| 摘要 | 第6-8页 |
| Abstract | 第8-9页 |
| 第1章 绪论 | 第16-26页 |
| 1.1 蚕蛹 | 第16页 |
| 1.1.1 蚕蛹的概述 | 第16页 |
| 1.1.2 蚕蛹的营养价值 | 第16页 |
| 1.2 蚕蛹的资源化利用 | 第16-18页 |
| 1.2.1 在饲料工业的应用 | 第17页 |
| 1.2.2 在食品工业的应用 | 第17页 |
| 1.2.3 在医药方面的应用 | 第17-18页 |
| 1.2.4 在其他方面的应用 | 第18页 |
| 1.3 蚕蛹蛋白的制备工艺 | 第18-20页 |
| 1.3.1 蚕蛹蛋白的脱色、脱臭及脱脂工艺 | 第18-19页 |
| 1.3.2 蚕蛹蛋白的提取工艺 | 第19-20页 |
| 1.4 蚕蛹蛋白功能特性改良的研究现状 | 第20-23页 |
| 1.4.1 蛋白质的改性方法 | 第20-22页 |
| 1.4.2 蚕蛹蛋白改性研究的现状 | 第22-23页 |
| 1.5 本研究的目的和意义 | 第23-26页 |
| 第2章 微生物发酵对蚕蛹异味的影响 | 第26-34页 |
| 2.1 前言 | 第26页 |
| 2.2 试验材料 | 第26-27页 |
| 2.2.1 蚕蛹 | 第26页 |
| 2.2.2 主要药品与试剂 | 第26-27页 |
| 2.2.3 试验仪器与设备 | 第27页 |
| 2.3 试验方法 | 第27-28页 |
| 2.3.1 发酵后蚕蛹挥发性成分的提取 | 第27页 |
| 2.3.2 发酵后蚕蛹挥发性成分的测定 | 第27页 |
| 2.3.3 微生物的筛选 | 第27-28页 |
| 2.3.4 接菌量的确定 | 第28页 |
| 2.3.5 发酵温度的确定 | 第28页 |
| 2.3.6 发酵时间的确定 | 第28页 |
| 2.4 结果与分析 | 第28-31页 |
| 2.4.1 不同微生物发酵对蚕蛹异味的影响 | 第28-29页 |
| 2.4.2 接种量对发酵后蚕蛹异味的影响 | 第29-30页 |
| 2.4.3 发酵温度对发酵后蚕蛹异味的影响 | 第30-31页 |
| 2.4.4 发酵时间对发酵后蚕蛹异味的影响 | 第31页 |
| 2.5 讨论 | 第31-32页 |
| 2.6 本章小结 | 第32-34页 |
| 第3章 微细化-可控酶解联合处理对蚕蛹蛋白性质的影响 | 第34-50页 |
| 3.1 前言 | 第34页 |
| 3.2 试验材料 | 第34-35页 |
| 3.2.1 蚕蛹 | 第34页 |
| 3.2.2 主要药品与试剂 | 第34-35页 |
| 3.2.3 试验仪器与设备 | 第35页 |
| 3.3 试验方法 | 第35-39页 |
| 3.3.1 蚕蛹蛋白的制备 | 第35页 |
| 3.3.2 改性蚕蛹蛋白的制备 | 第35页 |
| 3.3.3 溶解度测定 | 第35-36页 |
| 3.3.4 水解度的测定 | 第36-37页 |
| 3.3.5 蛋白回收率测定 | 第37页 |
| 3.3.6 起泡性的测定 | 第37页 |
| 3.3.7 乳化性的测定 | 第37页 |
| 3.3.8 分子量分布的测定 | 第37-38页 |
| 3.3.9 表面形态的观察 | 第38页 |
| 3.3.10 液体状态下的粒度分析及Zeta电势分析 | 第38页 |
| 3.3.11 巯基与二硫键测定 | 第38-39页 |
| 3.3.12 红外光谱分析 | 第39页 |
| 3.3.13 圆二色谱分析 | 第39页 |
| 3.4 结果与分析 | 第39-46页 |
| 3.4.1 蛋白质标准曲线 | 第39-40页 |
| 3.4.2 微细化预处理-酶解联合处理对蚕蛹蛋白物理特性的影响 | 第40页 |
| 3.4.3 微细化预处理对蚕蛹蛋白水解度的影响 | 第40-41页 |
| 3.4.4 微细化预处理对蚕蛹蛋白回收率的影响 | 第41-42页 |
| 3.4.5 微细化预处理-酶解联合处理对蚕蛹蛋白分子量分布的影响 | 第42页 |
| 3.4.6 微细化预处理-酶解联合处理对蚕蛹蛋白表面形态的影响 | 第42-43页 |
