| 图片目录 | 第1-10页 |
| 表格目录 | 第10-11页 |
| 中文摘要 | 第11-13页 |
| 英文摘要 | 第13-15页 |
| 第一章 麻疯树植物资源的研究概况 | 第15-24页 |
| 1 形态特征及生境分布 | 第15-16页 |
| 2 麻疯树的化学组成和成分 | 第16-18页 |
| 2．1 麻疯树的化学组成 | 第16-17页 |
| 2．2 麻疯树的化学成分 | 第17-18页 |
| 3 麻疯树的药理活性 | 第18-20页 |
| 3．1 麻疯树的毒性 | 第19页 |
| 3．2 麻疯树的药理活性 | 第19-20页 |
| 4 麻疯树的临床研究 | 第20页 |
| 5 麻疯树的开发利用前景 | 第20-21页 |
| 5．1 麻疯树可作为生物燃料产品的原料 | 第20页 |
| 5．2 生物防治 | 第20-21页 |
| 参考文献 | 第21-24页 |
| 第二章 麻疯树毒蛋白（curcin）的提取纯化、理化性质及抗体的制备 | 第24-46页 |
| 摘要 | 第24页 |
| 1 引言 | 第24-26页 |
| 2 材料和方法 | 第26-30页 |
| 2．1 材料 | 第26页 |
| 2．2 方法 | 第26-30页 |
| 3 结果与分析 | 第30-41页 |
| 3．1 麻疯树种仁中化学成分的测定结果 | 第30-31页 |
| 3．2 麻疯树种仁中总蛋白的双向电泳 | 第31页 |
| 3．3 麻疯树种仁中可溶性蛋白含量的测定结果 | 第31页 |
| 3．4 麻疯树毒蛋白（curcin）的粗分级分离 | 第31-32页 |
| 3．5 麻疯树毒蛋白（curcin）的纯化 | 第32-33页 |
| 3．6 麻疯树毒蛋白（curcin）的性质测定 | 第33-34页 |
| 3．7 麻疯树毒蛋白（curcin）凝血活性的测定 | 第34页 |
| 3．8 糖蛋白的检测 | 第34-35页 |
| 3．9 糖含量的测定 | 第35页 |
| 3．10 麻疯树毒蛋白（curcin）的物理分析 | 第35-38页 |
| 3．11 麻疯树毒蛋白（curcin）的化学分析 | 第38-39页 |
| 3．12 麻疯树毒蛋白（curcin）抗血清的制备 | 第39-41页 |
| 4 讨论 | 第41-43页 |
| 4．1 我国丰富的麻疯树资源有利于麻疯树毒蛋白（curcin）的开发 | 第41-42页 |
| 4．2 麻疯树毒蛋白（curcin）分离纯化方法的选择 | 第42页 |
| 4．3 特异性强、滴度高的抗血清的制备 | 第42-43页 |
| 小结 | 第43-44页 |
| 参考文献 | 第44-46页 |
| 第三章 麻疯树毒蛋白（curcin）的药理活性及作用机理研究 | 第46-67页 |
| 摘要 | 第46页 |
| 1 引言 | 第46-48页 |
| 2 材料和方法 | 第48-51页 |
| 2．1 材料 | 第48页 |
| 2．2 方法 | 第48-51页 |
| 3 结果与分析 | 第51-61页 |
| 3．1 麻疯树毒蛋白（curcin）对兔网织红细胞裂解液蛋白质生物合成的测定 | 第51-52页 |
| 3．2 麻疯树毒蛋白（curcin）失活核糖体机制的分析 | 第52-53页 |
| 3．3 麻疯树毒蛋白（curcin）对肿瘤细胞的抑制作用 | 第53-59页 |
| 3．4 麻疯树毒蛋白（curcin）对小鼠急性毒性测定 | 第59-61页 |
| 4 讨论 | 第61-64页 |
| 4．1 麻疯树毒蛋白（curcin）的功能评价 | 第61-62页 |
| 4．2 麻疯树毒蛋白（curcin）的抗肿瘤活性 | 第62-64页 |
| 小结 | 第64页 |
| 参考文献 | 第64-67页 |
| 第四章 麻疯树毒蛋白（curcin）的基因克隆及序列分析 | 第67-106页 |
| 摘要 | 第67-68页 |
| 1 引言 | 第68-69页 |
| 2 材料和方法 | 第69-75页 |
| 2．1 材料 | 第69-70页 |
| 2．2 方法 | 第70-75页 |
