| 摘要 | 第4-5页 |
| abstract | 第5页 |
| 第一章 绪论 | 第9-17页 |
| 1.1 血栓性疾病及溶栓药物 | 第9-13页 |
| 1.1.1 血栓性疾病及其危害 | 第9页 |
| 1.1.2 凝血与抗凝机制 | 第9-11页 |
| 1.1.3 现有溶栓药物的研究进展 | 第11页 |
| 1.1.4 天然溶栓剂 | 第11-13页 |
| 1.2 海洋微生物来源天然产物研究进展 | 第13-14页 |
| 1.2.1 海洋微生物多样性 | 第13-14页 |
| 1.2.2 海洋放线菌来源的天然产物 | 第14页 |
| 1.3 课题的提出及研究内容 | 第14-17页 |
| 第二章 MY0504产纤溶酶的发酵条件优化 | 第17-33页 |
| 2.1 引言 | 第17页 |
| 2.2 材料 | 第17-19页 |
| 2.2.1 菌种 | 第17页 |
| 2.2.2 培养基 | 第17页 |
| 2.2.3 主要试剂和仪器 | 第17-19页 |
| 2.3 实验方法 | 第19-21页 |
| 2.3.1 菌株的生长曲线 | 第19页 |
| 2.3.2 纤溶酶酶活测定 | 第19页 |
| 2.3.3 发酵条件优化设计 | 第19-21页 |
| 2.4 结果与分析 | 第21-31页 |
| 2.4.1 MY0504菌株的生长曲线及产酶曲线 | 第21-22页 |
| 2.4.2 发酵条件的优化 | 第22-28页 |
| 2.4.3 模型的验证 | 第28-31页 |
| 2.5 讨论 | 第31-33页 |
| 第三章 纤溶酶的分离纯化研究 | 第33-45页 |
| 3.1 引言 | 第33页 |
| 3.2 材料 | 第33-34页 |
| 3.2.1 菌种 | 第33页 |
| 3.2.2 培养基 | 第33页 |
| 3.2.3 主要试剂和仪器 | 第33-34页 |
| 3.3 方法 | 第34-37页 |
| 3.3.1 粗酶液制备 | 第34-35页 |
| 3.3.2 纤溶酶活性测定方法 | 第35页 |
| 3.3.3 蛋白含量测定方法 | 第35页 |
| 3.3.4 去色素树脂选择 | 第35页 |
| 3.3.5 711树脂脱色 | 第35页 |
| 3.3.6 硫酸铵盐析饱和度的确定 | 第35页 |
| 3.3.7 离子交换层析缓冲液pH值的确定 | 第35-36页 |
| 3.3.8 CM-52阳离子交换色谱 | 第36页 |
| 3.3.9 DEAE-SepharoseFastFlow阴离子交换色谱 | 第36页 |
| 3.3.10 PhenylμSphere疏水色谱 | 第36页 |
| 3.3.11 SephadexG-75凝胶色谱 | 第36-37页 |
| 3.4 结果与分析 | 第37-44页 |
| 3.4.1 发酵液色素的去除 | 第37-39页 |
| 3.4.2 盐析 | 第39页 |
| 3.4.3 CM-52阳离子交换色谱 | 第39-40页 |
| 3.4.4 DEAE-SepharoseFastFlow阴离子交换色谱 | 第40-41页 |
| 3.4.5 PhenylμSphere疏水色谱 | 第41-42页 |
| 3.4.6 SephadexG-75凝胶色谱 | 第42-43页 |
| 3.4.7 分离纯化效果 | 第43-44页 |
| 3.5 讨论 | 第44-45页 |
| 第四章 纤溶酶的溶栓性质研究 | 第45-55页 |
| 4.1 引言 | 第45页 |
| 4.2 材料 | 第45-46页 |
| 4.3 实验方法 | 第46-47页 |
| 4.3.1 分子量测定 | 第46页 |
| 4.3.2 等电点测定 | 第46页 |
| 4.3.3 酶溶栓方式的探究 | 第46-47页 |
| 4.3.4 酶对纤维蛋白的作用方式 | 第47页 |
| 4.3.5 发酵液中酶的存在方式 | 第47页 |
| 4.4 结果与分析 | 第47-53页 |
| 4.4.1 蛋白分子量测定 | 第47-49页 |
| 4.4.2 等点聚焦电泳测定等电点 | 第49-51页 |
| 4.4.3 酶对纤溶酶原的激活作用 | 第51-52页 |
| 4.4.4 酶对纤维蛋白的作用方式 | 第52-53页 |
| 4.4.5 发酵液中酶的存在方式 | 第53页 |
| 4.5 讨论 | 第53-55页 |
| 第五章 结论与展望 | 第55-57页 |
| 5.1 研究结论 | 第55页 |
| 5.2 展望 | 第55-57页 |
| 参考文献 | 第57-63页 |
| 攻读硕士期间取得的科研成果 | 第63-65页 |
| 致谢 | 第65页 |