| 摘要 | 第6-7页 |
| Abstract | 第7页 |
| 文献综述 | 第10-16页 |
| 第一章 羊口疮的研究进展 | 第10-16页 |
| 1.1 病原学 | 第10-11页 |
| 1.1.1 病毒形态结构 | 第10页 |
| 1.1.2 病毒基因组 | 第10-11页 |
| 1.1.3 理化性质 | 第11页 |
| 1.1.4 培养特性 | 第11页 |
| 1.2 流行病学 | 第11-12页 |
| 1.3 临床症状 | 第12-13页 |
| 1.4 诊断 | 第13-15页 |
| 1.4.1 组织病理学诊断 | 第13页 |
| 1.4.2 免疫电镜诊断 | 第13-14页 |
| 1.4.3 细胞分离培养 | 第14页 |
| 1.4.4 病毒中和试验 | 第14页 |
| 1.4.5 酶联免疫吸附试验 | 第14页 |
| 1.4.6 Western blotting鉴定 | 第14页 |
| 1.4.7 分子生物学诊断 | 第14-15页 |
| 1.5 预防 | 第15页 |
| 1.6 研究目的与意义 | 第15-16页 |
| 试验研究 | 第16-30页 |
| 第二章 羊口疮病毒B2L基因的克隆与表达 | 第16-24页 |
| 2.1 材料 | 第16页 |
| 2.1.1 样品、质粒、菌株和细胞株 | 第16页 |
| 2.1.2 主要试剂 | 第16页 |
| 2.1.3 血清 | 第16页 |
| 2.2 方法 | 第16-18页 |
| 2.2.1 引物设计与提取病毒DNA | 第16-17页 |
| 2.2.2 B2L基因的克隆、序列分析 | 第17页 |
| 2.2.3 B2L重组蛋白的表达及表达条件的优化 | 第17-18页 |
| 2.2.4 B2L重组蛋白的表达形式的确定及纯化、复性 | 第18页 |
| 2.2.5 B2L重组蛋白的Western blotting分析 | 第18页 |
| 2.3 结果 | 第18-22页 |
| 2.3.1 B2L蛋白的PCR扩增结果 | 第18-19页 |
| 2.3.2 原核表达重组质粒pET-28a-B2L双酶切的结果鉴定 | 第19页 |
| 2.3.3 羊口疮病毒B2L蛋白目的基因同源性及进化树分析 | 第19-20页 |
| 2.3.4 B2L蛋白基因所编码的AA的亲水性及抗原表位分析 | 第20页 |
| 2.3.5 B2L重组蛋白表达条件的优化 | 第20-21页 |
| 2.3.6 B2L重组蛋白的表达形式的分析及纯化 | 第21页 |
| 2.3.7 B2L重组蛋白的Western blotting分析 | 第21-22页 |
| 2.4 讨论 | 第22-23页 |
| 2.4.1 B2L蛋白PCR扩增后的序列分析 | 第22页 |
| 2.4.2 B2L蛋白氨基酸残疾亲水性、抗原表位分析 | 第22-23页 |
| 2.4.3 B2L重组蛋白的表达及纯化、复性分析 | 第23页 |
| 2.5 小结 | 第23-24页 |
| 第三章 羊口疮病毒B2L蛋白抗体的间接ELISA检测方法的建立 | 第24-30页 |
| 3.1 材料 | 第24页 |
| 3.1.1 主要试剂 | 第24页 |
| 3.1.2 血清 | 第24页 |
| 3.2 方法 | 第24-26页 |
| 3.2.1 B2L蛋白抗体间接ELISA检测方法的建立 | 第24-26页 |
| 3.3 结果 | 第26-28页 |
| 3.3.1 抗原、血清和酶标二抗的最适稀释浓度的确定 | 第26页 |
| 3.3.2 优化作用时间 | 第26-28页 |
| 3.4 讨论 | 第28-29页 |
| 3.5 小结 | 第29-30页 |
| 结论 | 第30-31页 |
| 参考文献 | 第31-36页 |
| 致谢 | 第36-37页 |
| 作者简介 | 第37页 |
