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乳清蛋白源ACE抑制肽的分离纯化与结构鉴定

摘要第4-6页
ABSTRACT第6-7页
第一章 绪论第11-21页
    1.1 ACE和 ACE抑制肽的概述第11-13页
        1.1.1 ACE的概念及作用机理第11-12页
        1.1.2 食源ACE抑制肽的研究进展第12-13页
        1.1.3 ACE抑制肽的制备方法第13页
    1.2 ACE抑制肽的分离纯化第13-15页
    1.3 ACE抑制肽活性研究进展第15-16页
        1.3.1 体外检测方式第15页
        1.3.2 ACE抑制肽体外活性研究进展第15-16页
    1.4 乳清蛋白第16-20页
        1.4.1 乳清蛋白的组成和性质第16-17页
        1.4.2 乳清蛋白和乳清蛋白肽的生物学功能第17-19页
        1.4.3 分子模拟与多肽构效关系研究第19-20页
    1.5 开展此课题的意义及依据第20-21页
第二章 双酶水解乳清蛋白ACE抑制肽的制备工艺优化第21-33页
    2.1 引言第21页
    2.2 实验材料与仪器第21-22页
        2.2.1 实验材料第21页
        2.2.2 实验仪器第21-22页
    2.3 实验方法第22-25页
        2.3.1 凯氏定氮法测量乳清蛋白含量第22页
        2.3.2 胃蛋白酶活力的测定第22页
        2.3.3 胰蛋白酶活力的测定第22-23页
        2.3.4 胃蛋白酶水解试验第23页
        2.3.5 胰蛋白酶水解单因素试验第23-24页
        2.3.6 ACE抑制率检测方法第24-25页
        2.3.7 数据处理第25页
    2.4 结果与讨论第25-32页
        2.4.1 酶活力第25页
        2.4.2 乳清蛋白含量测定第25-26页
        2.4.3 胃蛋白酶水解乳清蛋白单因素试验结果分析第26-28页
        2.4.4 胃蛋白酶水解乳清蛋白正交试验条件第28-29页
        2.4.5 胰蛋白酶水解乳清蛋白的单因素试验第29-30页
        2.4.6 胰蛋白酶水解乳清蛋白正交试验第30-32页
    2.5 本章小结第32-33页
第三章 ACE抑制肽的分离纯化研究第33-37页
    3.1 引言第33页
    3.2 实验材料与仪器第33-34页
        3.2.1 实验材料第33-34页
        3.2.2 实验仪器第34页
    3.3 实验方法第34-35页
        3.3.1 水解液的超滤第34页
        3.3.2 葡聚糖凝胶(Sephadex G-15)分离纯化第34-35页
    3.4 结果与讨论第35-36页
        3.4.1 乳清蛋白酶解物的超滤分离第35页
        3.4.2 Sephadex G-15 凝胶过滤层析色谱分离乳清蛋白酶解物第35-36页
    3.5 本章小结第36-37页
第四章 乳清蛋白ACE抑制肽的结构鉴定第37-49页
    4.1 引言第37页
    4.2 实验材料与仪器第37-38页
        4.2.1 实验材料第37-38页
        4.2.2 实验仪器第38页
    4.3 实验方法第38-40页
        4.3.1 纳升级反相色谱-Q Exactive进行蛋白质分析第38-40页
        4.3.2 固相合成第40页
    4.4 结果与讨论第40-48页
        4.4.1 乳清蛋白酶解物质谱鉴定和分析第40-47页
        4.4.2 乳清蛋白ACE抑制肽的合成及抑制活性的测定第47-48页
    4.5 本章小结第48-49页
第五章 ACE抑制肽LIVTQTMK的构效关系分析第49-53页
    5.1 引言第49页
    5.2 计算方法第49-50页
        5.2.1 分子对接第49页
        5.2.2 分子动力学模拟第49-50页
    5.3 结果与讨论第50-52页
        5.3.1 分子对接结果第50页
        5.3.2 LIVTQTMK-ACE体系动力学模拟稳定性第50-51页
        5.3.3 结合位点预测第51-52页
    5.4 结论第52-53页
第六章 结论第53-54页
参考文献第54-62页
发表论文第62-63页
致谢第63-64页

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