摘要 | 第1-5页 |
ABSTRACT | 第5-10页 |
第一章 文献综述 | 第10-20页 |
§1-1 脂肪酶及其特性的介绍 | 第10-11页 |
1-1-1 脂肪酶简介 | 第10页 |
1-1-2 脂肪酶特性及应用 | 第10-11页 |
1-1-3 酶催化反应的优点与限制 | 第11页 |
§1-2 脂肪酶CALB结构及特性的介绍 | 第11-14页 |
1-2-1 脂肪酶CALB简介 | 第11页 |
1-2-2 CALB分子结构 | 第11-12页 |
1-2-3 CALB催化的非特异性 | 第12-13页 |
1-2-4 CALB的立体选择性 | 第13页 |
1-2-5 CALB的反应机制和催化反应过渡态推测 | 第13-14页 |
§1-3 脂肪酶的固定化 | 第14-18页 |
1-3-1 固定化方法概述 | 第14-15页 |
1-3-2 溶胶-凝胶法固定化酶的研究概况 | 第15-18页 |
§1-4 乳酸乙酯及其制备方法的介绍 | 第18-19页 |
1-4-1 乳酸乙酯的理化性质 | 第18页 |
1-4-2 乳酸乙酯的制备工艺 | 第18-19页 |
§1-5 本论文的研究内容 | 第19-20页 |
第二章 脂肪酶 CALB固定化方法及酶活检测方法 | 第20-30页 |
§2-1 引言 | 第20页 |
§2-2 实验仪器与试剂 | 第20-22页 |
2-2-1 实验仪器 | 第20页 |
2-2-2 实验试剂 | 第20-22页 |
§2-3 固定化方法 | 第22页 |
2-3-1 载体前躯体水解液的制备 | 第22页 |
2-3-2 酶原溶液的配制与预处理 | 第22页 |
2-3-3 固定化酶的制备 | 第22页 |
2-3-4 固定化酶的回收 | 第22页 |
§2-4 酶活检测方法 | 第22-29页 |
2-4-1 水解酶活的测定 | 第23页 |
2-4-2 固定pH滴定分析方法 | 第23-27页 |
2-4-3 脂肪酶CALB催化乳酸乙酯的合成 | 第27-29页 |
§2-5 小结 | 第29-30页 |
第三章 CALB固定化条件的优化 | 第30-41页 |
§3-1 引言 | 第30页 |
§3-2 实验仪器与检测方法 | 第30页 |
§3-3 条件的影响及优化 | 第30-40页 |
3-3-1 水对酶活的影响 | 第30-31页 |
3-3-2 酶原溶液最佳酸碱环境的选择 | 第31-32页 |
3-3-3 交联剂对酶活的影响 | 第32-33页 |
3-3-4 糖对酶活的影响 | 第33-34页 |
3-3-5 木糖加入量对酶活的影响 | 第34-35页 |
3-3-6 脂质体对酶活的影响 | 第35-37页 |
3-3-7 酶原溶液加入量对酶活的影响 | 第37-38页 |
3-3-8 固定化条件的正交优化 | 第38-40页 |
§3-4 小结 | 第40-41页 |
第四章 固定化酶性质的表征分析 | 第41-48页 |
§4-1 引言 | 第41页 |
§4-2 固定化酶的表征 | 第41页 |
4-2-1 扫描电镜(SEM)分析 | 第41页 |
4-2-2 激光粒度分析 | 第41页 |
4-2-3 红外光谱分析 | 第41页 |
4-2-4 DSC差热扫描分析 | 第41页 |
§4-3 表征结果分析 | 第41-47页 |
4-3-1 sol-gel法固定化脂肪酶CALB与N435 性质的比较 | 第41-43页 |
4-3-2 固定化酶扫描电镜分析 | 第43-44页 |
4-3-3 固定化酶粒度分析 | 第44-45页 |
4-3-4 木糖对酶活保护机理的分析 | 第45-46页 |
4-3-5 木糖对固定化酶热稳定性的影响 | 第46-47页 |
§4-4 小结 | 第47-48页 |
第五章 固定化酶催化反应动力学模型 | 第48-53页 |
§5-1 引言 | 第48页 |
§5-2 实验仪器与检测方法 | 第48页 |
§5-3 脂肪酶催化机理 | 第48-50页 |
§5-4 固定化酶反应模型 | 第50-51页 |
5-4-1 扩散影响 | 第50-51页 |
5-4-2 非线性拟合 | 第51页 |
5-4-3 模型验证 | 第51页 |
§5-5 小结 | 第51-53页 |
第六章 结论与展望 | 第53-55页 |
§6-1 结论 | 第53页 |
§6-2 展望 | 第53-55页 |
6-2-1 实验存在的问题 | 第53-54页 |
6-2-2 改进思路 | 第54-55页 |
参考文献 | 第55-59页 |
致谢 | 第59-60页 |
攻读学位期间所取得的相关科研成果 | 第60页 |