| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-15页 |
| 第一章 引言 | 第15-31页 |
| ·猪瘟与猪瘟病毒 | 第15-16页 |
| ·猪瘟 | 第15页 |
| ·猪瘟病毒 | 第15-16页 |
| ·猪瘟病毒的结构与功能 | 第16-20页 |
| ·结构蛋白 | 第16-17页 |
| ·非结构蛋白 | 第17-19页 |
| ·非编码区 | 第19-20页 |
| ·猪瘟病毒蛋白与宿主细胞蛋白的相互作用 | 第20-21页 |
| ·结构蛋白与宿主细胞蛋白的相互作用 | 第20页 |
| ·非结构蛋白与宿主细胞蛋白的相互作用 | 第20-21页 |
| ·血红蛋白 | 第21-24页 |
| ·血红蛋白早期研究历史 | 第21页 |
| ·血红蛋白的遗传学特征 | 第21-22页 |
| ·血红蛋白的类型 | 第22-23页 |
| ·血红蛋白的结构 | 第23页 |
| ·血红蛋白与病毒的关系 | 第23-24页 |
| ·蛋白相互作用的研究方法 | 第24-29页 |
| ·分子生物学方法 | 第24-25页 |
| ·分子物理学方法 | 第25-28页 |
| ·生物信息学研究方法 | 第28-29页 |
| ·本研究的目的与意义 | 第29-31页 |
| 第二章 血红蛋白β亚基对猪瘟病毒增殖的调控作用及其调节机制 | 第31-60页 |
| ·材料和方法 | 第32-40页 |
| ·载体、细胞、毒株、生化试剂以及抗体 | 第32-33页 |
| ·仪器设备 | 第33-34页 |
| ·试剂及溶液的配制 | 第34页 |
| ·RNA 的提取及其反转录 | 第34-35页 |
| ·质粒的构建 | 第35-36页 |
| ·蛋白在细菌细胞的表达 | 第36-37页 |
| ·细胞的转染 | 第37页 |
| ·接毒和细胞的处理 | 第37页 |
| ·CSFV 滴度的测定 | 第37页 |
| ·Western blotting 检测 | 第37-38页 |
| ·猪组织蛋白的提取和淋巴细胞的分离 | 第38页 |
| ·猪只感染试验 | 第38页 |
| ·GST pulldown | 第38-39页 |
| ·免疫共沉淀 | 第39页 |
| ·激光共聚焦 | 第39页 |
| ·Real-time RT-PCR | 第39-40页 |
| ·RNA 干扰 | 第40页 |
| ·双荧光素酶报告系统检测 | 第40页 |
| ·数据分析 | 第40页 |
| ·结果 | 第40-57页 |
| ·GST-C 蛋白表达 | 第40-42页 |
| ·GST pulldown 钓取细胞蛋白 | 第42-43页 |
| ·检测 HB 蛋白在猪的组织和细胞中的表达 | 第43页 |
| ·免疫共沉淀验证 C 蛋白与 HB 相互作用 | 第43-45页 |
| ·GST pulldown 验证 C 蛋白与 HB 相互作用 | 第45页 |
| ·激光共聚焦检测 C 蛋白与 HB 蛋白共定位 | 第45页 |
| ·HB 与 C 蛋白相互作用的必需区域 | 第45-47页 |
| ·沉默 HB 促进 CSFV 的增殖和 C 蛋白的表达 | 第47页 |
| ·过表达 HB 抑制 CSFV 的增殖和 C 蛋白的表达 | 第47-48页 |
| ·HB 抑制 CSFV 的复制而 CSFV 下调 HB 的表达 | 第48-49页 |
| ·HB 激活干扰素的产生 | 第49-51页 |
| ·HB 与 RIG-I 相互作用 | 第51-52页 |
| ·HB 上调 RIG-I 的表达 | 第52页 |
| ·C 蛋白抑制 HB 对 RIG-I 的激活 | 第52-54页 |
| ·沉默 RIG-I 促进 CSFV 的增殖和基因组的复制 | 第54页 |
| ·IFN-β抑制 CSFV 的增殖和基因组的复制 | 第54-55页 |
| ·阻断 RIG-I 信号通路后 HB 不影响 CSFV 增殖和基因组的复制 | 第55-57页 |
| ·讨论 | 第57-60页 |
| 第三章 全文结论 | 第60-61页 |
| 参考文献 | 第61-72页 |
| 致谢 | 第72-73页 |
| 作者简历 | 第73页 |
