摘要 | 第4-6页 |
ABSTRACT | 第6-7页 |
第一章 绪论 | 第11-21页 |
1.1 ACE和 ACE抑制肽的概述 | 第11-13页 |
1.1.1 ACE的概念及作用机理 | 第11-12页 |
1.1.2 食源ACE抑制肽的研究进展 | 第12-13页 |
1.1.3 ACE抑制肽的制备方法 | 第13页 |
1.2 ACE抑制肽的分离纯化 | 第13-15页 |
1.3 ACE抑制肽活性研究进展 | 第15-16页 |
1.3.1 体外检测方式 | 第15页 |
1.3.2 ACE抑制肽体外活性研究进展 | 第15-16页 |
1.4 乳清蛋白 | 第16-20页 |
1.4.1 乳清蛋白的组成和性质 | 第16-17页 |
1.4.2 乳清蛋白和乳清蛋白肽的生物学功能 | 第17-19页 |
1.4.3 分子模拟与多肽构效关系研究 | 第19-20页 |
1.5 开展此课题的意义及依据 | 第20-21页 |
第二章 双酶水解乳清蛋白ACE抑制肽的制备工艺优化 | 第21-33页 |
2.1 引言 | 第21页 |
2.2 实验材料与仪器 | 第21-22页 |
2.2.1 实验材料 | 第21页 |
2.2.2 实验仪器 | 第21-22页 |
2.3 实验方法 | 第22-25页 |
2.3.1 凯氏定氮法测量乳清蛋白含量 | 第22页 |
2.3.2 胃蛋白酶活力的测定 | 第22页 |
2.3.3 胰蛋白酶活力的测定 | 第22-23页 |
2.3.4 胃蛋白酶水解试验 | 第23页 |
2.3.5 胰蛋白酶水解单因素试验 | 第23-24页 |
2.3.6 ACE抑制率检测方法 | 第24-25页 |
2.3.7 数据处理 | 第25页 |
2.4 结果与讨论 | 第25-32页 |
2.4.1 酶活力 | 第25页 |
2.4.2 乳清蛋白含量测定 | 第25-26页 |
2.4.3 胃蛋白酶水解乳清蛋白单因素试验结果分析 | 第26-28页 |
2.4.4 胃蛋白酶水解乳清蛋白正交试验条件 | 第28-29页 |
2.4.5 胰蛋白酶水解乳清蛋白的单因素试验 | 第29-30页 |
2.4.6 胰蛋白酶水解乳清蛋白正交试验 | 第30-32页 |
2.5 本章小结 | 第32-33页 |
第三章 ACE抑制肽的分离纯化研究 | 第33-37页 |
3.1 引言 | 第33页 |
3.2 实验材料与仪器 | 第33-34页 |
3.2.1 实验材料 | 第33-34页 |
3.2.2 实验仪器 | 第34页 |
3.3 实验方法 | 第34-35页 |
3.3.1 水解液的超滤 | 第34页 |
3.3.2 葡聚糖凝胶(Sephadex G-15)分离纯化 | 第34-35页 |
3.4 结果与讨论 | 第35-36页 |
3.4.1 乳清蛋白酶解物的超滤分离 | 第35页 |
3.4.2 Sephadex G-15 凝胶过滤层析色谱分离乳清蛋白酶解物 | 第35-36页 |
3.5 本章小结 | 第36-37页 |
第四章 乳清蛋白ACE抑制肽的结构鉴定 | 第37-49页 |
4.1 引言 | 第37页 |
4.2 实验材料与仪器 | 第37-38页 |
4.2.1 实验材料 | 第37-38页 |
4.2.2 实验仪器 | 第38页 |
4.3 实验方法 | 第38-40页 |
4.3.1 纳升级反相色谱-Q Exactive进行蛋白质分析 | 第38-40页 |
4.3.2 固相合成 | 第40页 |
4.4 结果与讨论 | 第40-48页 |
4.4.1 乳清蛋白酶解物质谱鉴定和分析 | 第40-47页 |
4.4.2 乳清蛋白ACE抑制肽的合成及抑制活性的测定 | 第47-48页 |
4.5 本章小结 | 第48-49页 |
第五章 ACE抑制肽LIVTQTMK的构效关系分析 | 第49-53页 |
5.1 引言 | 第49页 |
5.2 计算方法 | 第49-50页 |
5.2.1 分子对接 | 第49页 |
5.2.2 分子动力学模拟 | 第49-50页 |
5.3 结果与讨论 | 第50-52页 |
5.3.1 分子对接结果 | 第50页 |
5.3.2 LIVTQTMK-ACE体系动力学模拟稳定性 | 第50-51页 |
5.3.3 结合位点预测 | 第51-52页 |
5.4 结论 | 第52-53页 |
第六章 结论 | 第53-54页 |
参考文献 | 第54-62页 |
发表论文 | 第62-63页 |
致谢 | 第63-64页 |