| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-8页 |
| 主要符号对照表 | 第8-9页 |
| 第1章 引言 | 第9-35页 |
| ·艾滋病的流行趋势和防治状况 | 第9-12页 |
| ·人类免疫缺陷病毒（HIV） | 第12-16页 |
| ·HIV的发现历史及分类 | 第12-13页 |
| ·HIV-1病毒粒子结构 | 第13-14页 |
| ·HIV-1的生命周期与HIV-1感染 | 第14-16页 |
| ·艾滋病的预防与治疗 | 第16-19页 |
| ·艾滋病疫苗研发情况 | 第16-17页 |
| ·艾滋病临床药物治疗 | 第17-19页 |
| ·膜融合抑制剂 | 第19-29页 |
| ·HIV-1 gp41与病毒膜融合过程 | 第20-23页 |
| ·HIV-1膜融合抑制剂研究进展 | 第23-28页 |
| ·HIV-1对膜融合抑制剂的耐药性 | 第28-29页 |
| ·HIV-1 gp41与宿主细胞蛋白的相互作用及功能调控 | 第29-33页 |
| ·本论文的研究目的和内容 | 第33-35页 |
| 第2章 HIV-1 gp41 与 POB1 相互作用的性质研究 | 第35-63页 |
| ·本章引言 | 第35-36页 |
| ·实验材料和方法 | 第36-48页 |
| ·引物设计 | 第36-38页 |
| ·重组质粒构建 | 第38-41页 |
| ·酵母双杂交实验 | 第41-43页 |
| ·重组蛋白的表达与提纯 | 第43-45页 |
| ·酶联免疫吸附测定 | 第45-46页 |
| ·蛋白沉降实验（Pull-down） | 第46-47页 |
| ·圆二色谱分析 | 第47页 |
| ·流式细胞术 | 第47-48页 |
| ·实验结果 | 第48-60页 |
| ·POB1的C端60个氨基酸残基是gp41的结合位点 | 第48-50页 |
| ·POB1主要与gp41的六螺旋结构和NHR功能区相互作用 | 第50-57页 |
| ·C60在溶液中主要呈现螺旋结构 | 第57-58页 |
| ·C60能够结合细胞表面天然状态下的gp41 | 第58-60页 |
| ·本章小结与讨论 | 第60-63页 |
| 第3章 C60 抗 HIV-1 感染活性的研究 | 第63-82页 |
| ·本章引言 | 第63页 |
| ·实验材料和方法 | 第63-66页 |
| ·C60对融合活性六螺旋形成抑制效果的检测 | 第63-64页 |
| ·C60对膜融合介导的合胞体形成的抑制实验 | 第64-65页 |
| ·C60对HIV-1病毒侵染靶细胞的抑制活性的检测 | 第65页 |
| ·C60细胞毒性检测 | 第65-66页 |
| ·实验结果 | 第66-77页 |
| ·C60并不能抑制融合活性六螺旋的形成 | 第66-70页 |
| ·C60能够抑制HIV-1 gp41介导的合胞体形成 | 第70-73页 |
| ·C60能够抑制HIV-1病毒感染 | 第73-76页 |
| ·C60对实验用细胞没有细胞毒性作用 | 第76-77页 |
| ·本章小结与讨论 | 第77-82页 |
| 第4章 HIV-1 gp41 影响 POB1 参与的内吞过程的初步研究 | 第82-97页 |
| ·本章引言 | 第82-83页 |
| ·实验材料和方法 | 第83-85页 |
| ·POB1与gp41的免疫共沉淀实验 | 第83-84页 |
| ·HIV-1 gp41对内吞过程的影响 | 第84-85页 |
| ·Gp41对CD4-的A431细胞摄入HIV-1假病毒能力的影响 | 第85页 |
| ·实验结果 | 第85-94页 |
| ·HIV-1 gp41与POB1全长蛋白的结合 | 第85-88页 |
| ·HIV-1 gp41能够增强细胞内吞作用 | 第88-92页 |
| ·Gp41能够增强A431细胞摄入HIV-1假病毒颗粒 | 第92-94页 |
| ·本章小结与讨论 | 第94-97页 |
| 第5章 结论 | 第97-99页 |
| ·研究工作总结 | 第97-98页 |
| ·接下来开展的工作 | 第98-99页 |
| 参考文献 | 第99-117页 |
| 致谢 | 第117-119页 |
| 个人简历、在学期间发表的学术论文与研究成果 | 第119页 |
