| 学位论文的主要创新点 | 第3-4页 |
| 摘要 | 第4-5页 |
| ABSTRACT | 第5-6页 |
| 第一章 绪论 | 第10-24页 |
| 1.1 蛋白质的分离与纯化技术 | 第10-12页 |
| 1.1.1 蛋白质的常规分离方法 | 第10页 |
| 1.1.2 亲和色谱技术在蛋白质纯化中的应用 | 第10-11页 |
| 1.1.3 膜分离技术在蛋白质纯化中的应用 | 第11-12页 |
| 1.2 亲和膜分离技术 | 第12-17页 |
| 1.2.1 亲和膜分离原理 | 第12页 |
| 1.2.2 亲和膜的制备 | 第12-13页 |
| 1.2.3 亲和膜的改性 | 第13-14页 |
| 1.2.4 亲和膜组件 | 第14-15页 |
| 1.2.4.1 平板式亲和膜 | 第14-15页 |
| 1.2.4.2 中空纤维亲和膜 | 第15页 |
| 1.2.5 亲和膜的应用及展望 | 第15-17页 |
| 1.2.5.1 蛋白质的分离提纯 | 第15-16页 |
| 1.2.5.2 气体净化 | 第16页 |
| 1.2.5.3 重金属离子的吸附 | 第16页 |
| 1.2.5.4 亲和膜的研究展望 | 第16-17页 |
| 1.3 纳米纤维制备方法 | 第17-20页 |
| 1.3.1 静电纺丝技术 | 第17-18页 |
| 1.3.2 溶液喷射纺丝技术 | 第18-20页 |
| 1.4 壳聚糖改性及其在蛋白质吸附方面的应用 | 第20-22页 |
| 1.4.1 壳聚糖的结构 | 第20-21页 |
| 1.4.2 壳聚糖的改性 | 第21-22页 |
| 1.4.2.1 物理改性 | 第21页 |
| 1.4.2.2 化学改性 | 第21-22页 |
| 1.4.3 壳聚糖及其衍生物在蛋白质吸附方面的应用 | 第22页 |
| 1.5 本论文的研究内容 | 第22-24页 |
| 第二章 精氨酸壳聚糖的制备、表征及其性质研究 | 第24-34页 |
| 2.1 引言 | 第24-26页 |
| 2.2 实验部分 | 第26-28页 |
| 2.2.1 实验材料与仪器 | 第26页 |
| 2.2.2 不同取代度CS-Arg的制备 | 第26-27页 |
| 2.2.3 CS-Arg的结构与性能表征 | 第27-28页 |
| 2.2.3.1 CS-Arg红外(FTIR)测试 | 第27页 |
| 2.2.3.2 CS-Arg的固体~(13)C NMR测试 | 第27-28页 |
| 2.2.3.3 CS-Arg热重(TG)测试 | 第28页 |
| 2.2.3.4 CS-Arg的XRD测试 | 第28页 |
| 2.2.3.5 CS-Arg的EA分析测试 | 第28页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第28-32页 |
| 2.3.1 CS-Arg红外(FTIR)分析 | 第28-29页 |
| 2.3.2 CS-Arg的~(13)C NMR分析 | 第29-30页 |
| 2.3.3 CS-Arg热重(TG)分析 | 第30-31页 |
| 2.3.4 CS-Arg的XRD分析 | 第31-32页 |
| 2.3.5 CS-Arg的EA分析 | 第32页 |
| 2.4 小结 | 第32-34页 |
| 第三章 CANFs亲和膜的制备及其表征 | 第34-44页 |
| 3.1 引言 | 第34-35页 |
| 3.2 实验部分 | 第35-37页 |
| 3.2.1 实验材料与仪器 | 第35页 |
| 3.2.2 CANFs亲和膜的制备 | 第35-36页 |
| 3.2.3 CANFs结构与性能表征 | 第36-37页 |
| 3.2.3.1 CANFs形貌测试 | 第36-37页 |
| 3.2.3.2 CANFs亲水性和过滤效率、率阻测试 | 第37页 |
| 3.2.3.3 CANFs红外(FTIR)测试 | 第37页 |
| 3.2.3.4 CANFs的XPS分析测试 | 第37页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第37-41页 |
| 3.3.1 CANFs形貌分析 | 第37-38页 |
| 3.3.2 CANFs亲水性和过滤效率、率阻分析 | 第38-40页 |
| 3.3.3 CANFs红外(FTIR)分析 | 第40页 |
| 3.3.4 CANFs的XPS分析 | 第40-41页 |
| 3.4 小结 | 第41-44页 |
| 第四章 CANFs亲和膜的蛋白质吸附性能 | 第44-60页 |
| 4.1 引言 | 第44-45页 |
| 4.2 实验部分 | 第45-48页 |
| 4.2.1 实验材料与仪器 | 第45-46页 |
| 4.2.2 实验方法 | 第46页 |
| 4.2.3 标准曲线绘制 | 第46页 |
| 4.2.4 静态吸附研究 | 第46-47页 |
| 4.2.4.1 静态吸附性能测试步骤 | 第46-47页 |
| 4.2.4.2 BSA静态吸附性能的分析 | 第47页 |
| 4.2.5 取代度不同对吸附量的影响 | 第47页 |
| 4.2.6 初始pH对吸附量的影响 | 第47页 |
| 4.2.7 BSA初始浓度对蛋白质吸附的影响 | 第47页 |
| 4.2.8 吸附时间对蛋白质吸附的影响 | 第47-48页 |
| 4.2.9 BSA的洗脱研究 | 第48页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第48-57页 |
| 4.3.1 BSA溶液标准曲线的绘制 | 第48页 |
| 4.3.2 取代度不同对吸附量的影响分析 | 第48-49页 |
| 4.3.3 初始pH对吸附量的影响分析 | 第49-50页 |
| 4.3.4 BSA初始浓度对蛋白质吸附的影响分析 | 第50-51页 |
| 4.3.5 吸附时间对蛋白质吸附的影响分析 | 第51-52页 |
| 4.3.6 等温吸附模型分析 | 第52-54页 |
| 4.3.7 吸附动力学分析 | 第54-56页 |
| 4.3.8 BSA的洗脱结果分析 | 第56-57页 |
| 4.4 小结 | 第57-60页 |
| 第五章 结论与展望 | 第60-62页 |
| 5.1 全文总结 | 第60-61页 |
| 5.2 展望 | 第61-62页 |
| 参考文献 | 第62-68页 |
| 攻读硕士期间主要科研成果 | 第68-70页 |
| 致谢 | 第70页 |
