hCtr1跨膜肽的结构和聚集及模型肽与脂质体相互作用的研究
| 摘要 | 第1-8页 |
| Abstract | 第8-16页 |
| 第一章 绪论 | 第16-61页 |
| 引言 | 第16-17页 |
| ·SLC31 膜蛋白家族介绍 | 第17-24页 |
| ·铜离子转运磷酸化 ATP 酶 | 第17-18页 |
| ·Ctr 膜蛋白的发现及分类 | 第18-24页 |
| ·人类铜离子传输体蛋白1 | 第19-24页 |
| ·膜蛋白简介 | 第24-34页 |
| ·膜蛋白结构的研究方法 | 第25-31页 |
| ·结晶学方法 | 第25-27页 |
| ·核磁共振波谱法 | 第27-29页 |
| ·定点自旋标记的电子顺磁共振 | 第29-30页 |
| ·特定位点的红外二色性 | 第30页 |
| ·理论预测方法 | 第30-31页 |
| ·膜蛋白聚集的研究方法 | 第31-34页 |
| ·分析性超速离心 | 第31-32页 |
| ·荧光共振能量转移 | 第32-33页 |
| ·聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第33-34页 |
| ·蛋白质的结构 | 第34-36页 |
| ·本文中核磁共振及相关方法在蛋白结构测定中的应用 | 第36-43页 |
| ·谱峰的识别 | 第38-40页 |
| ·二级结构的确定 | 第40-42页 |
| ·三级结构的确定 | 第42-43页 |
| ·相关 NMR 实验介绍 | 第43-44页 |
| ·TOCSY | 第43页 |
| ·NOESY | 第43-44页 |
| ·DOSY | 第44页 |
| ·其它的实验方法 | 第44-47页 |
| ·圆二色谱 | 第44-46页 |
| ·荧光光谱 | 第46页 |
| ·衰减全反射红外光谱 | 第46-47页 |
| ·本文研究的内容和意义 | 第47-49页 |
| 参考文献 | 第49-61页 |
| 第二章 实验部分 | 第61-77页 |
| ·试剂 | 第61-62页 |
| ·样品制备 | 第62-66页 |
| ·hCtr1 三个跨膜肽段相关实验的样品制备 | 第62-65页 |
| ·CD 实验 | 第62-63页 |
| ·核磁实验 | 第63页 |
| ·SDS-PAGE 实验 | 第63-64页 |
| ·FRET 实验 | 第64-65页 |
| ·Nramp1-TMD4 相关实验的样品制备 | 第65-66页 |
| ·CD 实验 | 第65页 |
| ·ATR-IR 实验 | 第65-66页 |
| ·荧光淬灭实验 | 第66页 |
| ·实验方法和实验参数设置 | 第66-73页 |
| ·CD 实验 | 第66页 |
| ·荧光淬灭实验 | 第66-67页 |
| ·衰减全反射傅里叶变换红外光谱 | 第67页 |
| ·与 NMR 相关的实验和方法介绍 | 第67-69页 |
| ·TOCSY 和 NOESY | 第67-68页 |
| ·结构计算 | 第68页 |
| ·DOSY | 第68-69页 |
| ·SDS-PAGE | 第69-70页 |
| ·FRET | 第70-73页 |
| 参考文献 | 第73-77页 |
| 第三章 hCtr1 跨膜肽段的结构研究 | 第77-103页 |
| ·引言 | 第77-78页 |
| ·hCtr1 第一跨膜肽段的结构研究 | 第78-84页 |
| ·hCtr1 第二跨膜肽段的结构研究 | 第84-90页 |
| ·hCtr1 第三跨膜肽段的结构研究 | 第90-96页 |
| ·小结 | 第96-98页 |
| 参考文献 | 第98-103页 |
| 第四章 hCtr1 跨膜肽段的聚集研究 | 第103-119页 |
| ·引言 | 第103-104页 |
| ·DOSY | 第104-107页 |
| ·SDS-PAGE | 第107-110页 |
| ·荧光共振能量转移 | 第110-113页 |
| ·小结 | 第113-115页 |
| 参考文献 | 第115-119页 |
| 第五章 疏水性不匹配对模型跨膜肽和脂质体膜的影响 | 第119-133页 |
| ·引言 | 第119-120页 |
| ·荧光光谱 | 第120-122页 |
| ·丙烯酰胺淬灭实验 | 第120-121页 |
| ·色氨酸自淬灭实验 | 第121-122页 |
| ·圆二色谱 | 第122-124页 |
| ·衰减全反射红外光谱 | 第124-127页 |
| ·小结 | 第127-128页 |
| 参考文献 | 第128-133页 |
| 附录 | 第133-136页 |
| 作者简介及在学期间所取得的科研成果 | 第136-138页 |
| 致谢 | 第138页 |
