| 摘要 | 第6-7页 |
| abstract | 第7-8页 |
| 英文缩略表 | 第12-13页 |
| 第一章 引言 | 第13-23页 |
| 1.1 新城疫病毒概述 | 第13-14页 |
| 1.2 病毒抗原表位鉴定方法的研究进展 | 第14-23页 |
| 1.2.1 T细胞抗原表位的研究 | 第15-18页 |
| 1.2.2 B细胞抗原表位的研究 | 第18-22页 |
| 1.2.3 总结 | 第22-23页 |
| 第二章 V蛋白单克隆抗体的制备 | 第23-33页 |
| 2.1 材料 | 第23-25页 |
| 2.1.1 细胞、质粒、毒株和实验动物 | 第23-25页 |
| 2.1.2 主要试剂 | 第25页 |
| 2.2 方法 | 第25-27页 |
| 2.2.1 VCD重组蛋白的原核表达、纯化及鉴定 | 第25-26页 |
| 2.2.2 免疫小鼠和单克隆抗体的制备 | 第26页 |
| 2.2.3 腹水效价测定 | 第26页 |
| 2.2.4 单克隆抗体亚型的鉴定 | 第26页 |
| 2.2.5 单抗WB、ELISA和IFA检测 | 第26-27页 |
| 2.2.6 V蛋白不同时相表达量变化和亚细胞定位研究 | 第27页 |
| 2.3 结果 | 第27-31页 |
| 2.3.1 VCD重组蛋白的原核表达、纯化及鉴定 | 第27-28页 |
| 2.3.2 单克隆抗体的制备、腹水效价检测及亚型鉴定 | 第28页 |
| 2.3.3 单抗的WB和ELISA特异性检测 | 第28-29页 |
| 2.3.4 单抗的IFA特异性检测 | 第29-30页 |
| 2.3.5 V蛋白不同时相表达量变化和亚细胞定位研究 | 第30-31页 |
| 2.4 讨论 | 第31-33页 |
| 第三章 V蛋白抗原表位鉴定 | 第33-44页 |
| 3.1 材料 | 第33页 |
| 3.2 方法 | 第33-38页 |
| 3.2.1 V蛋白的截短表达的策略 | 第33-36页 |
| 3.2.2 V蛋白抗原表位初步鉴定 | 第36页 |
| 3.2.3 V蛋白抗原表位精确鉴定 | 第36-37页 |
| 3.2.4 V蛋白抗原表位突变多肽的dot-WB和ELISA检测 | 第37页 |
| 3.2.5 生物信息学分析 | 第37-38页 |
| 3.3 结果 | 第38-42页 |
| 3.3.1 V蛋白大段截短表达鉴定结果 | 第38页 |
| 3.3.2 V蛋白小段截短表达鉴定结果 | 第38-39页 |
| 3.3.3 V蛋白精确表位鉴定结果 | 第39-40页 |
| 3.3.4 V蛋白同源建模和B细胞表位分析 | 第40-41页 |
| 3.3.5 V蛋白抗原表位在不同NDV毒株间的特异性及保守性分析 | 第41-42页 |
| 3.4 讨论 | 第42-44页 |
| 第四章 P蛋白PNT结构域抗原表位鉴定 | 第44-52页 |
| 4.1 材料 | 第44页 |
| 4.2 方法 | 第44-48页 |
| 4.2.1 P蛋白的截短表达策略 | 第44-47页 |
| 4.2.2 P蛋白小段截短表达抗原表位鉴定 | 第47页 |
| 4.2.3 P蛋白精确抗原表位鉴定 | 第47页 |
| 4.2.4 线性表位验证 | 第47-48页 |
| 4.2.5 生物信息学分析 | 第48页 |
| 4.3 结果 | 第48-50页 |
| 4.3.1 P蛋白小段截短表达鉴定结果 | 第48页 |
| 4.3.2 P蛋白精确表位鉴定结果 | 第48-49页 |
| 4.3.3 线性表位验证 | 第49页 |
| 4.3.4 McAb4抗原表位在不同NDV毒株间保守性分析 | 第49-50页 |
| 4.4 讨论 | 第50-52页 |
| 第五章 全文总结 | 第52-53页 |
| 参考文献 | 第53-59页 |
| 致谢 | 第59-60页 |
| 作者简历 | 第60页 |
