| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-12页 |
| 缩略词表 | 第12-13页 |
| 第一章 绪论 | 第13-31页 |
| ·高血压防治与血管紧张素转换酶 | 第13-14页 |
| ·ACE 抑制肽的作用机制 | 第14-15页 |
| ·抑制肽与ACE 的作用方式 | 第14-15页 |
| ·ACE 抑制肽的构效关系 | 第15页 |
| ·ACE 抑制肽与降血压肽 | 第15-16页 |
| ·降血压肽制备的研究现状 | 第16-19页 |
| ·蛋白酶降解制备降血压肽 | 第16-18页 |
| ·野生菌发酵制备降血压肽 | 第18-19页 |
| ·基因工程菌发酵制备降血压肽 | 第19页 |
| ·降血压肽重组菌的构建策略 | 第19-21页 |
| ·基因工程菌的表达方式 | 第19-20页 |
| ·降血压肽多聚体的设计 | 第20-21页 |
| ·立题背景及意义 | 第21-22页 |
| ·主要研究内容 | 第22页 |
| 参考文献 | 第22-31页 |
| 第二章 降血压肽多聚体（AHPM-1）的设计、融合表达及其包涵体复性 | 第31-53页 |
| ·前言 | 第31页 |
| ·材料与设备 | 第31-32页 |
| ·菌株、载体与培养基 | 第31-32页 |
| ·主要试剂 | 第32页 |
| ·主要仪器和设备 | 第32页 |
| ·实验方法 | 第32-38页 |
| ·高体内降压活性肽的筛选 | 第32-33页 |
| ·降血压肽多聚体基因的设计与合成 | 第33页 |
| ·PCR 扩增 | 第33页 |
| ·分子克隆 | 第33-34页 |
| ·T 载体的构建 | 第34-35页 |
| ·重组表达载体的构建 | 第35页 |
| ·重组菌株的诱导表达 | 第35页 |
| ·重组蛋白的可溶性诱导表达条件的优化 | 第35页 |
| ·重组蛋白的包涵体诱导表达条件的优化 | 第35页 |
| ·包涵体的洗涤与溶解 | 第35-36页 |
| ·包涵体的纯化及复性 | 第36-37页 |
| ·SDS-PAGE | 第37页 |
| ·蛋白浓度测定 | 第37页 |
| ·体外消化模拟 | 第37页 |
| ·ACE 温育实验 | 第37-38页 |
| ·ACE 抑制率的测定 | 第38页 |
| ·多肽浓度测定 | 第38页 |
| ·结果与讨论 | 第38-48页 |
| ·降血压肽多聚体及其基因的设计 | 第38-40页 |
| ·降血压肽多聚体基因Ahpm-1 的扩增 | 第40页 |
| ·克隆载体的构建 | 第40-41页 |
| ·重组表达载体pGEX-3X-Ahpm-1 的构建与鉴定. | 第41页 |
| ·GST 融合蛋白的可溶性表达 | 第41-43页 |
| ·GST 融合蛋白的包涵体表达 | 第43-44页 |
| ·包涵体的洗涤与溶解 | 第44-46页 |
| ·GST 融合蛋白的纯化及复性 | 第46-48页 |
| ·GST 融合蛋白的体外消化模拟 | 第48页 |
| ·本章小结 | 第48-49页 |
| 参考文献 | 第49-53页 |
| 第三章 降血压肽多聚体（AHPM-2）的基因优化、可溶表达及其活性鉴定 | 第53-71页 |
| ·引言 | 第53页 |
| ·材料与设备 | 第53-54页 |
| ·菌株、载体与培养基 | 第53页 |
| ·主要试剂 | 第53-54页 |
| ·主要仪器和设备 | 第54页 |
| ·实验方法 | 第54-58页 |
| ·降血压肽多聚体的设计 | 第54-55页 |
| ·基因优化及合成 | 第55页 |
| ·分子克隆 | 第55-56页 |
| ·重组表达载体的构建 | 第56页 |
| ·融合蛋白诱导表达 | 第56页 |
| ·SDS-PAGE | 第56页 |
| ·Western Blot | 第56-57页 |
