| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 第一章 绪论 | 第14-28页 |
| 1.1 木质纤维素的组成、结构及降解方式 | 第14页 |
| 1.2 纤维素酶概述 | 第14-16页 |
| 1.2.1 纤维素酶的组成及结构 | 第14-15页 |
| 1.2.2 纤维素酶的来源 | 第15-16页 |
| 1.2.3 纤维素酶的作用机理 | 第16页 |
| 1.3 半纤维素及半纤维素酶概述 | 第16-21页 |
| 1.3.1 木聚糖及其降解酶 | 第16-18页 |
| 1.3.2 甘露聚糖及其降解酶 | 第18-21页 |
| 1.4 纤维素酶及半纤维素酶的应用 | 第21-23页 |
| 1.4.1 在食品工业中的应用 | 第22页 |
| 1.4.2 在酿造工业中的应用 | 第22页 |
| 1.4.3 在饲料工业中的应用 | 第22页 |
| 1.4.4 在造纸工业中的应用 | 第22-23页 |
| 1.4.5 在纺织和洗涤剂行业中的应用 | 第23页 |
| 1.4.6 在生物能源工业中的应用 | 第23页 |
| 1.4.7 在其他方面的应用 | 第23页 |
| 1.5 β-1,3-1,4-葡聚糖及其降解酶概述 | 第23-26页 |
| 1.5.1 β-1,3-1,4-葡聚糖 | 第23-24页 |
| 1.5.2 β-1,3-1,4-葡聚糖酶 | 第24页 |
| 1.5.3 β-1,3-1,4-葡聚糖酶的结构和作用机理 | 第24-25页 |
| 1.5.4 β-1,3-1,4-葡聚糖酶的应用 | 第25-26页 |
| 1.6 本论文的研究内容和意义 | 第26-28页 |
| 1.6.1 本论文的立题依据 | 第26-27页 |
| 1.6.2 本论文的研究内容 | 第27页 |
| 1.6.3 本论文研究的目的和意义 | 第27-28页 |
| 第二章 芽孢杆菌Bacillus sp. HS81高活性内切β-1,4-葡聚糖酶基因克隆表达和酶学性质研究 | 第28-57页 |
| 2.1 引言 | 第28-29页 |
| 2.2 实验材料 | 第29-33页 |
| 2.2.1 常用化学药品、酶类和试剂盒 | 第29页 |
| 2.2.2 实验菌株、质粒和引物 | 第29-30页 |
| 2.2.3 培养基和溶液 | 第30-33页 |
| 2.2.4 仪器设备 | 第33页 |
| 2.3 方法和步骤 | 第33-40页 |
| 2.3.1 菌株的分离和鉴定 | 第33页 |
| 2.3.2 HS81菌株内切β-1,4-葡聚糖酶基因的克隆 | 第33-36页 |
| 2.3.3 重组表达载体的构建 | 第36-37页 |
| 2.3.4 内切β-1,4-葡聚糖酶异源表达和功能验证 | 第37-38页 |
| 2.3.5 β-1,4-葡聚糖酶CelB1n的纯化及酶活测定 | 第38-39页 |
| 2.3.6 表达酶CelB1n的理化性质测定 | 第39-40页 |
| 2.4 结果与分析 | 第40-55页 |
| 2.4.1 菌株分离和纤维素降解活性测定 | 第40-43页 |
| 2.4.2 菌株内切β-1,4-葡聚糖酶基因的克隆表达和功能验证 | 第43-47页 |
| 2.4.3 CelB1n表达酶的纯化和酶活测定 | 第47-49页 |
| 2.4.4 重组内切β-1,4-葡聚糖酶CelB1n的酶学性质 | 第49-55页 |
| 2.5 讨论 | 第55-57页 |
| 第三章 芽孢杆菌Bacillus sp. HS81高活性内切β-1,4-甘露糖苷酶基因克隆表达和酶学性质研究 | 第57-75页 |
| 3.1 引言 | 第57页 |
| 3.2 实验材料 | 第57-59页 |
| 3.2.1 常用化学药品、酶类和试剂盒 | 第57-58页 |
| 3.2.2 实验菌株、质粒和引物 | 第58页 |
| 3.2.3 培养基和溶液 | 第58-59页 |
| 3.2.4 仪器设备 | 第59页 |
| 3.3 方法和步骤 | 第59-62页 |
| 3.3.1 HS81菌株内切β-1,4-甘露糖苷酶基因的克隆 | 第59页 |
| 3.3.2 重组表达载体的构建 | 第59-60页 |
