摘要 | 第13-18页 |
Abstract | 第18-23页 |
缩写词表 | 第24-27页 |
第一章 前言 | 第27-48页 |
1.1 糖类合成及其结构解析 | 第27-30页 |
1.1.1 糖类合成 | 第27-28页 |
1.1.2 糖类化合物的核磁共振结构解析 | 第28-30页 |
1.2 糖基转移酶 | 第30-35页 |
1.2.1 糖基转移酶 | 第30-34页 |
1.2.2 糖基转移酶在合成糖类化合物中的应用 | 第34-35页 |
1.3 Mycothiol合成研究现状 | 第35-45页 |
1.3.1 Mycothiol的结构、功能及其分布 | 第35-37页 |
1.3.2 MSH生物合成 | 第37-43页 |
1.3.3 MSH的化学合成 | 第43页 |
1.3.4 靶向MSH生物合成的抑制剂 | 第43-45页 |
1.4 肽连接酶Butelasel | 第45-46页 |
1.5 本论文的研究内容及意义 | 第46-48页 |
第二章 糖基转移酶CdMshA酶学性质研究 | 第48-73页 |
2.1 材料与方法 | 第49-57页 |
2.1.1 主要试剂与仪器 | 第49-50页 |
2.1.2 菌株和质粒 | 第50页 |
2.1.3 培养基和培养条件 | 第50-51页 |
2.1.4 DNA操作技术 | 第51页 |
2.1.5 C.diphtheriae 31A来源的CdMshA表达 | 第51-53页 |
2.1.6 糖基转移酶CdMshA活性分析 | 第53-57页 |
2.2 结果 | 第57-70页 |
2.2.1 C.diphtheriae 31A来源的CdMshA表达 | 第57-60页 |
2.2.2 糖基转移酶CdMshA活性分析 | 第60-70页 |
2.3 讨论 | 第70-71页 |
2.4 本章小结 | 第71-73页 |
第三章 C. glutaimicum来源的磷酸酶的筛选 | 第73-93页 |
3.1 材料和方法 | 第74-78页 |
3.1.1 主要试剂和仪器 | 第74页 |
3.1.2 菌种和质粒 | 第74页 |
3.1.3 培养基和培养条件 | 第74页 |
3.1.4 DNA操作技术 | 第74页 |
3.1.5 C.glutamicum来源的肌醇单磷酸酶Imp的克隆和表达 | 第74-78页 |
3.2 结果 | 第78-91页 |
3.2.1 C.glutamicum来源的Imp基因的克隆 | 第78-80页 |
3.2.2 C.glutamicum来源的肌醇单磷酸酶的表达和纯化 | 第80-89页 |
3.2.3 具有GlcNAc-Ins-3-P磷酸酶活性的重组酶筛选 | 第89-91页 |
3.3 讨论 | 第91-92页 |
3.4 本章小结 | 第92-93页 |
第四章 磷酸酶ImpC酶活性研究 | 第93-103页 |
4.1 材料和方法 | 第93-96页 |
4.1.1 主要仪器和试剂 | 第93页 |
4.1.2 菌株和质粒 | 第93页 |
4.1.3 磷酸酶ImpC的酶学性质 | 第93-95页 |
4.1.4 ImpC的定点突变 | 第95-96页 |
4.2 结果 | 第96-101页 |
4.2.1 ImpC的酶学性质 | 第96-99页 |
4.2.2 ImpC的定点突变 | 第99-101页 |
4.3 讨论 | 第101-102页 |
4.4 本章小结 | 第102-103页 |
第五章 Butelase 1表达和纯化 | 第103-116页 |
5.1 材料和方法 | 第104-108页 |
5.1.1 仪器和试剂 | 第104页 |
5.1.2 菌株和培养条件 | 第104页 |
5.1.3 btl1大肠杆菌重组表达载体的构建和诱导表达 | 第104-107页 |
5.1.4 Btl1毕赤酵母表达载体的构建及蛋白表达纯化 | 第107-108页 |
5.1.5 重组Btl1酶活性检测 | 第108页 |
5.2 结果 | 第108-115页 |
5.2.1 重组Btl1在大肠杆菌内的表达 | 第108-113页 |
5.2.2 重组Btl1毕赤酵母细胞表达 | 第113-115页 |
5.2.3 重组Btl1酶活检测 | 第115页 |
5.3 讨论 | 第115页 |
5.4 本章小结 | 第115-116页 |
全文总结与展望 | 第116-118页 |
参考文献 | 第118-128页 |
攻读博士学位期间取得的学术成果 | 第128-129页 |
致谢 | 第129-130页 |
学位论文评阅及答辩情况表 | 第130页 |