| 摘要 | 第5-7页 |
| 英文摘要 | 第7-8页 |
| 第一部分 组蛋白去甲基化酶JMJD5的结构与功能研究 | 第11-85页 |
| 第一章 绪论 | 第11-51页 |
| 1.1 组蛋白翻译后修饰 | 第11-30页 |
| 1.1.1 简介 | 第11-13页 |
| 1.1.2 组蛋白磷酸化 | 第13-16页 |
| 1.1.3 组蛋白泛素化 | 第16-19页 |
| 1.1.4 组蛋白乙酰化 | 第19-22页 |
| 1.1.5 组蛋白甲基化 | 第22-30页 |
| 1.2 2-酮戊二酸氧化酶(2-oxoglutarate oxygenases) | 第30-39页 |
| 1.2.1 简介 | 第30-33页 |
| 1.2.2 缺氧诱导因子1 (HIF1)的羟基化修饰 | 第33-35页 |
| 1.2.3 胶原蛋白质的合成 | 第35-36页 |
| 1.2.4 损伤DNA的去甲基化修复 | 第36-37页 |
| 1.2.5 tRNA的羟基化修饰 | 第37-39页 |
| 1.3 选题意义及研究内容 | 第39-40页 |
| 参考文献 | 第40-51页 |
| 第二章 实验结果与讨论 | 第51-85页 |
| 2.1 引言 | 第51-53页 |
| 2.2 实验材料和方法 | 第53-64页 |
| 2.2.1 JMJD5表达载体的构建 | 第53-56页 |
| 2.2.2 蛋白质的表达 | 第56-58页 |
| 2.2.3 蛋白质的纯化 | 第58-61页 |
| 2.2.4 晶体的生长和优化 | 第61-62页 |
| 2.2.5 数据收集和结构解析 | 第62-63页 |
| 2.2.6 ITC实验 | 第63-64页 |
| 2.2.7 去甲基化酶活实验和Western Blot检测 | 第64页 |
| 2.2.8 GST pull-down实验 | 第64页 |
| 2.3 实验结果与讨论 | 第64-81页 |
| 2.3.1 JMJD5~(176-C)-His融合蛋白质的纯化和结晶 | 第65-66页 |
| 2.3.2 JMJD5~(176-C)-His晶体结构模型的质量评估 | 第66-70页 |
| 2.3.3 JMJD5~(176-C)-His的整体结构 | 第70-72页 |
| 2.3.4 JMJD5~(176-C)的活性中心 | 第72-73页 |
| 2.3.5 与其他含有JmjC结构域的蛋白质的结构比较 | 第73-79页 |
| 2.3.6 JMJD5的潜在底物 | 第79-81页 |
| 2.4 本章小结 | 第81-82页 |
| 参考文献 | 第82-85页 |
| 第二部分 动粒蛋白质Cenp-O复合物的结构生物学研究 | 第85-120页 |
| 第三章 绪论 | 第85-101页 |
| 3.1 着丝粒简介 | 第85-88页 |
| 3.2 内层动粒 | 第88-91页 |
| 3.3 外层动粒 | 第91-94页 |
| 3.4 选题意义及研究内容 | 第94-95页 |
| 参考文献 | 第95-101页 |
| 第四章 实验结果与讨论 | 第101-120页 |
| 4.1 引言 | 第101-102页 |
| 4.2 实验材料和方法 | 第102-112页 |
| 4.2.1 Cenp-O复合物原核表达载体的构建与原核表达 | 第102-106页 |
| 4.2.2 Cenp-O复合物昆虫细胞的表达 | 第106-111页 |
| 4.2.3 Cenp-O复合物的纯化与晶体筛选 | 第111-112页 |
| 4.3 实验结果与讨论 | 第112-118页 |
| 4.3.1 Cenp-O复合物的原核表达 | 第112-114页 |
| 4.3.2 Cenp-O复合物的纯化 | 第114-117页 |
| 4.3.3 Cenp-O复合物的晶体初筛 | 第117-118页 |
| 4.4 本章小结 | 第118-119页 |
| 参考文献 | 第119-120页 |
| 致谢 | 第120-121页 |
| 在读期间发表的学术论文与取得的研究成果 | 第121页 |