| 3 结果与分析 | 第75-98页 |
| 3．1 麻疯树种子RNA和幼叶DNA的质量分析 | 第75-76页 |
| 3．2 麻疯树毒蛋白（curcin）cDNA基因的克隆 | 第76-78页 |
| 3．3 麻疯树毒蛋白（curcin）cDNA基因推测的氨基酸序列的分析 | 第78-84页 |
| 3．4 麻疯树毒蛋白（curcin）的性质和结构预测 | 第84-92页 |
| 3．5 麻疯树毒蛋白（curcin）基因组基因的克隆 | 第92-94页 |
| 3．6 麻疯树毒蛋白（curcin）基因组全长基因的分析 | 第94-98页 |
| 4 讨论 | 第98-101页 |
| 4．1 根据已纯化的蛋白质或已知N-端氨基酸序列进行基因克隆的方法 | 第98-100页 |
| 4．2 麻疯树毒蛋白（curcin）的结构分析 | 第100-101页 |
| 小结 | 第101-102页 |
| 参考文献 | 第102-106页 |
| 第五章 麻疯树毒蛋白（curcin）基因在大肠杆菌中的表达 | 第106-124页 |
| 摘要 | 第106页 |
| 1 引言 | 第106-107页 |
| 2 材料和方法 | 第107-112页 |
| 2．1 材料 | 第107-108页 |
| 2．2 方法 | 第108-112页 |
| 3 结果与分析 | 第112-119页 |
| 3．1 表达载体的构建 | 第112-113页 |
| 3．2 表达质粒的筛选和检测 | 第113-117页 |
| 3．3 麻疯树毒蛋白（curcin）的诱导表达 | 第117页 |
| 3．4 麻疯树毒蛋白（curcin）基因表达产物的纯化 | 第117-118页 |
| 3．5 纯化蛋白的活性检测 | 第118-119页 |
| 4 讨论 | 第119-122页 |
| 4．1 PCR产物分子克隆的策略 | 第119-120页 |
| 4．2 增强外源基因表达效率的途径 | 第120-121页 |
| 4．3 麻疯树毒蛋白（curcin）在大肠杆菌中表达及其存在的问题 | 第121-122页 |
| 小结 | 第122页 |
| 参考文献 | 第122-124页 |
| 文献综述 植物核糖体失活蛋白的研究进展 | 第124-152页 |
| 1 引言 | 第124-125页 |
| 2 植物核糖体失活蛋白在植物界的分布 | 第125-126页 |
| 3 植物核糖体失活蛋白的性质 | 第126-127页 |
| 3．1 植物核糖体失活蛋白生物化学性质 | 第126页 |
| 3．2 植物核糖体失活蛋白的物理性质 | 第126-127页 |
| 3．3 植物核糖体失活蛋白的毒性 | 第127页 |
| 4 植物核糖体失活蛋白结构 | 第127-130页 |
| 4．1 一级结构 | 第127-129页 |
| 4．2 二级结构 | 第129页 |
| 4．3 三维结构 | 第129-130页 |
| 5 植物核糖体失活蛋白基因的结构 | 第130-131页 |
| 5．1 cDNA的结构 | 第130页 |
| 5．2 基因组DNA的结构 | 第130-131页 |
| 6 植物核糖体失活蛋白的作用机制 | 第131-134页 |
| 7 植物核糖体失活蛋白的生物学活性 | 第134-139页 |
| 7．1 植物核糖体失活蛋白对植物病毒的作用 | 第134-137页 |
| 7．2 植物核糖体失活蛋白对真菌的作用 | 第137-138页 |
| 7．3 植物核糖体失活蛋白对肿瘤的作用 | 第138页 |
| 7．4 植物核糖体失活蛋白对昆虫的作用 | 第138-139页 |
| 7．5 植物核糖体失活蛋白与细胞代谢和对细胞死亡的调控 | 第139页 |
| 8 植物核糖体失活蛋白的应用 | 第139-142页 |
| 8．1 植物核糖体失活蛋白在医学上的应用 | 第140-141页 |
| 8．2 植物核糖体失活蛋白在农业上的应用 | 第141-142页 |
| 9 展望 | 第142页 |
| 参考文献 | 第142-152页 |
| 致谢 | 第152-153页 |
| 在读期间发表和待发表论文及获奖情况 | 第153页 |
