摘要 | 第3-4页 |
abstract | 第4页 |
第1章 前言 | 第8-30页 |
1.1 科学问题的提出 | 第8页 |
1.2 选题背景及意义 | 第8-11页 |
1.2.1 线虫Q细胞是研究方向性细胞迁移的理想模型 | 第8-9页 |
1.2.2 线虫Hippo信号通路的Scalloped转录因子调控Q细胞周期的退出 | 第9-11页 |
1.3 文献综述 | 第11-28页 |
1.3.1 细胞迁移 | 第11-21页 |
1.3.2 Hippo信号通路综述 | 第21-28页 |
1.4 论文研究方法 | 第28-29页 |
1.5 论文结构 | 第29-30页 |
第2章 实验材料与方法 | 第30-52页 |
2.1 实验材料 | 第30-37页 |
2.1.1 主要的线虫品系 | 第30-32页 |
2.1.2 主要的质粒 | 第32-34页 |
2.1.3 常用的菌株 | 第34页 |
2.1.4 常用的培养基配方 | 第34页 |
2.1.5 常用试剂及溶液配方 | 第34-37页 |
2.2 主要的仪器设备 | 第37页 |
2.3 主要的实验方法 | 第37-52页 |
2.3.1 线虫品系的培养与保存 | 第37-38页 |
2.3.2 转基因线虫的构建 | 第38-41页 |
2.3.3 基于CRISPR-Cas9技术构建突变体 | 第41-48页 |
2.3.4 时序性活体荧光显微成像技术与数据分析 | 第48-50页 |
2.3.5 体外磷酸化分析 | 第50-51页 |
2.3.6 生物统计学分析方法 | 第51-52页 |
第3章 线虫Hippo激酶的同源蛋白CST-1和CST-2促进Q细胞迁移 | 第52-70页 |
3.1 利用基于CRISPR-Cas9的基因编辑技术构建突变体 | 第54-60页 |
3.1.1 构建线虫Q细胞组织特异性基因敲除突变体 | 第54-59页 |
3.1.2 线虫Hippo蛋白激酶基因缺失突变体的构建 | 第59-60页 |
3.2 线虫Hippo信号通路核心分子Q细胞迁移表型分析 | 第60-65页 |
3.2.1 sav-1和mob-1基因参与调控Q细胞迁移 | 第60-61页 |
3.2.2 cst-1和cst-2基因共同调控线虫Q细胞迁移 | 第61-65页 |
3.3 CST-1和CST-2激酶控制迁移细胞极性的稳定 | 第65-69页 |
3.4 小结与讨论 | 第69-70页 |
第4章 线虫Hippo激酶同源蛋白CST-1和CST-2直接磷酸化MIG-2~(S139)调控细胞迁移 | 第70-92页 |
4.1 线虫Hippo激酶通过非依赖于经典Hippo信号通路的途径调控细胞迁移 | 第70-73页 |
4.2 线虫Hippo激酶通过RhoG/MIG-2相关机制调控Q细胞迁移 | 第73-75页 |
4.3 线虫Hippo激酶直接磷酸化修饰MIG-2~(S139) | 第75-79页 |
4.4 线虫MIG-2~(S139)磷酸化修饰影响迁移细胞中微丝细胞骨架的动态分布 | 第79-90页 |
4.4.1 MIG-2~(S139)A和MIG-2~(S139)E突变影响MIG-2在Q细胞迁移中的生物学功能 | 第79-82页 |
4.4.2 MIG-2~(S139)A和MIG-2~(S139)E对MIG-2在细胞迁移中调控功能的影响 | 第82-90页 |
4.5 小结与讨论 | 第90-92页 |
第5章 MIG-2蛋白负调控Hippo激酶在迁移细胞胞体中的定位 | 第92-98页 |
5.1 迁移细胞起始极化过程中CST-1和CST-2蛋白定位的动态调控 | 第92-94页 |
5.2 迁移细胞中CST-1和CST-2蛋白极性的维持 | 第94-97页 |
5.3 小结与讨论 | 第97-98页 |
第6章 总结与展望 | 第98-104页 |
6.1 Hippo-RhoG负反馈调节环路控制Q细胞迁移 | 第98-100页 |
6.2 Hippo-RhoG负反馈环路调控的分子机理与其保守性分析 | 第100-101页 |
6.3 Hippo激酶的在细胞迁移中的调控功能并不依赖于经典的Hippo信号通路 | 第101-102页 |
6.4 微丝细胞骨架与Hippo激酶的相互作用关系 | 第102-104页 |
参考文献 | 第104-113页 |
致谢 | 第113-115页 |
个人简历、在学期间发表的学术论文与研究成果 | 第115页 |