| 摘要 | 第1-10页 |
| ABSTRACT | 第10-12页 |
| 第一篇：文献综述 | 第12-51页 |
| 第一章 两栖类动物的活性物质及资源利用 | 第12-21页 |
| 1 两栖类动物皮肤中的活性物质的组成 | 第12-16页 |
| 2 国际上两栖类动物药用资源的开发利用现状 | 第16页 |
| 3 我国两栖类动物资源的研究利用现状 | 第16-17页 |
| 4 中国两栖类动物资源研究与开发利用策略 | 第17-18页 |
| 参考文献 | 第18-21页 |
| 第二章 两栖类抗菌肽的研究进展 | 第21-37页 |
| 1 两栖类动物抗菌肽的研究概况 | 第21-24页 |
| 2 两栖类抗菌肽的理化性质及结构 | 第24-26页 |
| ·两栖类抗菌肽的理化性质 | 第24页 |
| ·两栖类抗菌肽结构类型 | 第24-25页 |
| ·两栖类抗菌肽的分子结构 | 第25页 |
| ·两栖类抗菌肽基因表达及cDNA编码特点 | 第25-26页 |
| 3 两栖类抗菌肽作用机理 | 第26-27页 |
| 4 两栖类抗菌肽的功能 | 第27-30页 |
| ·抗菌活性 | 第28页 |
| ·抗肿瘤活性 | 第28页 |
| ·抗病毒活性 | 第28-29页 |
| ·抗原虫活性 | 第29页 |
| ·抗精子作用 | 第29页 |
| ·胚胎毒性 | 第29-30页 |
| ·溶血活性 | 第30页 |
| ·细胞调亡活性 | 第30页 |
| ·其他活性 | 第30页 |
| 5 两栖类抗菌肽的应用 | 第30-31页 |
| ·两栖类抗菌多肽的应用 | 第30-31页 |
| ·两栖类抗菌多肽作为临床药物的优点与局限 | 第31页 |
| 6 研究展望 | 第31-37页 |
| 第三章 蛋白酶抑制剂研究进展 | 第37-51页 |
| 1 丝氨酸蛋白酶抑制剂分类 | 第37页 |
| 2 丝氨酸蛋白酶抑制剂的结构及抑制机理 | 第37-42页 |
| ·典型的丝氨酸蛋白酶抑制剂 | 第39-41页 |
| ·非典型的丝氨酸蛋白酶抑制剂 | 第41-42页 |
| ·Serpins | 第42页 |
| 3 两栖类动物丝氨酸蛋白酶抑制剂研究进展 | 第42页 |
| 4 丝氨酸蛋白酶抑制剂的展望 | 第42-43页 |
| 参考文献 | 第43-51页 |
| 第二篇：实验研究 | 第51-106页 |
| 第四章 两种两栖动物皮肤及卵活性物质检测及生化性质 | 第51-63页 |
| 1 前言 | 第51页 |
| 2 材料及方法 | 第51-54页 |
| ·实验材料 | 第51页 |
| ·处理和样品收集方法 | 第51-52页 |
| ·蛋白酶水解活性研究 | 第52页 |
| ·丝氨酸蛋白酶抑制剂活性检测 | 第52页 |
| ·抗菌活性检测 | 第52-53页 |
| ·溶血及血液凝固活性检测 | 第53-54页 |
| ·血小板聚集活性检测 | 第54页 |
| ·血小板聚集抑制活性检测 | 第54页 |
| ·蛋白浓度测定 | 第54页 |
| 3 结果与分析 | 第54-61页 |
| ·蛋白酶水解活性研究 | 第54-55页 |
| ·抗菌活性检测 | 第55-56页 |
| ·溶血及血液凝固活性研究 | 第56-58页 |
| ·胰蛋白酶抑制剂活性测定 | 第58-59页 |
| ·血小板聚集活性检测 | 第59-60页 |
| ·血小板聚集抑制活性检测 | 第60-61页 |
| 4 讨论 | 第61-62页 |
| 参考文献 | 第62-63页 |
| 第五章 无指盘臭蛙皮肤分泌液中抗菌肽研究 | 第63-74页 |
| 1 前言 | 第63页 |
| 2 材料和方法 | 第63-67页 |
| ·无指盘臭蛙皮肤分泌液的收集 | 第63-64页 |
| ·抗菌活性检测 | 第64页 |
| ·分离纯化 | 第64-65页 |
| ·结构研究 | 第65页 |
| ·溶血活性检测 | 第65页 |
| ·分子克隆 | 第65-67页 |
| 3 结果及分析 | 第67-71页 |
| ·分离纯化 | 第67-68页 |
| ·两种抗菌肽的氨基酸序列分析 | 第68页 |
| ·抗菌肽的分子克隆 | 第68-70页 |
| ·溶血活性 | 第70-71页 |
| 4 讨论 | 第71-72页 |
| 参考文献 | 第72-74页 |
| 第六章 无指盘臭蛙卵丝氨酸蛋白酶抑制剂的分离纯化和部分性质 | 第74-95页 |
| 1 前言 | 第74-75页 |
| 2 材料及方法 | 第75-78页 |
| ·材料 | 第75页 |
| ·分离纯化 | 第75-76页 |
| ·SDS-PAGE及分子量测定 | 第76-77页 |
| ·N-末端序列测定及序列分析 | 第77页 |
| ·无指盘臭蛙卵丝氨酸蛋白酶抑制剂活性检测及抑制常数确定 | 第77-78页 |
| ·无指盘臭蛙卵的丝氨酸蛋白酶抑制剂的热及酸碱稳定性 | 第78页 |
| ·蛋白浓度测定 | 第78页 |
| 3 结果及分析 | 第78-90页 |
| ·无指盘臭蛙卵丝氨酸蛋白酶抑制剂分离纯化 | 第78-84页 |
| ·SDS-PAGE电泳行为及质谱分析 | 第84页 |
| ·N-末端序列分析 | 第84-86页 |
| ·无指盘臭蛙卵丝氨酸蛋白酶抑制剂活性检测及抑制常数的确定 | 第86-89页 |
| ·无指盘臭蛙卵的丝氨酸蛋白酶抑制剂的热及酸碱稳定性 | 第89-90页 |
| 3 讨论 | 第90-92页 |
| 参考文献 | 第92-95页 |
| 第七章 山溪鲵皮肤分泌液β-microseminoprotein样蛋白的分离纯化及其cDNA基因的克隆 | 第95-106页 |
| 1 前言 | 第95-96页 |
| 2 材料及方法 | 第96-98页 |
| ·实验材料 | 第96页 |
| ·生化试剂及仪器 | 第96页 |
| ·分离纯化 | 第96-97页 |
| ·SDS-PAGE及分子量测定 | 第97页 |
| ·N-末端序列测定及序列分析 | 第97页 |
| ·cDNA序列的分子克隆 | 第97-98页 |
| ·目的片段连接载体、转化、分子克隆及其序列测定和比较 | 第98页 |
| 3 结果与分析 | 第98-103页 |
| ·分离纯化 | 第98-99页 |
| ·N-末端序列测定 | 第99页 |
| ·cDNA序列及氨基酸序列分析 | 第99-103页 |
| 4 讨论 | 第103-104页 |
| 参考文献 | 第104-106页 |
| 全文结论 | 第106-108页 |
| 本研究创新点 | 第108-109页 |
| 附录：实验试剂及配置 | 第109-114页 |
| 致谢 | 第114-115页 |
| 在学期间发表文章目录 | 第115页 |