| 3.3.3 内切β-1,4-甘露糖苷酶异源表达和功能验证 | 第60页 |
| 3.3.4 表达酶manB1n的纯化及酶活测定 | 第60-61页 |
| 3.3.5 内切β-1,4-甘露糖苷酶manB1n的理化性质测定 | 第61-62页 |
| 3.3.6 β-1,4-甘露糖苷酶manB1n的酶谱分析 | 第62页 |
| 3.4 结果与分析 | 第62-73页 |
| 3.4.1 菌株内切β-1,4-甘露糖苷酶基因的克隆表达和功能验证 | 第62-65页 |
| 3.4.2 manB1n表达酶的纯化和酶活测定 | 第65-67页 |
| 3.4.3 重组内切β-1,4-甘露糖苷酶manB1n的酶学性质 | 第67-72页 |
| 3.4.4 纯化的内切β-1,4-甘露糖苷酶manB1n的Native-PAGE及其酶谱分析 | 第72-73页 |
| 3.5 讨论 | 第73-75页 |
| 第四章 芽孢杆菌Bacillus sp. HS81高活性内切β-1,3-1,4-葡聚糖酶基因克隆表达和酶学性质研究 | 第75-87页 |
| 4.1 引言 | 第75-76页 |
| 4.2 实验材料 | 第76-77页 |
| 4.2.1 常用化学药品、酶类和试剂盒 | 第76页 |
| 4.2.2 实验菌株、质粒和引物 | 第76-77页 |
| 4.2.3 培养基和溶液 | 第77页 |
| 4.2.4 仪器设备 | 第77页 |
| 4.3 方法和步骤 | 第77-79页 |
| 4.3.1 HS81菌株内切β-1,3-1,4-葡聚糖酶基因的克隆 | 第77-78页 |
| 4.3.2 重组表达载体的构建 | 第78页 |
| 4.3.3 内切β-1,3-1,4-葡聚糖酶异源表达和功能验证 | 第78页 |
| 4.3.4 表达酶gluBn的纯化及酶活测定 | 第78-79页 |
| 4.3.5 内切β-1,3-1,4-葡聚糖酶gluBn的理化性质测定 | 第79页 |
| 4.4 结果与分析 | 第79-86页 |
| 4.4.1 菌株内切β-1,3-1,4-葡聚糖酶基因的克隆表达和功能验证 | 第79-82页 |
| 4.4.2 gluBn表达酶的纯化和酶活测定 | 第82-83页 |
| 4.4.3 纯化的重组β-1,3-1,4-葡聚糖酶gluBn的酶学性质 | 第83-86页 |
| 4.5 讨论 | 第86-87页 |
| 第五章 芽孢杆菌Bacillus sp. HS81高活性β-1,4-木糖苷酶基因克隆表达和酶学性质研究 | 第87-98页 |
| 5.1 引言 | 第87-88页 |
| 5.2 实验材料 | 第88-89页 |
| 5.2.1 常用化学药品、酶类和试剂盒 | 第88页 |
| 5.2.2 实验菌株、质粒和引物 | 第88-89页 |
| 5.2.3 培养基和溶液 | 第89页 |
| 5.2.4 仪器设备 | 第89页 |
| 5.3 方法和步骤 | 第89-91页 |
| 5.3.1 HS81菌株内切β-1,4-木糖苷酶基因的克隆 | 第89-90页 |
| 5.3.2 重组表达载体的构建 | 第90页 |
| 5.3.3 内切β-1,4-木糖苷酶异源表达和功能验证 | 第90页 |
| 5.3.4 内切β-1,4-木糖苷酶XylB1n粗酶液的SDS-PAGE电泳 | 第90页 |
| 5.3.5 内切β-1,4-木糖苷酶XylB1n粗酶液的理化性质测定 | 第90-91页 |
| 5.4 结果与分析 | 第91-97页 |
| 5.4.1 菌株内切β-1,4-木糖苷酶基因的克隆表达和功能验证 | 第91-94页 |
| 5.4.2 表达的β-1,4-木糖苷酶XylB1n粗酶液的SDS-PAGE电泳 | 第94页 |
| 5.4.3 重组β-1,4-木糖苷酶XylB1n的酶学性质 | 第94-97页 |
| 5.5 讨论 | 第97-98页 |
| 第六章 全文总结、创新点及后续展望 | 第98-102页 |
| 6.1 全文总结 | 第98-100页 |
| 6.2 创新点 | 第100页 |
| 6.3 后续展望 | 第100-102页 |
| 参考文献 | 第102-110页 |
| 致谢 | 第110-111页 |
| 作者简介 | 第111页 |