| 3.4.7 改性蛋白液体状态下的粒径分析以及Zeta电势分析 | 第43-44页 |
| 3.4.8 微细化预处理-酶解联合处理后蚕蛹蛋白的巯基与二硫键的变化 | 第44-45页 |
| 3.4.9 微细化预处理-酶解联合处理后蚕蛹蛋白二级结构的变化 | 第45-46页 |
| 3.5 讨论 | 第46-47页 |
| 3.6 本章小结 | 第47-50页 |
| 第4章 超声波-可控酶解联合处理对蚕蛹蛋白性质的影响 | 第50-62页 |
| 4.1 前言 | 第50页 |
| 4.2 试验材料 | 第50-51页 |
| 4.2.1 蚕蛹 | 第50页 |
| 4.2.2 主要药品与试剂 | 第50页 |
| 4.2.3 试验仪器与设备 | 第50-51页 |
| 4.3 试验方法 | 第51-52页 |
| 4.3.1 蚕蛹蛋白的制备 | 第51页 |
| 4.3.2 改性蚕蛹蛋白的制备 | 第51页 |
| 4.3.3 溶解度测定 | 第51页 |
| 4.3.4 水解度的测定 | 第51页 |
| 4.3.5 蛋白回收率测定 | 第51页 |
| 4.3.6 起泡性的测定 | 第51页 |
| 4.3.7 乳化性的测定 | 第51-52页 |
| 4.3.8 分子量分布的测定 | 第52页 |
| 4.3.9 表面形态的观察 | 第52页 |
| 4.3.10 液体状态下的粒度分析及Zeta电势分析 | 第52页 |
| 4.3.11 巯基与二硫键测定 | 第52页 |
| 4.3.12 红外光谱分析 | 第52页 |
| 4.3.13 圆二色谱分析 | 第52页 |
| 4.4 结果与分析 | 第52-59页 |
| 4.4.1 超声波预处理-酶解联合处理对蚕蛹蛋白物理特性的影响 | 第52-53页 |
| 4.4.2 超声波预处理对蚕蛹蛋白水解度的影响 | 第53页 |
| 4.4.3 超声波预处理对蚕蛹蛋白回收率的影响 | 第53-54页 |
| 4.4.4 超声波预处理-酶解联合处理对蚕蛹蛋白分子量分布的影响 | 第54-55页 |
| 4.4.5 超声波预处理-酶解联合处理对蚕蛹蛋白表面形态的影响 | 第55-56页 |
| 4.4.6 改性蛋白液体状态下的粒径分析以及Zeta电势分析 | 第56页 |
| 4.4.7 超声波预处理-酶解联合处理后蚕蛹蛋白的巯基与二硫键的变化 | 第56-57页 |
| 4.4.8 超声波预处理-酶解联合处理后蚕蛹蛋白二级结构的变化 | 第57-59页 |
| 4.5 讨论 | 第59页 |
| 4.6 本章小结 | 第59-62页 |
| 第5章 改性后蚕蛹蛋白的营养评价与生物活性研究 | 第62-76页 |
| 5.1 前言 | 第62页 |
| 5.2 试验材料 | 第62-63页 |
| 5.2.1 蚕蛹及小鼠 | 第62-63页 |
| 5.2.2 主要药品与试剂 | 第63页 |
| 5.2.3 试验仪器与设备 | 第63页 |
| 5.3 试验方法 | 第63-66页 |
| 5.3.1 蚕蛹蛋白的制备 | 第63页 |
| 5.3.2 改性蚕蛹蛋白的制备 | 第63页 |
| 5.3.3 氨基酸组成的分析 | 第63-64页 |
| 5.3.4 抗氧化活性的测定 | 第64-65页 |
| 5.3.5 体外血管紧张素转化酶（ACE）抑制率试验 | 第65-66页 |
| 5.3.6 促小鼠脾细胞增殖试验 | 第66页 |
| 5.4 结果与分析 | 第66-73页 |
| 5.4.1 改性前后蚕蛹蛋白氨基酸组成分析 | 第66-69页 |
| 5.4.2 改性前后蚕蛹蛋白的抗氧化活性 | 第69-71页 |
| 5.4.3 改性前后蚕蛹蛋白体外血管紧张素转化酶（ACE）抑制率 | 第71-72页 |
| 5.4.4 改性前后蚕蛹蛋白的体外免疫活性 | 第72-73页 |
| 5.5 讨论 | 第73-74页 |
| 5.6 本章小结 | 第74-76页 |
| 结论 | 第76-78页 |
| 参考文献 | 第78-84页 |
| 本研究受资助的项目 | 第84-86页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文 | 第86-88页 |
| 致谢 | 第88页 |
