| 缩写词表 | 第1-8页 |
| 中文摘要 | 第8-9页 |
| Abstract | 第9-11页 |
| 前言 | 第11-13页 |
| 材料与方法 | 第13-32页 |
| 结果 | 第32-55页 |
| 一、热休克降低EZH2蛋白水平和诱导PRC2复合物解聚 | 第32-34页 |
| 二、热休克促进EZH2经26S蛋白酶体途径降解 | 第34-37页 |
| 三、热休克细胞中JAK2促进EZH2降解的机制研究 | 第37-43页 |
| 四、热休克诱导CⅡTA基因表达 | 第43-45页 |
| 五、热休克诱导EZH2降解导致组蛋白H3K27三甲基化修饰水平下降 | 第45-50页 |
| 六、EZH2对MCF-7细胞中CⅡTA基因表达的负调控作用 | 第50-55页 |
| 讨论 | 第55-57页 |
| 小结 | 第57-58页 |
| 参考文献 | 第58-65页 |
| 附录：其它相关工作 | 第65-84页 |
| 中文摘要 | 第65-66页 |
| Abstract | 第66-67页 |
| 前言 | 第67-68页 |
| 材料与方法 | 第68-72页 |
| 结果 | 第72-77页 |
| 一、Hsp90α和β在Jurkat细胞中的亚细胞定位 | 第72页 |
| 二、Co-IP分析热休克对Jurkat细胞中Hsp90α和Hsp90β相互作用的影响 | 第72-73页 |
| 三、FRET分析热休克前后Jurkat细胞中Hsp90同源二聚体和异源二聚体形式 | 第73-75页 |
| 四、TSA诱导Hsp90高乙酰化并抑制热休克诱导的Jurkat细胞中Hsp90α和Hsp90β亚细胞共定位 | 第75-77页 |
| 讨论 | 第77-79页 |
| 小结 | 第79-80页 |
| 参考文献 | 第80-84页 |
| 附录 | 第84-86页 |
| 文献综述 | 第86-95页 |
| 参考文献 | 第90-95页 |
| 个人简历 | 第95-96页 |
| 致谢 | 第96-97页 |
