| 中文摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 缩略词表 | 第8-13页 |
| 第一章 绪论 | 第13-28页 |
| 1.1 抗菌肽概述 | 第13页 |
| 1.2 抗菌肽的生物活性 | 第13-16页 |
| 1.2.1 抗细菌活性 | 第13-14页 |
| 1.2.2 抗真菌活性 | 第14页 |
| 1.2.3 抗寄生虫活性 | 第14-15页 |
| 1.2.4 抗病毒活性 | 第15页 |
| 1.2.5 抗癌细胞活性 | 第15页 |
| 1.2.6 免疫调节活性 | 第15-16页 |
| 1.3 抗菌肽的来源 | 第16页 |
| 1.4 抗菌肽的分类 | 第16-18页 |
| 1.4.1 α-螺旋结构抗菌肽 | 第16-17页 |
| 1.4.2 β-折叠结构抗菌肽 | 第17页 |
| 1.4.3 无规则结构抗菌肽 | 第17页 |
| 1.4.4 环状结构抗菌肽 | 第17-18页 |
| 1.5 抗菌肽序列中特殊氨基酸残基的结构性质 | 第18-20页 |
| 1.5.1 赖氨酸（Lys，K）和精氨酸（Arg，R） | 第18-19页 |
| 1.5.2 色氨酸（Trp,W） | 第19页 |
| 1.5.3 半胱氨酸（Cys,C）和二硫键 | 第19-20页 |
| 1.5.4 脯氨酸（Pro,P） | 第20页 |
| 1.6 抗菌肽的作用机制 | 第20-25页 |
| 1.6.1 抗菌肽的细胞选择性 | 第20-21页 |
| 1.6.2 抗菌肽对细菌的作用机制 | 第21-25页 |
| 1.7 HIV的胞外近膜区域（MPER） | 第25-26页 |
| 1.8 立题依据和实验设计 | 第26-28页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第28-41页 |
| 2.1 实验材料 | 第28-32页 |
| 2.1.1 多肽合成 | 第28页 |
| 2.1.2 质粒、细胞和细菌 | 第28-29页 |
| 2.1.3 主要试剂和材料 | 第29-30页 |
| 2.1.4 主要仪器 | 第30页 |
| 2.1.5 实验动物 | 第30页 |
| 2.1.6 试剂配制 | 第30-32页 |
| 2.2 实验方法 | 第32-41页 |
| 2.2.1 多肽配制 | 第32页 |
| 2.2.2 多肽的最小杀菌浓度检测 | 第32-33页 |
| 2.2.3 AP16-A的质量表征 | 第33页 |
| 2.2.4 AP16-A和蜂毒肽的抗菌活性比较 | 第33-34页 |
| 2.2.5 毒性检测 | 第34-36页 |
| 2.2.6 37℃条件下AP16-A的稳定性检测 | 第36页 |
| 2.2.7 AP16-A的杀菌动力学 | 第36-37页 |
| 2.2.8 AP16-A杀菌机理 | 第37-41页 |
| 第三章 实验结果与讨论 | 第41-57页 |
| 3.1 以HIV-1 MPER为基础的抗菌肽的设计 | 第41-42页 |
| 3.2 以AP16为基础的分子改造 | 第42-43页 |
| 3.3 AP16-A的质量检测 | 第43-44页 |
| 3.4 AP16-A和天然抗菌肽Melittin的抗菌活性比较 | 第44-46页 |
| 3.5 AP16-A的细胞毒性研究 | 第46-48页 |
| 3.5.1 AP16-A对hCMEC/D3的细胞毒性 | 第46页 |
| 3.5.2 AP16-A的溶血活性 | 第46-47页 |
| 3.5.3 在小鼠体内的AP16-A的细胞毒性 | 第47-48页 |
| 3.6 AP16-A的热稳定性检测 | 第48-50页 |
| 3.7 AP16-A在 1×MBC浓度下的杀菌动力学 | 第50-51页 |
| 3.8 AP16-A的杀菌机理研究 | 第51-57页 |
| 3.8.1 AP16-A透化革兰氏阴性菌的细胞外膜 | 第51-52页 |
| 3.8.2 AP16-A能够与革兰氏阴性菌外膜上的LPS结合 | 第52页 |
| 3.8.3 AP16-A作用于菌株的具体位置的确定 | 第52-53页 |
| 3.8.4 AP16-A透化细菌的细胞膜 | 第53-55页 |
| 3.8.5 AP16-A与胞内物质（DNA）相互作用 | 第55-57页 |
| 结论 | 第57-58页 |
| 参考文献 | 第58-69页 |
| 作者简介 | 第69-70页 |
| 致谢 | 第70页 |
