| 第一章 文献综述 | 第1-31页 |
| ·血红蛋白的结构与功能 | 第13-19页 |
| ·血红蛋白的结构 | 第13-16页 |
| ·血红蛋白的生理功能 | 第16-17页 |
| ·影响血红蛋白对氧亲合力的因素 | 第17-18页 |
| ·H+和 CO2对氧亲合力的影响波尔效应 | 第17页 |
| ·2,3-DPG 的影响 | 第17-18页 |
| ·天然血红蛋白直接作为血液代用品的缺陷 | 第18-19页 |
| ·基于血红蛋白的血液代用品 | 第19-27页 |
| ·第一代修饰血红蛋白血液代用品 | 第21-24页 |
| ·表面修饰的血红蛋白 | 第21-22页 |
| ·分子内交联血红蛋白 | 第22页 |
| ·聚合血红蛋白 | 第22-23页 |
| ·重组血红蛋白 | 第23-24页 |
| ·第二代修饰血红蛋白血液代用品 | 第24-25页 |
| ·PolyHb-SOD-CAT | 第24-25页 |
| ·第三代血液代用品 | 第25-27页 |
| ·血红蛋白脂质体 | 第25-26页 |
| ·可降解聚合物微胶囊包埋血红蛋白: | 第26-27页 |
| ·本课题设计思想 | 第27-31页 |
| ·现有临床第一代血液代用品的缺陷 | 第27-28页 |
| ·现有的蛋白质交联的双功能试剂 | 第28页 |
| ·交联方法的选择 | 第28-29页 |
| ·EGDE 交联血红蛋白制备红细胞代用品 | 第29-31页 |
| ·EGDE 的物化性质 | 第29页 |
| ·EGDE 通常的应用 | 第29-30页 |
| ·本课题研究方案 | 第30-31页 |
| 第二章 EGDE交联血红蛋白制备条件优化 | 第31-40页 |
| ·材料与方法 | 第32-34页 |
| ·实验药品及设备 | 第32页 |
| ·牛血红蛋白的制备 | 第32-33页 |
| ·EGDE 交联血红蛋白制备条件优化 | 第33-34页 |
| ·温度对血红蛋白交联的影响 | 第33页 |
| ·pH 对血红蛋白交联的影响 | 第33页 |
| ·EGDE 与血红蛋白的配比对交联的影响 | 第33页 |
| ·浓度对交联的影响 | 第33页 |
| ·时间的影响 | 第33-34页 |
| ·EGDE 交联血红蛋白交联度的检测方法 | 第34页 |
| ·SDS-PAGE 电泳 | 第34页 |
| ·结果与讨论 | 第34-39页 |
| ·温度对血红蛋白交联的影响 | 第34-35页 |
| ·pH对血红蛋白交联的影响 | 第35-36页 |
| ·EGDE 与血红蛋白的配比对交联的影响 | 第36-37页 |
| ·浓度对血红蛋白交联的影响 | 第37-38页 |
| ·时间对血红蛋白交联的影响 | 第38-39页 |
| ·小结 | 第39-40页 |
| 第三章 EGDE与血红蛋白交联反应机理探讨 | 第40-45页 |
| ·材料与方法 | 第40-41页 |
| ·实验药品及设备 | 第40页 |
| ·牛血红蛋白的制备 | 第40页 |
| ·实验方法 | 第40页 |
| ·分析方法 | 第40-41页 |
| ·SDS-PAGE 电泳检测交联度 | 第41页 |
| ·荧光胺法测定氨基修饰度 | 第41页 |
| ·结果与讨论 | 第41-43页 |
| ·SDS-PAGE 电泳检测交联度分析 EGDE 与血红蛋白的作用基团 | 第41-43页 |
| ·荧光胺法测定氨基修饰度 | 第43页 |
| ·小结 | 第43-45页 |
