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热休克蛋白Sse1的表达纯化以及生化性质研究

摘要第4-5页
ABSTRACT第5页
1 前言第8-21页
    1.1 Hsp的研究概况第9-11页
        1.1.1 Hsp的发现第9页
        1.1.2 Hsp的分类第9-10页
        1.1.3 Hsp应用研究的意义第10-11页
    1.2 Hsp110的研究概况第11-17页
        1.2.1 Hsp110的分布和分类第12页
        1.2.2 Hsp110(Sse1)的结构特征第12-15页
        1.2.3 Hsp110的生物学功能第15-17页
    1.3 蛋白质表达纯化技术第17-19页
        1.3.1 异丙基硫代半乳糖苷(IPTG)诱导表达蛋白原理第17-18页
        1.3.2 蛋白质表达纯化方法第18-19页
    1.4 本课题研究的目的、意义及主要内容第19-21页
        1.4.1 研究目的及意义第19页
        1.4.2 本课题研究内容第19-21页
2 材料与方法第21-36页
    2.1 实验材料第21-24页
        2.1.1 实验试剂第21-23页
        2.1.2 实验器材第23-24页
    2.2 实验方法第24-36页
        2.2.1 Sse1定点突变DNA的制备第24-28页
        2.2.2 蛋白质的诱导表达第28-29页
        2.2.3 蛋白质的纯化第29-32页
        2.2.4 蛋白质与多肽结合实验第32-33页
        2.2.5 体内生长测试第33-34页
        2.2.6 蛋白质免疫印迹实验第34-36页
3 结果与讨论第36-49页
    3.1 定点突变质粒的构建第36-38页
    3.2 Sse1蛋白质高效表达及纯化结果第38-44页
        3.2.1 Sse1蛋白质的表达第38页
        3.2.2 Ni亲和层析柱纯化Sse1第38-41页
        3.2.3 反向Ni亲和柱层析进一步纯化Sse1第41-42页
        3.2.4 阴离子交换柱纯化Sse1第42-44页
    3.3 Sse1及其突变体的的多肽结合第44-45页
    3.4 Sse1中loop12,loop78对其表型生长无影响第45-46页
    3.5 Sse1系列突变体的蛋白表达均正常第46-49页
4 结论第49-50页
5 展望第50-51页
6 参考文献第51-59页
7 硕士期间发表论文情况第59-60页
8 致谢第60-61页
9 附录第61-65页

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