| 中文摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 缩略语/符号说明 | 第10-12页 |
| 前言 | 第12-18页 |
| 研究现状、成果 | 第12-17页 |
| 研究目的、方法 | 第17-18页 |
| 一、衣原体噬菌体phiCPG1衣壳蛋白Vp1对沙眼衣原体的抑制作用 | 第18-49页 |
| 1.1 对象和方法 | 第18-32页 |
| 1.1.1 菌株、细胞株、沙眼衣原体株 | 第18页 |
| 1.1.2 试剂及液体配置 | 第18-21页 |
| 1.1.3 仪器及耗材 | 第21页 |
| 1.1.4 实验方法 | 第21-32页 |
| 1.2 结果 | 第32-41页 |
| 1.2.1 Vp1蛋白的表达、纯化和鉴定 | 第32-34页 |
| 1.2.2 Vp1蛋白对沙眼衣原体的作用检测 | 第34-39页 |
| 1.2.3 Vp1蛋白对大肠杆菌的作用结果 | 第39页 |
| 1.2.4 Vp1蛋白对McCoy细胞的作用结果 | 第39页 |
| 1.2.5 电镜观察Vp1蛋白对沙眼衣原体的抑制作用 | 第39-40页 |
| 1.2.6 沙眼衣原体临床株的基因分型结果 | 第40-41页 |
| 1.3 讨论 | 第41-47页 |
| 1.3.1 Vp1蛋白的表达 | 第42-43页 |
| 1.3.2 Vp1蛋白对沙眼衣原体的作用 | 第43-45页 |
| 1.3.3 沙眼衣原体基因分型讨论 | 第45-46页 |
| 1.3.4 Vp1蛋白的细胞毒作用和抗菌作用 | 第46-47页 |
| 1.4 小结 | 第47-49页 |
| 二、衣原体噬菌体phiCPG1衣壳蛋白Vp1在沙眼衣原体外膜中结合位点的检测 | 第49-78页 |
| 2.1 对象和方法 | 第49-58页 |
| 2.1.1 菌株、细胞株、沙眼衣原体株、实验动物 | 第49页 |
| 2.1.2 试剂及液体配置 | 第49-50页 |
| 2.1.3 实验方法及过程 | 第50-58页 |
| 2.2 结果 | 第58-68页 |
| 2.2.1 重组MOMP蛋白的表达、纯化和鉴定 | 第58页 |
| 2.2.2 C.t标准株的增量培养和纯化 | 第58-60页 |
| 2.2.3 ELISA法检测兔多克隆抗体的效价 | 第60-61页 |
| 2.2.4 Western印迹鉴定兔多克隆抗体的特异性 | 第61-62页 |
| 2.2.5 体外细胞培养的沙眼衣原体检测 | 第62-64页 |
| 2.2.6 共聚焦荧光显微镜检测Vp1和MOMP蛋白 | 第64-65页 |
| 2.2.7 Far-Western检测Vp1蛋白和衣原体外膜蛋白的结合 | 第65-68页 |
| 2.3 讨论 | 第68-76页 |
| 2.3.1 抗体的制备 | 第68-71页 |
| 2.3.2 激光共聚焦显微镜同时观察Vp1蛋白和沙眼衣原体 | 第71页 |
| 2.3.3 Vp1蛋白在沙眼衣原体外膜中结合位点的检测 | 第71-76页 |
| 2.4 小结 | 第76-78页 |
| 全文结论 | 第78-79页 |
| 论文创新点 | 第79-80页 |
| 参考文献 | 第80-87页 |
| 发表论文和参加科研情况说明 | 第87-90页 |
| 综述 衣原体噬菌体研究进展 | 第90-103页 |
| 综述参考文献 | 第100-103页 |
| 致谢 | 第103页 |
