| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第一章 绪论 | 第11-21页 |
| 1.1 海蜇概述 | 第11-12页 |
| 1.1.1 海蜇的营养组成及食用价值 | 第11-12页 |
| 1.1.2 海蜇的药用价值 | 第12页 |
| 1.2 生物活性肽概述 | 第12-15页 |
| 1.2.1 生物活性肽的生理功能 | 第12-14页 |
| 1.2.2 制备生物活性肽的方法 | 第14-15页 |
| 1.3 高血压与ACE抑制肽 | 第15-18页 |
| 1.3.1 高血压病简介 | 第15-16页 |
| 1.3.2 ACE对血压的调节作用 | 第16-17页 |
| 1.3.3 ACE抑制肽的构效关系 | 第17页 |
| 1.3.4 ACE抑制肽的来源及研究进展 | 第17-18页 |
| 1.4 自由基与抗氧化肽 | 第18-19页 |
| 1.4.1 体内自由基的产生与危害 | 第18页 |
| 1.4.2 抗氧化肽的作用机制 | 第18-19页 |
| 1.4.3 抗氧化肽的来源和研究进展 | 第19页 |
| 1.5 选题背景及研究内容 | 第19-21页 |
| 1.5.1 选题背景 | 第19-20页 |
| 1.5.2 研究内容 | 第20-21页 |
| 第二章 酶法制备海蜇生殖腺活性肽的研究 | 第21-40页 |
| 2.1 前言 | 第21页 |
| 2.2 材料与设备 | 第21-22页 |
| 2.2.1 实验材料 | 第21-22页 |
| 2.2.2 实验设备 | 第22页 |
| 2.3 实验方法 | 第22-30页 |
| 2.3.1 海蜇生殖腺化学成分测定 | 第22-25页 |
| 2.3.1.1 水分测定 | 第22-23页 |
| 2.3.1.2 总糖含量的测定 | 第23页 |
| 2.3.1.3 蛋白质含量的测定 | 第23-24页 |
| 2.3.1.4 粗脂肪的测定 | 第24页 |
| 2.3.1.5 灰分的测定 | 第24-25页 |
| 2.3.1.6 总氨基酸和游离氨基酸的测定 | 第25页 |
| 2.3.2 海蜇生殖腺超临界CO2萃取脱脂 | 第25-26页 |
| 2.3.3 制备海蜇生殖腺活性肽的工具酶选择 | 第26-29页 |
| 2.3.3.14 种蛋白酶活力的测定 | 第26-27页 |
| 2.3.3.2 海蜇生殖腺活性肽的制备 | 第27页 |
| 2.3.3.3 水解度的测定 | 第27-28页 |
| 2.3.3.4 酶解产物的分子量分布测定 | 第28页 |
| 2.3.3.5 DPPH自由基清除率的测定 | 第28-29页 |
| 2.3.3.6 ACE抑制活性的测定 | 第29页 |
| 2.3.4 中性蛋白酶水解条件的优化 | 第29-30页 |
| 2.4 结果与讨论 | 第30-39页 |
| 2.4.1 海蜇生殖腺化学成分分析 | 第30-31页 |
| 2.4.2 海蜇生殖腺的总氨基酸组成和游离氨基酸组成 | 第31-32页 |
| 2.4.3 四种蛋白酶酶活力测定结果 | 第32页 |
| 2.4.4 不同蛋白酶对水解度的影响 | 第32-33页 |
| 2.4.5 不同蛋白酶对酶解产物分子量分布的影响 | 第33-34页 |
| 2.4.6 不同蛋白酶对酶解产物DPPH清除率和ACE抑制率的影响 | 第34-35页 |
| 2.4.7 中性蛋白酶水解条件的确定 | 第35-39页 |
| 2.4.7.1 底物浓度对水解度及水解产物活性的影响 | 第35-36页 |
| 2.4.7.2 加酶量对水解度及水解产物活性的影响 | 第36-38页 |
| 2.4.7.3 水解时间对水解度及水解产物活性的影响 | 第38-39页 |
| 2.5 本章小结 | 第39-40页 |
| 第三章 海蜇生殖腺活性肽的分离纯化及鉴定 | 第40-53页 |
| 3.1 前言 | 第40页 |
| 3.2 材料与设备 | 第40-43页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第40-42页 |
| 3.2.2 实验设备 | 第42-43页 |
| 3.3 实验方法 | 第43-44页 |
| 3.3.1 中性蛋白酶制备海蜇生殖腺多肽 | 第43页 |
| 3.3.2 氨基酸组成测定 | 第43页 |
| 3.3.3 分子量分布测定 | 第43页 |
| 3.3.4 ESR检测多肽的DPPH自由基清除能力 | 第43页 |
| 3.3.5 ACE抑制活性的测定 | 第43页 |
| 3.3.6 超滤膜分离海蜇生殖腺多肽 | 第43-44页 |
| 3.3.7 凝胶过滤色谱分离纯化海蜇生殖腺多肽 | 第44页 |
| 3.3.8 RP-HPLC分离纯化海蜇生殖腺多肽 | 第44页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第44-52页 |
| 3.4.1 超滤组分的氨基酸组成分析 | 第44-45页 |
| 3.4.2 超滤组分的分子量分布测定 | 第45-46页 |
| 3.4.3 超滤组分的活性测定 | 第46-47页 |
| 3.4.4 Sephadex G-25分离JGPH-P3 | 第47-48页 |
| 3.4.5 Sephadex G-25分离组分的ACE抑制活性分析 | 第48-49页 |
| 3.4.6 Sephadex G-25分离组分的DPPH清除活性分析 | 第49-51页 |
| 3.4.7 RP-HPLC法分离纯化活性肽 | 第51-52页 |
| 3.5 本章小结 | 第52-53页 |
| 第四章 活性肽的鉴定、人工合成及活性研究 | 第53-61页 |
| 4.1 前言 | 第53页 |
| 4.2.材料与设备 | 第53-54页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第53-54页 |
| 4.2.2 实验设备 | 第54页 |
| 4.3 实验方法 | 第54-55页 |
| 4.3.1 活性肽序列的鉴定 | 第54页 |
| 4.3.2 肽P3D5的人工合成 | 第54页 |
| 4.3.3 ESR检测多肽的自由基清除能力 | 第54-55页 |
| 4.3.3.1 自由基清除能力 | 第54页 |
| 4.3.3.2 羟自由基清除能力 | 第54-55页 |
| 4.3.3.3 超氧阴离子自由基清除能力 | 第55页 |
| 4.3.5 ACE抑制活性的测定 | 第55页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第55-60页 |
| 4.4.1 P3D5和P3F4的结构鉴定 | 第55-57页 |
| 4.4.2 P3D5的人工合成和纯度鉴定 | 第57-58页 |
| 4.4.3 合成肽的自由基清除能力分析 | 第58-60页 |
| 4.4.4 合成肽的ACE抑制活性分析 | 第60页 |
| 4.5 本章小结 | 第60-61页 |
| 结论 | 第61-62页 |
| 展望 | 第62-63页 |
| 参考文献 | 第63-68页 |
| 致谢 | 第68页 |
