| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 目录 | 第8-11页 |
| 英文缩写词 | 第11-13页 |
| 前言 | 第13-18页 |
| 1. Prokineticins信号通路 | 第13页 |
| 2. PKR2及其生理功能 | 第13-18页 |
| 2.1 PKR2的发现 | 第13-14页 |
| 2.2 PKR2的结构和分布 | 第14-15页 |
| 2.3 PKR2的生物功能 | 第15-18页 |
| 第一章 PK2诱导PKR2内吞的机制研究 | 第18-47页 |
| 1.1 前言 | 第18页 |
| 1.2 材料与试剂 | 第18-24页 |
| 1.2.1 实验仪器 | 第18-19页 |
| 1.2.2 实验试剂和耗材 | 第19-21页 |
| 1.2.3 溶液配制 | 第21-24页 |
| 1.3 方法 | 第24-36页 |
| 1.3.1 实验所用质粒及鉴定、扩增 | 第24-25页 |
| 1.3.2 网格蛋白与PK2诱导的PKR2内吞的关系 | 第25-27页 |
| 1.3.3 GRK2与PK2诱导的PKR2内吞的关系 | 第27-32页 |
| 1.3.4 β-arrestin对PK2诱导的PKR2内吞的影响 | 第32-36页 |
| 1.4 实验结果 | 第36-45页 |
| 1.4.1 实验所用质粒及鉴定、扩增 | 第36页 |
| 1.4.2 网格蛋白与PK2诱导的PKR2内吞的关系 | 第36-37页 |
| 1.4.3 GRK2与PK2诱导的PKR2内吞的关系 | 第37-39页 |
| 1.4.4 β-arrestin对PK2诱导的PKR2内吞的影响 | 第39-45页 |
| 1.5 讨论 | 第45-47页 |
| 第二章 PKC活化与PKR2内吞关系的研究 | 第47-56页 |
| 2.1 前言 | 第47页 |
| 2.2 材料与试剂 | 第47-49页 |
| 2.2.1 实验仪器 | 第47页 |
| 2.2.2 实验试剂和耗材 | 第47-48页 |
| 2.2.3 溶液配制 | 第48-49页 |
| 2.3 方法 | 第49-51页 |
| 2.3.1 PKC活化与PKR2内吞的关系 | 第49-50页 |
| 2.3.2 PKC活化与PK2诱导的PKR2内吞的关系 | 第50-51页 |
| 2.4 实验结果 | 第51-54页 |
| 2.4.1 PKC活化与PKR2内吞的关系 | 第51-52页 |
| 2.4.2 PKC活化与PK2诱导的PKR2受体内吞的关系 | 第52-54页 |
| 2.5 讨论 | 第54-56页 |
| 第三章 PK2刺激诱导ERK1/2活化的信号通路研究 | 第56-67页 |
| 3.1 前言 | 第56-57页 |
| 3.2 材料与试剂 | 第57-59页 |
| 3.2.1 实验仪器 | 第57页 |
| 3.2.2 实验试剂和耗材 | 第57-58页 |
| 3.2.3 溶液配制 | 第58-59页 |
| 3.3 方法 | 第59-61页 |
| 3.3.1 GRK2与PK2诱导的ERK1/2磷酸化的关系 | 第59-60页 |
| 3.3.2 PKR2内吞与PK2诱导的ERK1/2磷酸化的关系 | 第60-61页 |
| 3.3.3 PLCp与PK2诱导的ERK1/2磷酸化的关系 | 第61页 |
| 3.3.4 EGFR与PK2诱导的ERK1/2磷酸化的关系 | 第61页 |
| 3.3.5 PKC与PK2诱导的ERK1/2磷酸化的关系 | 第61页 |
| 3.3.6 MEK与PK2诱导的ERK1/2磷酸化的关系 | 第61页 |
| 3.4 实验结果 | 第61-66页 |
| 3.4.1 GRK2与PK2诱导的ERK1/2磷酸化的关系 | 第61-62页 |
| 3.4.2 PKR2内吞与PK2诱导的ERK1/2磷酸化的关系 | 第62-63页 |
| 3.4.3 PLCp与PK2诱导的ERK1/2磷酸化的关系 | 第63-64页 |
| 3.4.4 EGFR与PK2诱导的ERK1/2磷酸化的关系 | 第64页 |
| 3.4.5 PKC与PK2诱导的ERK1/2磷酸化的关系 | 第64页 |
| 3.4.6 MEK与PK2诱导的ERK1/2磷酸化的关系 | 第64-66页 |
| 3.5 讨论 | 第66-67页 |
| 结论 | 第67-68页 |
| 参考文献 | 第68-74页 |
| 综述 | 第74-82页 |
| 参考文献 | 第79-82页 |
| 在读硕士期间发表的论文 | 第82-83页 |
| 致谢 | 第83页 |