| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-8页 |
| 第1章 前言 | 第8-18页 |
| ·聚羟基脂肪酸酯（PHA）概述 | 第8-9页 |
| ·PHA 颗粒表面结合蛋白 | 第9-12页 |
| ·PHA 合酶（PhaC） | 第10-11页 |
| ·PHA 降解酶（PhaZ） | 第11页 |
| ·PHA 合成调控蛋白（PhaR） | 第11页 |
| ·PHA 颗粒结合蛋白（PhaP） | 第11-12页 |
| ·PHA 颗粒结合蛋白（PhaP）的研究现状及应用 | 第12-14页 |
| ·生物表面活性剂应用和研究进展 | 第14-16页 |
| ·生物表面活性剂概述 | 第14-15页 |
| ·生物表面活性剂的研究及应用 | 第15-16页 |
| ·PHA 相关的生物抗逆性研究进展 | 第16页 |
| ·本论文的目的和意义 | 第16-18页 |
| 第2章 实验材料与方法 | 第18-32页 |
| ·实验材料 | 第18-22页 |
| ·菌种和质粒 | 第18页 |
| ·引物 | 第18-19页 |
| ·分子生物学常用的工具酶 | 第19页 |
| ·常用试剂盒 | 第19-20页 |
| ·常用生化试剂 | 第20-21页 |
| ·分子量标准物 | 第21页 |
| ·仪器和设备 | 第21-22页 |
| ·实验方法 | 第22-32页 |
| ·分子生物学常规操作 | 第22页 |
| ·菌种保存方法 | 第22-23页 |
| ·常用培养基的配制 | 第23页 |
| ·实验中常用溶液及缓冲液的配制 | 第23-24页 |
| ·大肠杆菌感受态细胞的制备及转化 | 第24页 |
| ·His·Tag 融合蛋白的Ni-NTA 纯化 | 第24-26页 |
| ·SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE） | 第26-27页 |
| ·蛋白样品的制备 | 第27-28页 |
| ·蛋白质含量的测定 | 第28页 |
| ·PHB 纳米颗粒的制备 | 第28-29页 |
| ·PHB 纳米颗粒的形态表征 | 第29页 |
| ·PhaP 蛋白与PHB 纳米颗粒的结合动力学模型 | 第29页 |
| ·PhaP 的抗逆性研究方法 | 第29-30页 |
| ·PhaP 蛋白与他物共存时的乳化性能 | 第30-31页 |
| ·含PhaP 的细菌裂解物的乳化能力 | 第31-32页 |
| 第3章 结果与讨论 | 第32-48页 |
| ·PhaP·His 融合蛋白的构建及表达 | 第32-34页 |
| ·带有融合蛋白基因片段的载体构建 | 第32-33页 |
| ·PhaP·His 融合蛋白的表达与纯化 | 第33-34页 |
| ·PhaP 蛋白与PHB 纳米颗粒吸附动力学 | 第34-36页 |
| ·PHB 纳米颗粒的制备与表征 | 第35页 |
| ·PhaP 蛋白与PHB 纳米颗粒吸附 | 第35-36页 |
| ·PhaP 蛋白的抗逆性研究 | 第36-44页 |
| ·PhaP 的物理抗逆性 | 第36-39页 |
| ·PhaP 的化学抗逆性 | 第39-44页 |
| ·PhaP 蛋白的抗逆性运用 | 第44-48页 |
| ·PhaP 蛋白的共存乳化 | 第44-45页 |
| ·含有PhaP 蛋白的菌体裂解液的乳化作用 | 第45-48页 |
| 第4章 结论 | 第48-49页 |
| 参考文献 | 第49-54页 |
| 致谢 | 第54-55页 |
| 个人简历及在学期间发表论文与研究成果 | 第55页 |