| 摘要 | 第6-7页 |
| ABSTRACT | 第7页 |
| 第一章 引言 | 第8-20页 |
| 1.1 Mx基因简介 | 第8-9页 |
| 1.2 Mx家族的蛋白结构 | 第9-12页 |
| 1.2.1 GT P酶区域 | 第9-10页 |
| 1.2.2 中间区域和GT P酶效应区域 | 第10页 |
| 1.2.3 Mx蛋白的三维结构 | 第10-12页 |
| 1.2.4 Mx蛋白的寡聚 | 第12页 |
| 1.3 Mx蛋白的抗病毒机制 | 第12-16页 |
| 1.3.1 Mx蛋白的膜结合作用 | 第12-13页 |
| 1.3.2 抗流感病毒 | 第13-15页 |
| 1.3.3 抗托高土病毒（ THOV） | 第15页 |
| 1.3.4 Mx蛋白抗正黏液病毒活性的共同特征 | 第15-16页 |
| 1.4 MxA与MxB的研究进展 | 第16页 |
| 1.5 蛋白质晶体学 | 第16-20页 |
| 1.5.1 蛋白质晶体学的发展 | 第16-17页 |
| 1.5.2 蛋白质结晶原理 | 第17-20页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第20-40页 |
| 2.1 实验材料 | 第20-22页 |
| 2.1.1 菌种，质粒和工具酶 | 第20页 |
| 2.1.2 试剂与耗材 | 第20-21页 |
| 2.1.3 实验设备与仪器 | 第21-22页 |
| 2.2 实验方法 | 第22-40页 |
| 2.2.1 LB（ Luria -Bertani）液体培养基制备 | 第22页 |
| 2.2.2 LB（ Luria -Bertani）固体培养基平板的制备 | 第22页 |
| 2.2.3 平板菌落保存 | 第22页 |
| 2.2.4 EP管菌液保存 | 第22-23页 |
| 2.2.5 质粒小量提取 | 第23页 |
| 2.2.6 聚合酶链式反应 | 第23-24页 |
| 2.2.7 琼脂糖凝胶电泳 | 第24页 |
| 2.2.8 胶回收 | 第24-25页 |
| 2.2.9 目的片段退火产生粘性末端 | 第25页 |
| 2.2.10 载体的线性化 | 第25页 |
| 2.2.11 连接反应 | 第25-26页 |
| 2.2.12 感受态细胞的制备 | 第26-27页 |
| 2.2.13 连接产物的转化 | 第27页 |
| 2.2.14 重组质粒的鉴定 | 第27-28页 |
| 2.2.15 蛋白质的表达 | 第28页 |
| 2.2.16 蛋白质的纯化 | 第28-30页 |
| 2.2.17 SDS-PA GE凝胶电泳 | 第30-31页 |
| 2.2.18 Western Blot | 第31-32页 |
| 2.2.19 蛋白质的结晶 | 第32-33页 |
| 2.2.20 晶体优化 | 第33-34页 |
| 2.2.21 晶体的接种 | 第34-35页 |
| 2.2.22 分子置换法 | 第35-40页 |
| 第三章 结果与分析 | 第40-58页 |
| 3.1 实验总流程 | 第40页 |
| 3.2 基因克隆 | 第40-43页 |
| 3.3 目的蛋白的表达 | 第43-44页 |
| 3.4 目的蛋白的纯化结晶与衍射 | 第44-50页 |
| 3.5 MxB的其他截短体表达情况 | 第50-53页 |
| 3.6 MxB Stalk结构域的总体结构分析 | 第53页 |
| 3.7 MxB Stalk结构域的高聚情况 | 第53-55页 |
| 3.8 MxB与MxA的结构比较 | 第55-58页 |
| 第四章 小结与讨论 | 第58-62页 |
| 参考文献 | 第62-72页 |
| 附录 | 第72-74页 |
| 发表论文情况说明 | 第74-76页 |
| 致谢 | 第76-77页 |