| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 主要符号表 | 第10-11页 |
| 第1章 引言 | 第11-16页 |
| 1.1 皱纹盘鲍及其肌肉组成 | 第11-12页 |
| 1.2 细胞外基质和基质金属蛋白酶 | 第12-14页 |
| 1.2.1 基质金属蛋白酶-1 (E.C.3.4.24.7) | 第13-14页 |
| 1.2.2 基质金属蛋白酶-2 (E.C.3.4.24.24) | 第14页 |
| 1.3 水产动物基质金属蛋白酶研究进展 | 第14-15页 |
| 1.4 本研究主要内容及意义 | 第15-16页 |
| 第2章 材料与方法 | 第16-30页 |
| 2.1 实验材料 | 第16-18页 |
| 2.1.1 实验动物 | 第16页 |
| 2.1.2 实验试剂及溶液配制 | 第16-18页 |
| 2.1.3 实验仪器 | 第18页 |
| 2.2 实验方法 | 第18-30页 |
| 2.2.1 皱纹盘鲍MMPs基因cDNA的克隆 | 第18-20页 |
| 2.2.2 生物信息学分析 | 第20-21页 |
| 2.2.3 重组蛋白的原核表达及纯化 | 第21-23页 |
| 2.2.4 重组蛋白的真核表达 | 第23-25页 |
| 2.2.5 重组蛋白性质的分析 | 第25-26页 |
| 2.2.6 多克隆抗体的制备、纯化及效价测定 | 第26-27页 |
| 2.2.7 皱纹盘鲍MMPs基因相对表达量分析 | 第27-29页 |
| 2.2.8 皱纹盘鲍肌肉质构参数测定 | 第29页 |
| 2.2.9 数据处理 | 第29-30页 |
| 第3章 结果与分析 | 第30-53页 |
| 3.1 Hdh-MMPs基因cDNA克隆 | 第30-31页 |
| 3.2 Hdh-MMPs生物信息学分析 | 第31-37页 |
| 3.2.1 Hdh-MMPs序列分析 | 第31-33页 |
| 3.2.2 Hdh-MMPs蛋白质理化参数及高级结构预测 | 第33-36页 |
| 3.2.3 序列相似性分析 | 第36-37页 |
| 3.3 重组Hdh-MMP-1 的体外表达 | 第37-45页 |
| 3.3.1 rHdh-cMMP-1 的原核表达 | 第37-39页 |
| 3.3.2 兔抗Hdh-MMP-1 多克隆抗体的制备及效价检测 | 第39-40页 |
| 3.3.3 rHdh-MMP-1 的真核表达 | 第40-45页 |
| 3.4 重组Hdh-MMP-2 的体外表达 | 第45-49页 |
| 3.4.1 rHdh-cMMP-2 的原核表达 | 第45-46页 |
| 3.4.2 rHdh-cMMP-2 的融合表达 | 第46-49页 |
| 3.5 Hdh-MMPs基因相对表达量分析 | 第49-53页 |
| 3.5.1 MMPs基因在皱纹盘鲍不同组织内表达差异 | 第49-50页 |
| 3.5.2 MMPs与皱纹盘鲍肌肉蛋白相互作用初步研究 | 第50-53页 |
| 第4章 讨论 | 第53-57页 |
| 第5章 结论与展望 | 第57-59页 |
| 5.1 结论 | 第57-58页 |
| 5.2 展望 | 第58-59页 |
| 致谢 | 第59-60页 |
| 参考文献 | 第60-66页 |
| 在学期间发表的学术论文 | 第66页 |
