425、amo4637添加His标签后克隆到pVLT33载体 | 第26-30页 |
| 2.2.7 气相色谱（外标法）检测工程菌降解底物情况和产物分析 | 第30-31页 |
| 2.2.8 环己胺氧化酶酶活测定 | 第31-32页 |
| 2.2.9 环己胺氧化酶的纯化 | 第32-33页 |
| 2.2.10 纯化后的蛋白的浓度检测 | 第33-34页 |
| 2.2.11 SDS-PAGE电泳分析环己胺氧化酶 | 第34-36页 |
| 第3章 实验结果与分析 | 第36-61页 |
| 3.1 NyZ12的生长情况和对环己胺的降解研究 | 第36-38页 |
| 3.2 胺氧化酶基因克隆到pUC18获得的重组工程菌降解环己胺的实验结果 | 第38-40页 |
| 3.3 荧光定量PCR检测五个胺氧化酶基因表达量水平 | 第40-46页 |
| 3.4 环己胺氧化酶基因添加His标签后克隆到pVLT33载体降解环己胺的实验结果 | 第46-52页 |
| 3.5 气相色谱检测中间产物 | 第52-57页 |
| 3.6 环己胺氧化酶酶活测定结果 | 第57-58页 |
| 3.7 环己胺氧化酶纯化结果及SDS-PAGE结果 | 第58-61页 |
| 第4章 结论与展望 | 第61-65页 |
| 4.1 本研究的主要结论 | 第61页 |
| 4.2 本研究的创新之处 | 第61-62页 |
| 4.3 有待解决的问题及工作展望 | 第62-65页 |
| 参考文献 | 第65-71页 |
| 致谢 | 第71-72页 |
| 缩写符号说明 | 第72-73页 |
| 附录 | 第73-74页 |
| 攻读硕士期间研究成果 | 第74页 |
