| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 缩略词表 | 第11-12页 |
| 第1章 绪论 | 第12-28页 |
| 1.1 多酚类化合物简介 | 第13-16页 |
| 1.1.1 多酚类化合物的基本结构 | 第13页 |
| 1.1.2 常见的多酚类化合物的分类 | 第13-14页 |
| 1.1.3 多酚类化合物的生物活性 | 第14-15页 |
| 1.1.4 多酚类化合物的应用研究 | 第15-16页 |
| 1.2 人血清白蛋白（Human Serum Albumin, HSA）概述 | 第16-19页 |
| 1.2.1 人血清白蛋白的结构 | 第16-17页 |
| 1.2.2 人血清白蛋白的功能 | 第17-18页 |
| 1.2.3 人血清白蛋白的光谱性质 | 第18-19页 |
| 1.2.4 稳定蛋白质分子结构的作用力 | 第19页 |
| 1.3 研究小分子与生物大分子相互作用的常用方法 | 第19-24页 |
| 1.3.1 高效亲和色谱法（HPAC法） | 第20-21页 |
| 1.3.2 荧光光谱法 | 第21-22页 |
| 1.3.3 紫外-可见吸收光谱法 | 第22-23页 |
| 1.3.4 量热法 | 第23页 |
| 1.3.5 其他方法 | 第23-24页 |
| 1.4 小分子与血清白蛋白相互作用的研究 | 第24-26页 |
| 1.4.1 小分子与血清白蛋白相互作用的研究现状 | 第24-25页 |
| 1.4.2 小分子与血清白蛋白相互作用的研究意义 | 第25-26页 |
| 1.5 本文主要研究内容及意义 | 第26-28页 |
| 1.5.1 研究内容 | 第26-27页 |
| 1.5.2 研究意义 | 第27-28页 |
| 第2章 多酚与HSA的结合率关系研究 | 第28-50页 |
| 2.1 前言 | 第28-29页 |
| 2.2 实验部分 | 第29-35页 |
| 2.2.1 样品和试剂 | 第29-31页 |
| 2.2.2 实验仪器 | 第31页 |
| 2.2.3 实验方法 | 第31-32页 |
| 2.2.4 溶液配制 | 第32-34页 |
| 2.2.5 数据处理 | 第34-35页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第35-49页 |
| 2.3.1 死时间（t0）的测定 | 第35页 |
| 2.3.2 各物质的高效亲和色谱图 | 第35-37页 |
| 2.3.3 各物质在HSA手性柱上的保留时间 | 第37-41页 |
| 2.3.4 各物质与HSA结合率的计算 | 第41-43页 |
| 2.3.5 保留时间（tR）与结合率的关系 | 第43页 |
| 2.3.6 多酚结构上各基团对其与HSA结合率的影响 | 第43-48页 |
| 2.3.7 多酚的蛋白结合率与分配系数的关系 | 第48-49页 |
| 2.4 小结 | 第49-50页 |
| 第3章 多酚与HSA的结合力关系研究 | 第50-65页 |
| 3.1 前言 | 第50-52页 |
| 3.2 实验部分 | 第52-53页 |
| 3.2.1 样品和试剂 | 第52页 |
| 3.2.2 实验仪器 | 第52页 |
| 3.2.3 实验方法 | 第52-53页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第53-64页 |
| 3.3.1 荧光光谱 | 第53-54页 |
| 3.3.2 多酚对HSA内源荧光的影响 | 第54-56页 |
| 3.3.3 各多酚与HSA的结合常数Ka和结合位点n的计算 | 第56-58页 |
| 3.3.4 多酚结构上各基团对其与HSA结合力的影响 | 第58-62页 |
| 3.3.5 多酚与HSA主要作用力的判断 | 第62-63页 |
| 3.3.6 结合率与结合常数的关系 | 第63-64页 |
| 3.4 小结 | 第64-65页 |
| 第4章 总结与展望 | 第65-68页 |
| 参考文献 | 第68-74页 |
| 致谢 | 第74-75页 |
