| 摘要 | 第7-8页 |
| 第一章 前言 | 第8-16页 |
| 1.1 主要组织相容性复合体(MHC)的研究进展 | 第8-14页 |
| 1.1.1 MHC的概念 | 第8页 |
| 1.1.2 鸡MHC的结构 | 第8-9页 |
| 1.1.3 鸡MHC Ⅰ类基因 | 第9-10页 |
| 1.1.4 MHC-B区域基因 | 第10-12页 |
| 1.1.5 鸡MHC与疾病 | 第12-14页 |
| 1.2 B细胞抗原表位研究方法 | 第14页 |
| 1.2.1 化学“切割”法 | 第14页 |
| 1.2.2 X-衍射与核磁共振(NMR)分析 | 第14页 |
| 1.2.3 B细胞抗原表位的预测法 | 第14页 |
| 1.3 目的和意义 | 第14-16页 |
| 第二章 pET-30a BF单克隆抗体的制备 | 第16-25页 |
| 2.1 实验材料 | 第16页 |
| 2.1.1 实验动物和细胞 | 第16页 |
| 2.1.2 主要试剂 | 第16页 |
| 2.1.3 主要仪器 | 第16页 |
| 2.2 方法 | 第16-21页 |
| 2.2.1 免疫抗原的制备 | 第16-17页 |
| 2.2.2 动物免疫 | 第17页 |
| 2.2.3 间接ELISA检测血清效价 | 第17-18页 |
| 2.2.4 细胞融合 | 第18-19页 |
| 2.2.5 间接ELISA筛选阳性杂交瘤细胞 | 第19页 |
| 2.2.6 骨髓瘤细胞SP2/0的复苏与培养 | 第19页 |
| 2.2.7 杂交瘤细胞的冻存和复苏 | 第19-20页 |
| 2.2.8 杂交瘤细胞的亚克隆 | 第20页 |
| 2.2.9 单抗腹水的制备 | 第20-21页 |
| 2.2.10 单抗生物学特性鉴定 | 第21页 |
| 2.3 结果 | 第21-24页 |
| 2.3.1 pET30a BF原核表达蛋白纯化结果 | 第21-22页 |
| 2.3.2 间接ELISA方法的建立 | 第22页 |
| 2.3.3 杂交瘤细胞株的建立 | 第22-23页 |
| 2.3.4 单克隆抗体的亚型鉴定 | 第23页 |
| 2.3.5 1F12的Western Blot检测 | 第23-24页 |
| 2.4 讨论 | 第24-25页 |
| 第三章 抗原表位的鉴定 | 第25-31页 |
| 3.1 材料 | 第25页 |
| 3.1.1 生物材料 | 第25页 |
| 3.1.2 主要试剂 | 第25页 |
| 3.1.3 主要仪器 | 第25页 |
| 3.2 方法 | 第25-28页 |
| 3.2.1 短肽及引物设计 | 第25-26页 |
| 3.2.2 BF蛋白的分段表达 | 第26-28页 |
| 3.3 结果 | 第28-30页 |
| 3.3.1 BF基因的截短结果 | 第28-29页 |
| 3.3.2 重组质粒的菌液鉴定 | 第29-30页 |
| 3.3.3 重组蛋白pET-32a BF表达形式及Western Blot鉴定 | 第30页 |
| 3.4 讨论 | 第30-31页 |
| 第四章 单倍型鸡的遗传稳定性监测 | 第31-35页 |
| 4.1 材料 | 第31页 |
| 4.1.1 实验动物 | 第31页 |
| 4.1.2 主要试剂 | 第31页 |
| 4.1.3 主要仪器 | 第31页 |
| 4.2 方法 | 第31-32页 |
| 4.2.1 基因组DNA的提取 | 第31-32页 |
| 4.2.2 BNK基因的扩增 | 第32页 |
| 4.2.3 序列分析 | 第32页 |
| 4.3 结果 | 第32-33页 |
| 4.3.1 BNK基因扩增结果 | 第32-33页 |
| 4.3.2 BNK基因测序结果分析 | 第33页 |
| 4.4 讨论 | 第33-35页 |
| 全文结论 | 第35-36页 |
| 参考文献 | 第36-43页 |
| Abstract | 第43-44页 |
| 附录 | 第45-47页 |
| 致谢 | 第47页 |