| 第四章 EGDE分子内交联血红蛋白和分子间交联寡聚血红蛋白的制备 | 第45-58页 |
| ·材料与方法 | 第46-47页 |
| ·实验药品及设备 | 第46页 |
| ·牛血红蛋白的制备 | 第46页 |
| ·实验方法 | 第46页 |
| ·EGDE 分子内交联血红蛋白 | 第46页 |
| ·DBBF 交联血红蛋白的制备 | 第46页 |
| ·EGDE 分子间交联寡聚血红蛋白的制备 | 第46页 |
| ·分析方法 | 第46-47页 |
| ·SDS-PAGE 电泳检测交联情况 | 第46-47页 |
| ·TSK 3000SW 凝胶过滤柱联用多角度激光散射检测分子量 | 第47页 |
| ·结果与讨论 | 第47-56页 |
| ·SDS-PAGE 电泳检测交联程度 | 第47-50页 |
| ·分子内交联血红蛋白SDS-PAGE电泳 | 第47-49页 |
| ·EGDE分子间交联寡聚血红蛋白SDS-PAGE电泳 | 第49-50页 |
| ·高效液相 TSK 3000SW 凝胶过滤检测分子量 | 第50-51页 |
| ·多角度激光检测分子量 | 第51-56页 |
| ·天然血红蛋白 | 第51-52页 |
| ·EGDE 分子内交联血红蛋白 | 第52-54页 |
| ·EGDE 分子间交联寡聚血红蛋白 | 第54-56页 |
| ·小结 | 第56-58页 |
| 第五章 EGDE交联血红蛋白的性质鉴定 | 第58-79页 |
| ·材料与方法 | 第59-62页 |
| ·实验药品及设备 | 第59-60页 |
| ·牛血红蛋白的制备 | 第60页 |
| ·EGDE 交联血红蛋白和 DBBF 交联血红蛋白的制备 | 第60页 |
| ·实验和分析方法 | 第60-62页 |
| ·EGDE 交联血红蛋白生物活性 (P50和 Hill 系数)测定 | 第60-61页 |
| ·EGDE 交联血红蛋白的等电点的测定 | 第61页 |
| ·EGDE 交联血红蛋白的抗解聚特性 | 第61页 |
| ·RP-HPLC-MS 联用检测 EGDE 交联血红蛋白亚基交联状况 | 第61页 |
| ·EGDE 交联血红蛋白的全波长分析 | 第61页 |
| ·EGDE 交联血红蛋白的傅立叶变换红外光谱分析 | 第61页 |
| ·EGDE 交联血红蛋白的生物安全性试验 | 第61-62页 |
| ·结果与讨论 | 第62-77页 |
| ·EGDE 交联血红蛋白生物活性 (P50和 Hill系数)测定 | 第62-63页 |
| ·EGDE 交联血红蛋白的等电点的测定 | 第63-64页 |
| ·EGDE 交联血红蛋白的抗解聚特性 | 第64-66页 |
| ·RP-HPLC-MS 联用检测 EGDE 交联血红蛋白的亚基交联状况 | 第66-69页 |
| ·EGDE 交联血红蛋白的全波长分析 | 第69-71页 |
| ·傅立叶变换红外光谱分析 | 第71-77页 |
| ·傅立叶变换红外光谱测定 EGDE 交联血红蛋白二级结构改变 | 第71-76页 |
| ·傅立叶变换红外光谱鉴定 EGDE 交联血红蛋白环氧基团残留 | 第76-77页 |
| ·EGDE 交联血红蛋白的生物安全性鉴定 | 第77页 |
| ·小结 | 第77-79页 |
| 第六章 结论与创新点 | 第79-81页 |
| 第七章 问题与建议 | 第81-82页 |
| 参考文献 | 第82-90页 |
| 附录一实验药品及设备 | 第90-92页 |
| 研究期间申请专利和发表论文 | 第92-93页 |
| 致谢 | 第93页 |
