| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-12页 |
| 第一章 绪论 | 第12-26页 |
| ·热激蛋白简介 | 第12-13页 |
| ·小分子量热激蛋白的概念和特点 | 第13-16页 |
| ·sHsps 的概念 | 第13页 |
| ·sHsps 的多样性 | 第13-14页 |
| ·sHsps 基因的结构特征 | 第14页 |
| ·sHsps 的结构特征 | 第14-16页 |
| ·小分子量热激蛋白的生物学功能 | 第16-19页 |
| ·sHsps 的分子伴侣活性 | 第16-17页 |
| ·sHsps 的作用特点 | 第17-19页 |
| ·小分子量热激蛋白的作用机理 | 第19-20页 |
| ·小分子量热激蛋白的应用 | 第20-21页 |
| ·提高细胞内或周质空间内蛋白的表达量 | 第20-21页 |
| ·帮助蛋白质重折叠 | 第21页 |
| ·抑制蛋白降解作用 | 第21页 |
| ·提高生物芯片中蛋白和多肽的稳定性 | 第21页 |
| ·嗜热古菌和sHsps | 第21-23页 |
| ·嗜热古菌Sulfolobus solfataricus | 第23-24页 |
| ·本文的研究背景与设计思路 | 第24-26页 |
| 第二章 硫矿硫化叶菌中小热激蛋白基因的克隆 | 第26-37页 |
| ·引言 | 第26页 |
| ·实验材料与方法 | 第26-31页 |
| ·实验材料 | 第26-28页 |
| ·实验方法 | 第28-31页 |
| ·结果与讨论 | 第31-36页 |
| ·SsHsp14.1 基因的PCR 扩增 | 第31-33页 |
| ·重组质粒的构建 | 第33-34页 |
| ·重组质粒的转化与鉴定 | 第34-35页 |
| ·SsHsp14.1 基因的序列分析 | 第35-36页 |
| ·本章小结 | 第36-37页 |
| 第三章 重组SsHsp14.1 的优化表达与纯化 | 第37-49页 |
| ·引言 | 第37页 |
| ·实验材料与方法 | 第37-43页 |
| ·实验材料 | 第37-40页 |
| ·实验方法 | 第40-43页 |
| ·结果与讨论 | 第43-48页 |
| ·目的蛋白的诱导表达 | 第43页 |
| ·IPTG 诱导浓度的优化表达 | 第43-44页 |
| ·诱导时间的优化表达 | 第44-45页 |
| ·诱导温度的优化表达 | 第45-46页 |
| ·目的蛋白的纯化 | 第46-48页 |
| ·小结 | 第48-49页 |
| 第四章 重组SsHSP14.1 的性质研究 | 第49-63页 |
| ·引言 | 第49-50页 |
| ·实验材料与方法 | 第50-53页 |
| ·实验材料 | 第50-51页 |
| ·实验方法 | 第51-53页 |
| ·结果与讨论 | 第53-61页 |
| ·在体内表达重组目的蛋白提高了E. coli 蛋白的热稳定性 | 第53-54页 |
| ·体内表达重组目的蛋白对E. coli 热存活性有保护作用 | 第54-55页 |
| ·重组SsHsp14.1 在体外具有分子伴侣活性 | 第55-57页 |
| ·重组目的蛋白可以提高部分酶的热稳定性 | 第57-59页 |
| ·对重组SsHsp14.1 自身热稳定性的探讨 | 第59-61页 |
| ·小结 | 第61-63页 |
| 第五章 结论与展望 | 第63-66页 |
| ·结论 | 第63-64页 |
| ·创新点 | 第64页 |
| ·展望 | 第64-66页 |
| 参考文献 | 第66-76页 |
| 攻读硕士学位期间取得的研究成果 | 第76-77页 |
| 致谢 | 第77页 |