| ·融合蛋白的色谱纯化 | 第57页 |
| ·肽序列的质谱鉴定 | 第57页 |
| ·多肽AHPM-2 的分子量鉴定 | 第57页 |
| ·体外消化模拟 | 第57-58页 |
| ·ACE 抑制率测定 | 第58页 |
| ·蛋白浓度测定 | 第58页 |
| ·多肽浓度测定 | 第58页 |
| ·结果与讨论 | 第58-66页 |
| ·降血压肽多聚体基因的设计与优化 | 第58-59页 |
| ·重组表达载体pET32a-Ahpm-2 的鉴定 | 第59-60页 |
| ·重组蛋白的表达鉴定 | 第60页 |
| ·重组蛋白诱导表达条件的优化 | 第60-61页 |
| ·重组蛋白的纯化 | 第61-62页 |
| ·重组多肽的分子量鉴定 | 第62页 |
| ·重组多肽的潜在ACE 抑制活性 | 第62页 |
| ·活性肽单体的释放与质谱解析 | 第62-66页 |
| ·本章小结 | 第66-67页 |
| 参考文献 | 第67-71页 |
| 第四章 带Pro 底物型ACE 抑制五肽的设计及其潜在的体内活性评价 | 第71-87页 |
| ·引言 | 第71页 |
| ·材料与设备 | 第71-72页 |
| ·主要材料与试剂 | 第71页 |
| ·主要仪器和设备 | 第71-72页 |
| ·实验方法 | 第72-73页 |
| ·多肽合成 | 第72页 |
| ·ACE 抑制率测定 | 第72页 |
| ·ACE 温育实验 | 第72页 |
| ·胃肠消化模拟实验 | 第72页 |
| ·HPLC 分析肽的稳定性 | 第72页 |
| ·肽序列的质谱鉴定 | 第72页 |
| ·数据统计分析 | 第72-73页 |
| ·结果与讨论 | 第73-81页 |
| ·底物型ACE 抑制五肽的设计及其体外活性 | 第73-74页 |
| ·ACE 抑制五肽的ACE 稳定性 | 第74-78页 |
| ·ACE 抑制五肽的胃肠消化稳定性 | 第78-80页 |
| ·含IKP 肽段的ACE 抑制活性及其构效关系 | 第80-81页 |
| ·抑制动力学研究 | 第81页 |
| ·本章小结 | 第81-82页 |
| 参考文献 | 第82-87页 |
| 第五章 源于蛋清溶菌酶抗胃肠消化ACE 抑制肽的分离与鉴定 | 第87-101页 |
| ·前言 | 第87页 |
| ·材料与设备 | 第87-88页 |
| ·主要材料与试剂 | 第87页 |
| ·主要仪器和设备 | 第87-88页 |
| ·实验方法 | 第88-89页 |
| ·体外消化模拟 | 第88页 |
| ·多肽浓度测定 | 第88页 |
| ·蛋白水解度测定 | 第88页 |
| ·ACE 抑制率的测定 | 第88页 |
| ·制备型RP-HPLC 分离ACE 抑制肽 | 第88-89页 |
| ·分析型RP-HPLC 分离ACE 抑制肽 | 第89页 |
| ·肽序列的质谱鉴定 | 第89页 |
| ·多肽合成 | 第89页 |
| ·ACE 抑制肽的抑制类型 | 第89页 |
| ·抑制动力学研究 | 第89页 |
| ·数据统计分析 | 第89页 |
| ·结果与讨论 | 第89-97页 |
| ·溶菌酶的体外模拟消化 | 第89-91页 |
| ·制备型RP-HPLC 分离纯化ACE 抑制肽 | 第91-92页 |
| ·分析型RP-HPLC 分离纯化ACE 抑制肽 | 第92-93页 |
| ·肽序列分析 | 第93-95页 |
| ·ACE 抑制肽的构效关系 | 第95-96页 |
| ·ACE 抑制肽的抑制类型 | 第96-97页 |
| ·抑制动力学研究 | 第97页 |
| ·本章小结 | 第97-98页 |
| 参考文献 | 第98-101页 |
| 论文主要结论与展望 | 第101-105页 |
| 论文创新点 | 第105-106页 |
| 致谢 | 第106-107页 |
| 作者在攻读博士学位期间发表的论文 | 第107-108页 |
