低分子量麦谷蛋白亚基的异源表达与分离及其品质功能初探
| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-8页 |
| 目录 | 第8-11页 |
| 第一章 绪论 | 第11-24页 |
| ·引言 | 第11页 |
| ·面筋蛋白的组成及概述 | 第11-14页 |
| ·醇溶蛋白 | 第12-13页 |
| ·麦谷蛋白 | 第13-14页 |
| ·小麦低分子量麦谷蛋白亚基（LMW-GS） | 第14-19页 |
| ·LMW-GS 的分类 | 第14-15页 |
| ·LMW-GS 及其编码基因的结构及分子特征 | 第15-16页 |
| ·LMW-GS 基因的调控机制 | 第16-17页 |
| ·LMW-GS 与小麦品质的关系 | 第17-19页 |
| ·LMW-GS 基因的克隆及其分子标记的开发 | 第19-20页 |
| ·分子克隆技术在 LMW-GS 研究中的应用 | 第19页 |
| ·LMW-GS 分子标记的开发 | 第19-20页 |
| ·LMW-GS 的异源表达及其功能研究 | 第20-22页 |
| ·LMW-GS 的异源表达 | 第20-22页 |
| ·LMW-GS 的功能品质研究 | 第22页 |
| ·本论文的重要意义及主要研究内容 | 第22-24页 |
| ·研究意义 | 第22-23页 |
| ·主要研究内容 | 第23-24页 |
| 第二章 LMW-GS 基因的克隆及其序列特征分析 | 第24-37页 |
| ·引言 | 第24页 |
| ·实验材料 | 第24-26页 |
| ·菌株与质粒 | 第24页 |
| ·主要试剂 | 第24-25页 |
| ·主要仪器设备 | 第25页 |
| ·常用溶液的配制 | 第25-26页 |
| ·实验方法 | 第26-29页 |
| ·小麦种子基因组的提取 | 第26页 |
| ·目的片段的扩增 | 第26-27页 |
| ·克隆载体的构建 | 第27-28页 |
| ·克隆基因的生物信息学分析 | 第28-29页 |
| ·结果与分析 | 第29-36页 |
| ·LMW-GS 基因编码区序列的克隆 | 第29页 |
| ·DNA 序列分析 | 第29-30页 |
| ·基因同源性分析 | 第30-31页 |
| ·编码蛋白质的序列分析 | 第31-34页 |
| ·蛋白质二级结构的预测 | 第34-36页 |
| ·本章小结 | 第36-37页 |
| 第三章 LMW-GS 的原核表达 | 第37-51页 |
| ·引言 | 第37页 |
| ·实验材料 | 第37-39页 |
| ·菌株与质粒 | 第37页 |
| ·主要试剂 | 第37-38页 |
| ·主要仪器设备 | 第38页 |
| ·常用溶液的配制 | 第38-39页 |
| ·实验方法 | 第39-44页 |
| ·质粒的提取 | 第39页 |
| ·去信号肽目的片段的扩增 | 第39-40页 |
| ·原核表达载体的构建 | 第40-42页 |
| ·重组蛋白的小量诱导表达 | 第42页 |
| ·SDS-PAGE 分析 | 第42-43页 |
| ·表达条件优化 | 第43-44页 |
| ·重组蛋白可溶性分析 | 第44页 |
| ·结果与讨论 | 第44-50页 |
| ·表达载体的构建 | 第44-46页 |
| ·重组蛋白的诱导表达 | 第46-47页 |
| ·表达条件的优化 | 第47-49页 |
| ·重组蛋白可溶性分析 | 第49-50页 |
| ·本章小结 | 第50-51页 |
| 第四章 LMW-GS 的纯化及其品质功能探讨 | 第51-66页 |
| ·引言 | 第51页 |
| ·实验材料 | 第51-53页 |
| ·实验原料 | 第51页 |
| ·主要试剂 | 第51-52页 |
| ·主要仪器设备 | 第52页 |
| ·常用溶液的配制 | 第52-53页 |
| ·实验方法 | 第53-57页 |
| ·金属螯合层析纯化重组蛋白 | 第53-55页 |
| ·透析 | 第55-56页 |
| ·LMW-GS 的品质功能初探 | 第56-57页 |
| ·结果与讨论 | 第57-65页 |
| ·金属螯合层析纯化重组蛋白 | 第57-59页 |
| ·LMW-GS 的品质功能初探 | 第59-65页 |
| ·本章小结 | 第65-66页 |
| 结论与展望 | 第66-68页 |
| 一、结论 | 第66页 |
| 二、研究创新点 | 第66-67页 |
| 三、展望 | 第67-68页 |
| 参考文献 | 第68-78页 |
| 攻读硕士学位期间取得的研究成果 | 第78-79页 |
| 致谢 | 第79-80页 |
| 附件 | 第80页 |
