| 摘要 | 第6-8页 |
| ABSTRACT | 第8-9页 |
| 上篇 文献综述 | 第11-35页 |
| 第一章 定量磷酸化蛋白组研究进展 | 第12-35页 |
| 1 蛋白质磷酸化的重要性 | 第12-16页 |
| 1.1 蛋白质磷酸化研究概况 | 第12-13页 |
| 1.2 蛋白质磷酸化和信号转导 | 第13-15页 |
| 1.3 蛋白质磷酸化与疾病 | 第15-16页 |
| 2 磷酸化组学在植物中的应用 | 第16-17页 |
| 3 磷酸化蛋白质组学的研究技术与进展 | 第17-24页 |
| 3.1 蛋白质样品的提取 | 第18页 |
| 3.2 蛋白质的酶解肽段化 | 第18-19页 |
| 3.3 磷酸化蛋白质组份分离富集技术 | 第19-23页 |
| 3.4 质谱鉴定 | 第23-24页 |
| 4 定量磷酸化蛋白质组学研究的主要方法 | 第24-28页 |
| 4.1 基于双向凝胶电泳(2-DE)的磷酸化蛋白质组定量策略 | 第24-25页 |
| 4.2 基于质谱的磷酸化蛋白质标记定量策略 | 第25-28页 |
| 5 定量磷酸化蛋白质组学总结与展望 | 第28-30页 |
| 参考文献 | 第30-35页 |
| 下篇 研究内容 | 第35-76页 |
| 第一章 大豆疫霉侵染阶段和孢子囊阶段定量磷酸化蛋白组数据的测定与分析 | 第36-54页 |
| 1 材料与方法 | 第38-39页 |
| 1.1 供试菌株和寄主植物 | 第38页 |
| 1.2 培养基的制备 | 第38页 |
| 1.3 大豆疫霉侵染阶段和孢子囊阶段蛋白样品的准备 | 第38-39页 |
| 1.4 磷酸化蛋白质组的测定 | 第39页 |
| 2 结果与分析 | 第39-49页 |
| 2.1 大豆疫霉定量磷酸化蛋白组数据的分析 | 第39页 |
| 2.2 定量磷酸化组数据中效应分子的分析 | 第39-41页 |
| 2.3 定量磷酸化组数据中ABC转运蛋白的分析 | 第41-43页 |
| 2.4 定量磷酸化组数据中转录因子的分析 | 第43-45页 |
| 2.5 定量磷酸化组数据中蛋白激酶的分析 | 第45-49页 |
| 3 讨论 | 第49-51页 |
| 参考文献 | 第51-54页 |
| 第二章 大豆疫霉PsMPK7功能分析及互作蛋白的筛选 | 第54-76页 |
| 1 材料与方法 | 第56-62页 |
| 1.1 供试菌株 | 第56页 |
| 1.2 生物信息学分析 | 第56页 |
| 1.3 PsMPK7基因模型校正 | 第56-57页 |
| 1.4 基因克隆和载体构建 | 第57-59页 |
| 1.5 大豆疫霉的稳定转化 | 第59页 |
| 1.6 稳定转化子的筛选 | 第59-60页 |
| 1.7 用酵母双杂的方法验证PsMPK7激酶区域与PsMEK之间的互作关系 | 第60-61页 |
| 1.8 用亲和纯化的方法筛选PsMPK7的互作蛋白 | 第61-62页 |
| 2 结果与分析 | 第62-71页 |
| 2.1 PsMPK7的基因模型校正分析 | 第62-64页 |
| 2.2 PsMPK7的生物信息学分析 | 第64页 |
| 2.3 PsMPK7在侵染早期尤其是休止胞萌发阶段上调表达 | 第64-65页 |
| 2.4 PsMPK7沉默突变体胞外漆酶活性下降 | 第65-66页 |
| 2.5 用酵母双杂交的方法验证PsMPK7激酶区域和PsMEK之间的关系 | 第66-67页 |
| 2.6 PsMPK7过表达载体的构建 | 第67-68页 |
| 2.7 PsMPK7过表达稳定转化子的获得 | 第68页 |
| 2.8 利用亲和纯化的方法筛选PsMPK7在大豆疫霉中的互作蛋白 | 第68-69页 |
| 2.9 大豆疫霉中PsMPK7互作蛋白的分析 | 第69-71页 |
| 3 讨论 | 第71-73页 |
| 参考文献 | 第73-76页 |
| 攻读硕士期间发表的研究论文 | 第76-78页 |
| 致谢 | 第78页 |
