| 中文摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 英文缩写词表 | 第12-13页 |
| 第一章 引言 | 第13-23页 |
| 1.1 血管内皮因子（VEGF）与肿瘤血管生成 | 第13-17页 |
| 1.1.1 VEGF的生物学特征 | 第13-14页 |
| 1.1.2 VEGF的表达调控 | 第14-15页 |
| 1.1.3 血管生成与肿瘤 | 第15-16页 |
| 1.1.4 VEGF与乳腺癌相关研究 | 第16-17页 |
| 1.2 缺氧诱导因子（HIF-1）与肿瘤血管生成 | 第17-20页 |
| 1.2.1 HIF-1 概述 | 第17-18页 |
| 1.2.2 缺氧与血管形成 | 第18-20页 |
| 1.3 DEK与乳腺癌相关研究 | 第20-23页 |
| 1.3.1 DEK蛋白概述 | 第20-21页 |
| 1.3.2 DEK与肿瘤 | 第21-23页 |
| 第二章 癌基因DEK对VEGF表达的影响及在调控血管生成中的功能研究 | 第23-35页 |
| 2.1 材料 | 第23-25页 |
| 2.1.1 细胞株 | 第23页 |
| 2.1.2 质粒 | 第23页 |
| 2.1.3 试剂 | 第23-24页 |
| 2.1.4 细胞培养试剂和转染试剂 | 第24页 |
| 2.1.5 抗体 | 第24页 |
| 2.1.6 主要实验仪器 | 第24页 |
| 2.1.7 常用溶液配方 | 第24-25页 |
| 2.2 方法 | 第25-30页 |
| 2.2.1 慢病毒包装及哺乳动物细胞稳定克隆的制备 | 第25-26页 |
| 2.2.2 哺乳动物细胞的转染 | 第26页 |
| 2.2.3 荧光素酶 β-半乳糖苷酶活性测定 | 第26-27页 |
| 2.2.4 总RNA的提取 | 第27页 |
| 2.2.5 反转录PCR（RT-PCR） | 第27-28页 |
| 2.2.6 Real-time PCR | 第28页 |
| 2.2.7 细胞全蛋白提取 | 第28页 |
| 2.2.8 Western blot分析 | 第28-29页 |
| 2.2.9 细胞生长曲线测定 | 第29页 |
| 2.2.10 细胞划痕实验 | 第29页 |
| 2.2.11 HUVEC细胞成管实验 | 第29-30页 |
| 2.2.12 鸡胚绒毛尿囊膜（CAM）实验 | 第30页 |
| 2.3 结果与分析 | 第30-34页 |
| 2.3.1 癌基因DEK对VEGF表达的影响 | 第30-31页 |
| 2.3.2 DEK过表达及敲低稳定细胞系的建立 | 第31页 |
| 2.3.3 DEK促进VEGF m RNA的表达 | 第31-32页 |
| 2.3.4 DEK促进HUVEC细胞的生长和迁移 | 第32-33页 |
| 2.3.5 DEK促进体内外血管的形成 | 第33-34页 |
| 2.4 小结 | 第34-35页 |
| 第三章 癌基因DEK通过VEGF影响血管内皮细胞的生物学活性 | 第35-39页 |
| 3.1 材料 | 第35-36页 |
| 3.1.1 细胞株 | 第35页 |
| 3.1.2 细胞培养试剂和转染试剂 | 第35页 |
| 3.1.3 抗体 | 第35页 |
| 3.1.4 主要实验仪器 | 第35-36页 |
| 3.2 方法 | 第36页 |
| 3.2.1 细胞生长曲线测定，划痕实验等 | 第36页 |
| 3.3 结果与分析 | 第36-38页 |
| 3.3.1 DEK通过VEGF促进HUVEC细胞生长 | 第36-37页 |
| 3.3.2 DEK通过VEGF促进HUVEC细胞迁移 | 第37页 |
| 3.3.3 DEK通过VEGF促进体外成管 | 第37-38页 |
| 3.3.4 DEK通过VEGF促进体内血管形成 | 第38页 |
| 3.4 小结 | 第38-39页 |
| 第四章 癌基因DEK调控VEGF的分子机制 | 第39-64页 |
| 4.1 材料 | 第39-42页 |
| 4.1.1 引物合成及序列测定 | 第39页 |
| 4.1.2 菌株与细胞株 | 第39页 |
| 4.1.3 质粒 | 第39-40页 |
| 4.1.4 试剂 | 第40页 |
| 4.1.5 细胞培养试剂和转染试剂 | 第40页 |
| 4.1.6 抗体 | 第40-41页 |
| 4.1.7 主要实验仪器 | 第41页 |
| 4.1.8 常用溶液配方 | 第41-42页 |
| 4.2 方法 | 第42-47页 |
| 4.2.1 哺乳动物细胞的转染，荧光素酶 β-半乳糖苷酶活性测定等 | 第42页 |
| 4.2.2 GST融合蛋白的诱导表达 | 第42页 |
| 4.2.3 GST融合蛋白的纯化 | 第42页 |
| 4.2.4 GST沉淀（pull-down）分析 | 第42-43页 |
| 4.2.5 免疫共沉淀IP | 第43页 |
| 4.2.6 内源性免疫共沉淀 | 第43-44页 |
| 4.2.7 染色质免疫共沉淀（CHIP） | 第44-45页 |
| 4.2.8 EMSA | 第45-47页 |
| 4.3 结果与分析 | 第47-62页 |
| 4.3.1 缺氧条件下DEK促进VEGF的表达 | 第47-49页 |
| 4.3.2 DEK促进VEGF表达与HIF-1a相关性的研究 | 第49-50页 |
| 4.3.3 DEK部分依赖于HIF-1a促进血管内皮细胞的生物学活性 | 第50-53页 |
| 4.3.4 确定DEK与VEGF启动子的结合位点 | 第53-58页 |
| 4.3.5 DEK与HIF-1a存在相互作用 | 第58-62页 |
| 4.4 小结 | 第62-64页 |
| 第五章 讨论 | 第64-66页 |
| 第六章 结论 | 第66-67页 |
| 参考文献 | 第67-71页 |
| 硕士期间研究成果 | 第71-72页 |
| 致谢 | 第72页 |
