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生物兼容性化学反应在识别蛋白质氧化性修饰中的应用

中文摘要第4-6页
ABSTRACT第6-7页
缩略语表第8-12页
第一章 文献综述第12-46页
    1.1 引言第12页
    1.2 蛋白质的化学修饰的研究进展第12-18页
        1.2.1 蛋白质化学修饰的基本概念及其意义第12-13页
        1.2.2 蛋白质化学修饰研究进展第13-18页
    1.3 活性氧(ROS)、活性氮(RNS)的形成及对蛋白质的氧化性修饰第18-25页
        1.3.1 活性氧(ROS)、活性氮(RNS)的形成第18-21页
        1.3.2 活性氧(ROS)和活性氮(RNS)对蛋白质的氧化修饰第21-25页
    1.4 对蛋白质巯基、蛋白质酪氨酸硝基化识别的研究进展第25-35页
        1.4.1 对蛋白质巯基识别的研究进展第25-32页
        1.4.2 对硝基化酪氨酸蛋白质识别的研究进展第32-35页
    1.5 本论文的研究工作第35-37页
    参考文献第37-46页
第二章 基于萘酰亚胺母体结构设计的探针通过芳香环亲核取代对巯基的识别以及对蛋白质巯基氧化性修饰的检测第46-77页
    2.1 前言第46-48页
    2.2 实验部分第48-60页
        2.2.1 实验仪器与试剂第48页
        2.2.2 实验方法第48-52页
        2.2.3 化合物合成及其表征第52-60页
    2.3 结果与讨论第60-71页
        2.3.1 识别分子的筛选第60-62页
        2.3.2 萘酰亚胺衍生物MSBN与硫醇的响应实验第62-63页
        2.3.3 MSBN对含巯基小肽的修饰标记第63-65页
        2.3.4 MSBN对蛋白巯基的可视化修饰标记第65-66页
        2.3.5 MSBN对具有可逆性的氧化态蛋白巯基的修饰标记第66-69页
        2.3.6 MSBN-TPP对Trx(硫氧还蛋白)氧化态还原态的检测第69-71页
    2.4 小结和讨论第71-73页
    参考文献第73-77页
第三章 基于氧化偶联反应来检测识别蛋白质酪氨酸残基的硝基化第77-99页
    3.1 前言第77-78页
    3.2 实验部分第78-86页
        3.2.1 实验仪器与试剂第78-79页
        3.2.2 实验方法第79-83页
        3.2.3 化合物合成及其表征第83-86页
    3.3 结果与讨论第86-94页
        3.3.1 模型反应的研究第86-88页
        3.3.2 基于氧化偶联反应对甲基苯胺对小肽中 3-NT的修饰标记第88-89页
        3.3.3 硝基化试剂ONOO-和TNM对BSA酪氨酸残基的硝基化作用第89-90页
        3.3.4 基于氧化偶联反应RB-aniline对nitro-BSA修饰标记第90-91页
        3.3.5 基于氧化偶联反应RB-aniline对细胞裂解液中nitro-BSA修饰标记第91-92页
        3.3.6 基于氧化偶联RB-aniline和Biotin-aniline分别对nitro-BSA修饰标记第92-93页
        3.3.7 基于氧化偶联反应RB-aniline对细胞裂解液中nitro-protein的标记检测第93-94页
    3.4 小结和讨论第94-96页
    参考文献第96-99页
第四章 基于CLICK反应来检测识别蛋白质酪氨酸残基的硝基化第99-111页
    4.1 前言第99-100页
    4.2 实验部分第100-105页
        4.2.1 实验仪器与试剂第100-101页
        4.2.2 实验方法第101-102页
        4.2.3 化合物合成及其表征第102-105页
    4.3 结果与讨论第105-108页
        4.3.1 模型反应的研究第105-106页
        4.3.2 基于Click反应RB-DIBO对nitro-BSA修饰标记第106-107页
        4.3.3 RB-aniline和RB-DIBO对nitro-BSA修饰标记效果对比实验第107-108页
    4.4 小结和讨论第108-109页
    参考文献第109-111页
第五章 总结与展望第111-116页
    5.1 总结第111-112页
    5.2 展望第112-115页
    参考文献第115-116页
附录 部分化合物谱图第116-137页
在学期间的研究成果第137-138页
致谢第138页

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